Zona pelúcida

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á procura
Ovo humano: a zona pelúcida vese como unha cuberta grosa clara rodeada polas células da coroa radiada.

A zona pelúcida é unha capa de glicoproteína que rodea a membrana plasmática dos ovocitos de mamíferos. É unha parte constitutiva vital do ovocito. A zona pelúcida aparece primeiro nos ovocitos primarios unilaminares. Segrégana tanto o propio ovocito coma as células dos folículos ováricos. A zona pelúcida está rodeada polo cúmulo oóforo. O cúmulo está composto por células que protexen o ovo cando este é expulsado do ovario.[1] A zona pelúcida é esencial para o crecemento do ovocito e a fecundación.

Esta estrutura únese aos espermatozoides, e requírese para iniciar a reacción acrosómica. No rato (o sistema de mamíferos mellor estudado), a glicoproteína da zona, ZP3, é responsable da unión do espermatozoide, adheríndose a proteínas da membrana plasmática do espermatozoide. A ZP3 intervén despois na indución da reacción acrosómica, na cal o espermatozoide libera o contido da súa vesícula acrosómica. A caracterización exacta do que ocorre noutras especies é máis complicada porque nelas se identificaron máis proteínas da zona.[2][3]

En humanos, cinco días despois da fertilización, o blastocisto realiza a eclosión da zona; a zona pelúcida dexenera e descomponse, para ser substituída pola capa subxacente de células trofoblásticas.

Estrutura[editar | editar a fonte]

A zona pelúcida é unha matriz translúcida de glicoproteínas que rodea o ovocito de mamíferos, cuxa formación é esencial para a fecundación (fusión de óvulo e espermatozoide).[4] En animais non mamíferos denomínase membrana vitelina ou envoltura vitelina.[5]

Función[editar | editar a fonte]

A grosa membrana da zona pelúcida funciona permitindo a fecundación específica de especie, impedindo a polispermia e permitindo a reacción acrosómica para que se produza unha adhesión e penetración exitosa do espermatozoide. As principais glicoproteínas da cuberta do ovo denomínanse proteínas de unión aos espermatozoides.[6]

As catro principais proteínas de unión ao espermatozoide ou receptores do esperma, son: ZP1, ZP2, ZP3 e ZP4. Únense aos espermatozoiddes capacitados e inducen a reacción acrosómica. Unha correcta fecundación depende da capacidade do espermatozoide de penetrar a matriz extracelular da zona pelúcida que rodea o ovo. No rato:

  • A ZP3 permite a unión de espermatozoides específica de especie.
  • A ZP2 media a unión do espermatozoide.
  • A ZP1 establece enlaces cruzados con ZP2 e ZP3.

Non se dispón actualmente de datos das proteínas humanas nativas equivalentes.

Inmunocontracepción[editar | editar a fonte]

As glicoproteínas que conteñen o módulo ZP, como ZP1, ZP2, ZP3 e ZP4 son dianas para a inmunocontracepción en mamíferos.

En animais non mamíferos a zona pelúcida denomínase envoltura ou membrana vitelina, e en insectos envoltura vitelina, e xoga un importante papel na prevención da hibridación entre distintas especies, especialmente en especies como as de peixes que realizan a fecundación fóra do corpo.

A zona pelúcida utilízase comunmente para o control das poboacións de animais silvestres por medio da inmunocontracepción. Cando a zona pelúcida dunha especie animal é inxectada na corrente circulatoria doutra especie, orixina esterilidade nos individuos da segunda especie debido á resposta inmune. Este efecto pode ser temporal ou permanente, dependendo do método utilizado. Un exemplo do uso da inmunocontracepción foi un ensaio para o control de cervos na natureza feito en Nova Jersey usando a zona pelúcida porcina.[7]

Galería[editar | editar a fonte]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Gilbert, Scott (2013). Developmental Biology. Sinauer Associates Inc. p. 123. ISBN 9781605351926. 
  2. Conner, SJ; Hughes, DC (2003). "Analysis of fish ZP1/ZPB homologous genes--evidence for both genome duplication and species-specific amplification models of evolution". Reproduction 126 (3): 347–52. PMID 12968942. doi:10.1530/rep.0.1260347. 
  3. Conner, S.J.; Lefièvre, L; Hughes, DC; Barratt, CL (2005). "Cracking the egg: Increased complexity in the zona pellucida". Human Reproduction 20 (5): 1148–52. PMID 15760956. doi:10.1093/humrep/deh835. 
  4. Gupta, SK; et al. (September 2012). "Mammalian zona pellucida glycoproteins: structure and function during fertilization.". Cell and tissue research 349 (3): 665–78. PMID 22298023. doi:10.1007/s00441-011-1319-y. 
  5. Monné, M; Jovine, L (October 2011). "A structural view of egg coat architecture and function in fertilization.". Biology of reproduction 85 (4): 661–9. PMID 21715714. doi:10.1095/biolreprod.111.092098. 
  6. Gupta, SK; Bansal, P; Ganguly, A; Bhandari, B; Chakrabarti, K (December 2009). "Human zona pellucida glycoproteins: functional relevance during fertilization.". Journal of reproductive immunology 83 (1-2): 50–5. PMID 19850354. doi:10.1016/j.jri.2009.07.008. 
  7. "Community-Based Deer Management". New Jersey Department of Environmental Protection. 24 September 2014. Consultado o 8 July 2015. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Bibliografía[editar | editar a fonte]

  • Bork, Peer; Sander, Chris (1992). "A large domain common to sperm receptors (Zp2 and Zp3) and TGF-β type III receptor". FEBS Letters 300 (3): 237–40. PMID 1313375. doi:10.1016/0014-5793(92)80853-9. 
  • Oehninger, Sergio (2003). "Biochemical and functional characterization of the human zona pellucida". Reproductive BioMedicine Online 7 (6): 641–8. PMID 14748962. doi:10.1016/S1472-6483(10)62086-X. 
  • Boja, E. S.; Hoodbhoy, T; Fales, HM; Dean, J (2003). "Structural Characterization of Native Mouse Zona Pellucida Proteins Using Mass Spectrometry". Journal of Biological Chemistry 278 (36): 34189–202. PMID 12799386. doi:10.1074/jbc.M304026200. 
  • Bagnell C (2005). "Animal Reproduction". Rutgers University Department of Animal Sciences.Modelo:Verify source
  • Jovine, Luca; Darie, Costel C.; Litscher, Eveline S.; Wassarman, Paul M. (2005). "Zona Pellucida Domain Proteins". Annual Review of Biochemistry 74: 83–114. PMID 15952882. doi:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133039. 
  • Monné, Magnus; Han, Ling; Jovine, Luca (2006). "Tracking Down the ZP Domain: From the Mammalian Zona Pellucida to the Molluscan Vitelline Envelope". Seminars in Reproductive Medicine 24 (4): 204–16. PMID 16944418. doi:10.1055/s-2006-948550. 
  • Wassarman, P. M. (2008). "Zona Pellucida Glycoproteins". Journal of Biological Chemistry 283 (36): 24285–9. PMC 2528931. PMID 18539589. doi:10.1074/jbc.R800027200. 
  • Wassarman, Paul M.; Litscher, Eveline S. (2008). "Mammalian fertilization:the eggs multifunctional zona pellucida". The International Journal of Developmental Biology 52 (5–6): 665–76. PMID 18649280. doi:10.1387/ijdb.072524pw. 
  • Monné, Magnus; Han, Ling; Schwend, Thomas; Burendahl, Sofia; Jovine, Luca (2008). "Crystal structure of the ZP-N domain of ZP3 reveals the core fold of animal egg coats". Nature 456 (7222): 653–7. PMID 19052627. doi:10.1038/nature07599. 
  • Han, Ling; Monné, Magnus; Okumura, Hiroki; Schwend, Thomas; Cherry, Amy L.; Flot, David; Matsuda, Tsukasa; Jovine, Luca (2010). "Insights into Egg Coat Assembly and Egg-Sperm Interaction from the X-Ray Structure of Full-Length ZP3". Cell 143 (3): 404–15. PMID 20970175. doi:10.1016/j.cell.2010.09.041. 

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]