Saltar ao contido

EF-Tu

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Factor de elongación termoinestable
EF-Tu (azul) en complexo con ARNt (vermello) e GTP (amarelo) [1]
Identificadores
SímboloEF-Tu
PfamGTP_EFTU
Pfam clanCL0023
InterProIPR004541
PROSITEPDOC00273
CATH1ETU
SCOPe1ETU / SUPFAM
CDDcd00881
EF-Tu
Identificadores
SímboloGTP_EFTU_D2
PfamPF03144
InterProIPR004161
CDDcd01342
Factor de elongación Tu dominio 3
Identificadores
SímboloGTP_EFTU_D3
PfamPF03143
InterProIPR004160
CDDcd01513

O EF-Tu (do inglés elongation factor-thermo unstable, factor de elongación termoinestable) é un factor de elongación procariota responsable de catalizar a unión dun aminoacil-ARNt (aa-tRNA) ao ribosoma. É unha proteína G e facilita a selección e unión dun aminoacil-ARNt ao sitio A do ribosoma. Como r4eflexo do seu papel fundamental na tradución de proteínas, o EF-Tu é unha das proteínas máis abundantes e altamente conservadas dos procariotas.[2][3][4] Atópase nas mitocondrias eucariotas como TUFM.[5]

Como familia de factores de elongación, a familia de EF-Tu tamén inclúe o seu homólogo eucariota e arqueano, a subunidade alfa de eEF-1 (EF-1A).

Introdución

[editar | editar a fonte]
Véxase tamén: Tradución (proteínas).

Os factores de elongción forman parte do mecanismo que sintetiza novas proteínas por medio da tradución nos ribosomas. Os ARN de transferencia (ARNt) transportan cada un dos aminoácidos que deben ser integrdos na secuencia da proteína, e teñen un anticodón para o aminoácido específico co que están cargados. O ARN mensaxeiro (ARNm) porta a información xenética que codifica a estrutura primaria dunha proteína, e contén codón que codifican cada aminoácido. O ribosoma crea a cadea proteica seguindo o códio do ARNm e integrando os aminoácidos nun aminoacil-ARNt (tamén coñecido como ARNt cargado) para a cadea polipeptídic a en crecemento.[6][7]

O ribosoma ten tres sitios para a unión de ARNt. Un é o sitio aminoacil/aceptor (abreviado A), outro o sitio peptidil (abreviado P), e o terceiro é o sitio de saída (abreviado como E, do inglés exit). O sitio P mantén o ARNt conectado á cadea polippetídica que se está a sintetizar, e o sitio A é o sitio de unión para o ARNt cargado que ten un anticodón complementario co codón do ARNm asociado co sitio. Despois da unión dun ARNt cargado no sitio A, fórmase un enlace peptídico entre a cadea polipeptídica en crecemento no ARNt do sitio P e o aminoácido do ARNt do sitio A, e o polipéptido entero transfírese ao ARNt do sitio P ao ARNt do sitio A. Entón, nun proceso catalizado polo factor de elongación procariota EF-G (historicamente coñecido como translocase), prodúcese a translocación coordinada dos ARNt e o ARNm, de modo que o ARNt do sitio P se move ao sitio E, desde onde se disocia do ribosoma, e o ARNt do sitio A móvese para ocupar o seu lugar no sitio P.[6][7]

Funcións biolóxicas

[editar | editar a fonte]
Papel cíclico do EF-Tu na tradución. As estruturas proceden dos PDBs 1EFT, 1TUI, e 1TTT.

Síntese de proteínas

[editar | editar a fonte]

O EF-Tu participa no proceso de elongación do polipéptido na síntese proteica. En procariotas, a función primaria de EF-Tu é transportar o aminoacil-ARNt correcto ao sitio A do ribosoma. Como proteína G que é, usa o GTP pra fscilitar a súa función. Fóra do ribosoma, o EF-Tu en complexo co GTP (EF-Tu • GTP) forma complexo co aminoacil-ARNt para formar un complexo ternario EF-Tu • GTP • aminoacil-ARNt.[8] O EF-Tu • GTP únese a todos os aminoacil-ARNt que teñan a carga correcta con aproximadamente a mesma afinidade, excepto a aqueles cargados con residuos de iniciación e con selenocisteína.[9][10] Isto pode realizarse porque, aínda que os residuos dos diferentes aminoácidos teñen cadeas laterais con propiedades diversas, os ARNt asociados con ditos residuos teñen variadas estruturas para compensar as diferenzas nas afinidades de unión das cadeas laterais.[11][12]

A unión dun aminoacil-ARNt ao EF-Tu • GTP permite que o complexo ternario sexa translocado ao sitio A dun ribosoma activo, no cal o anticodón do ARNt se une ao codón do ARNm. Se o anticodón correcto se une ao codón de ARNm, o ribosoma cambia a configuración e altera a xeometría do dominio de GTPase do EF-Tu, resultando na hidrólise do GTP asociado co EF-Tu orixinando GDP e Pi. De feito, o ribosoma funciona como proteína activadora da GTPase (GAP) para o EF-Tu. Coa hidrólise do GTP, a conformación do EF-Tu cambia drasticamente e disóciase do aminoacil-ARNt e o complexo do ribosoma.[4][13] despois, o aminoacil-ARNt entra completamente no sitio A, onde o seu aminoácido se coloc preto do polipéptido do sitio P e o ribosoma cataliza a transferencia covalente do polipéptido ao aminoácido.[10]

No citoplasma, o EF-Tu • GDP desactivado sofe a acción do factor de elongación procariota EF-Ts, que causa que o EF-Tu libere o GDP unido a el. Despois da disociación do EF-Ts, o EF-Tu pode formar complexo cun GTP debido á concentración 5 ou 10 veces maior do GTP que do GDP no citoplasma, que ten como resultado a formación do complexo EF-Tu • GTP, que pode despois asociarse con outro aminoacil-ARNt.[8][13]

Mantemento da exactitude traducional

[editar | editar a fonte]

Notas

[editar | editar a fonte]
  1. ↑ PDB Molecule of the Month EF-Tu
  2. ↑ Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A (marzo de 1992). "Elongation factor Tu: a molecular switch in protein biosynthesis". Molecular Microbiology 6 (6): 683–8. PMID 1573997. doi:10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x. 
  3. ↑ "TIGR00485: EF-Tu". National Center for Biotechnology Information. 3 de marzo de 2017. 
  4. ↑ 4,0 4,1 Yamamoto H, Qin Y, Achenbach J, Li C, Kijek J, Spahn CM, Nierhaus KH (febreiro de 2014). "EF-G and EF4: translocation and back-translocation on the bacterial ribosome". Nature Reviews. Microbiology 12 (2): 89–100. PMID 24362468. doi:10.1038/nrmicro3176. 
  5. ↑ Ling M, Merante F, Chen HS, Duff C, Duncan AM, Robinson BH (novembro de 1997). "The human mitochondrial elongation factor tu (EF-Tu) gene: cDNA sequence, genomic localization, genomic structure, and identification of a pseudogene". Gene 197 (1–2): 325–36. PMID 9332382. doi:10.1016/S0378-1119(97)00279-5. 
  6. ↑ 6,0 6,1 Laursen BS, Sørensen HP, Mortensen KK, Sperling-Petersen HU (marzo de 2005). "Initiation of protein synthesis in bacteria". Microbiology and Molecular Biology Reviews 69 (1): 101–23. PMC 1082788. PMID 15755955. doi:10.1128/MMBR.69.1.101-123.2005. 
  7. ↑ 7,0 7,1 Ramakrishnan V (febreiro de 2002). "Ribosome structure and the mechanism of translation". Cell 108 (4): 557–72. PMID 11909526. doi:10.1016/s0092-8674(02)00619-0. 
  8. ↑ 8,0 8,1 Krab IM, Parmeggiani A (2002-01-01). Mechanisms of EF-Tu, a pioneer GTPase. Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology 71. pp. 513–51. ISBN 9780125400718. PMID 12102560. doi:10.1016/S0079-6603(02)71050-7. 
  9. ↑ "Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle (IPR004541)". InterPro. 
  10. ↑ 10,0 10,1 Diwan, Joyce (2008). "Translation: Protein Synthesis". Rensselaer Polytechnic Institute. Arquivado dende o orixinal o 2017-06-30. Consultado o 2017-03-09. 
  11. ↑ LaRiviere FJ, Wolfson AD, Uhlenbeck OC (outubro de 2001). "Uniform binding of aminoacyl-tRNAs to elongation factor Tu by thermodynamic compensation". Science 294 (5540): 165–8. Bibcode:2001Sci...294..165L. PMID 11588263. doi:10.1126/science.1064242. 
  12. ↑ Louie A, Ribeiro NS, Reid BR, Jurnak F (abril de 1984). "Relative affinities of all Escherichia coli aminoacyl-tRNAs for elongation factor Tu-GTP". The Journal of Biological Chemistry 259 (8): 5010–6. PMID 6370998. doi:10.1016/S0021-9258(17)42947-4. 
  13. ↑ 13,0 13,1 Clark BF, Nyborg J (febreiro de 1997). "The ternary complex of EF-Tu and its role in protein biosynthesis". Current Opinion in Structural Biology 7 (1): 110–6. PMID 9032056. doi:10.1016/s0959-440x(97)80014-0. 

Véxase tamén

[editar | editar a fonte]

Outros artigos

[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas

[editar | editar a fonte]

Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR000795

Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=EF-Tu&oldid=6893984»