Fibroína

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.

A fibroína é unha proteína producida polo verme da seda (larva do lepidóptero Bombyx mori) e as arañas [1], que é o compoñente principal do fío de seda.

O fío de seda componse de dúas proteínas principais: a fibroína e a sericina. A fibroína forma o centro estrutural da seda; e a sericina, o material pegañento que a rodea, pero que se perde ao cocer os casulos do verme para extraer o fío de seda.

Secuencia que se repite na estrutura primaria da fibroína.

A proteína fibroína ten un peso molecular de entre 350.000 e 415.000 daltons. [2] está constituída por capas superpostas de láminas beta antiparalelas, que están separadas alternadamente 0,35 nm nunha capa e 0,57 nm na seguinte. A súa estrutura primaria componse principalmente da secuencia de aminoácidos repetida (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala) no verme da seda. A alta proporción de glicina (Gly) e alanina (Ala), que son aminoácidos con cadeas laterais pequenas, fan posible a embalaxe hermética das láminas, o que contribúe á dar a estrutura ríxida da seda, que non se pode estirar (resistencia á tracción), para o cal habería que romper enlaces covalentes. As láminas permanecen xuntas por enlaces febles doadamente modificables, o que lle dá á seda a súa flexibilidade. [3] A combinación de rixidez e resistencia fan que o material sexa aplicable en varias áreas, como a biomedicina e a fabricación téxtil.

Casulo de Bombyx mori feito de seda, a cal está composta de fibroína e sericina.

A fibroína disponse formando tres posibles estruturas, chamadas seda I, II e III.

  • A seda I é a forma natural da fibroína, tal como é emitida desde as glándulas de seda de Bombyx mori.
  • A seda II é a disposición das moléculas de fibroína da seda fiada, que ten unha maior resistencia e utilízase a miúdo en diversas aplicacións comerciais.
  • A seda III é unha estrutura recentemente descuberta da fibroína. Fórmase principalmente en solucións de fibroína nunha interfaz (de aire e agua, de agua e aceite, etc.) [4]

A fibroína foi caracterizada por difracción de raios X e outras técnicas [5]

A fibroína, ademais de na industria téxtil da seda, ten moitas posibles aplicacións. Estúdase a súa aplicación para fabricar membranas que se poden utilizar como matrices para aplicacións biomédicas, para dirixir a rexeneración de tecidos ou apósitos para queimados, e comprobouse que xeran pouca resposta inflamatoria. [6] Tamén se fabricaron nanofibras de fibroína para cultivos celulares, que poderían ter aplicacións biomédicas [7].

O xene da fibroína foi clonado [8] e preparáronse mapas de restrición. [9]. O xene da fibroína foi clonado experimentalmente en bacterias e mesmo en cabras, que a producen no seu leite.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Gosline JM, Guerette PA, Ortlepp CS, Savage KN. The mechanical design of spider silks: from fibroin sequence to mechanical function. J Exp Biol. 1999 Dec;202(Pt 23):3295-303. PMID 10562512 [1]
  2. Juli Peretó. Fundamentos de bioquímica. [2]
  3. Jan Koolman. Bioquímica: Texto y atlas. [3] Google books
  4. Valluzzi, Regina; Gido, Samuel P.; Muller, Wayne; Kaplan, David L. (1999). "Orientation of silk III at the air-water interface". International Journal of Biological Macromolecules 24 (2-3): 237–242. doi:10.1016/S0141-8130(99)00002-1. Fibroin
  5. Tetsuo Asakura, Akio Kuzuhara, Ryoko Tabeta, Hazime Saito. Conformational characterization of Bombyx mori silk fibroin in the solid state by high-frequency carbon-13 cross polarization-magic angle spinning NMR, x-ray diffraction, and infrared spectroscopy. Macromolecules, 1985, 18 (10), pp 1841–1845. DOI 10.1021/ma00152a009. [4]
  6. Matteo Santin1, Antonella Motta, Giuliano Freddi, Mario Cannas. In vitro evaluation of the inflammatory potential of the silk fibroin. Journal of Biomedical Materials Research. Volume 46, Issue 3, pages 382–389, 5 September 1999. DOI 10.1002/(SICI)1097-4636(19990905)46:3<382::AID-JBM11>3.0.CO;2-R [5]
  7. Byung-Moo Mina, Gene Leea, So Hyun Kimb, Young Sik Namb, Taek Seung Leeb, Won Ho Parkb. Electrospinning of silk fibroin nanofibers and its effect on the adhesion and spreading of normal human keratinocytes and fibroblasts in vitro. Biomaterials. [6]
  8. Y. Ohshima, Y. Suzuki. Cloning of the silk fibroin gene and its flanking sequences. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. Vol. 74, No. 12, pp. 5363-5367, December 1977. [7]
  9. Tsujimoto Y, Suzuki Y. Structural analysis of the fibroin gene at the 5' end and its surrounding regions. Cell [1979, 16(2):425-436]. PMID 455439. DOI: 10.1016/0092-8674(79)90018-7. [8]

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]