Amidase
| amidase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.5.1.4 | ||||||||
| Número CAS | 9012-56-0 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
| Amidase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Estrutura de raios X da péptido amidase nativa de Stenotrophomonas maltophilia a 1,4 Å | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Amidase | ||||||||
| Pfam | PF01425 | ||||||||
| InterPro | IPR000120 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00494 | ||||||||
| SCOPe | 1ocm / SUPFAM | ||||||||
| OPM superfamily | 55 | ||||||||
| OPM protein | 1mt5 | ||||||||
| Membranome | 325 | ||||||||
| |||||||||
En encimoloxía, unha amidase (EC 3.5.1.4, acilamidase, acilase (termo confuso), amidohidrolase (ambiguo), desaminase (ambiguo), acilamidase de ácido graxo, N-acetilaminohidrolase (ambiguo)) é un encima que cataliza a hidrólise dunha amida:
Así, os dous substratos deste encima son amidas de ácido monocarboxílico e a H2O, mentres que os seus dous produtos son monocarboxilatos e NH3.
Este encima pertence á familia das hidrolases que actúan sobre enlaces carbono-nitróxeno que non son enlaces peptídicos de proteínas, especificamente amidas liñais. O nome sistemático desta clase de encimas é acilamida amidohidrolase. Outros nomes de uso común son acilamidase, acilase, amidohidrolase, desaminase, acilamidase de ácido graxo e N-acetilaminohidrolase, pero algúns son ambiguos. Este encima participa en 6 rutas metabólicas, que son: ciclo da urea e metabolismo dos grupos amino, metabolismo da fenilalanina, metabolismo do triptófano, metabolismo de cianoaminoácidos, degradación do aminobenzoato e degradación do estireno.
As amidases conteñen un tramo conservado de aproximadamente 130 aminoácidos coñecido como secuencia AS. Están moi estendidas entre os seres vivos e encóntranse tanto en procariotas coma en eucariotas. Os encimas AS catalizan a hidrólise dun enlace amida (CO-NH2), aínda que a familia diverxeu moito en canto á especificidade de substrato e función. Non obstante, estes encimas mantaeñen unha estrutura central alfa/beta/alfa, na que as topoloxías das metades N- e C-terminais son similares. Os encimas AS caracterízanse por ter unha rexión C-terminal moi conservada rica en residuos de serina e glicina, pero carente de residuos de ácido aspártico e histidina, e, por tsnto, difiren das serina hidrolases clásicas. Estes encimas posúen unha triade catalítica única moi conservada Ser-Ser-Lys usada para a hidrólise da amida, aínda que o mecanismo de catálise para a formación do intermediario acil-encima pode ser diferente en distintos encimas.[1]
Examplos de encimas que conteñen a sinatura AS son:
- Péptido amidase (Pam),[1] que catliza a hidrólise do enlace amida C-terminal de péptidos.
- Ácido graxo amida hidrolases,[2] que hidrolizan ácidos graxos (por exemplo o cannabinoide anandamida e a oleamida indutora do sono), controlando así o nivel e duración da sinalización celular inducida por esta clase diversa de transmisores lipídicos.
- Malonamidase E2,[3] que cataliza a hidrólise do malonamato a malonato e amoníaco e que está implicada no transporte do nitróxeno fixado polos bacteroides cara ás células das plantas no metabolismo do nitróxeno simbiótico.
- Subunidade A da Glu-tRNA(Gln) amidotransferase,[4] un encima heterotrimérico que cataliza a formación de Gln-ARNt(Gln) pola transamidación de Glu-tRNA(Gln) mal acilados por amidólise de glutamina.
En 2018 resolvéranse 162 estruturas de encimas desta familia, ás que se pode acceder en Pfam Arquivado 18 de setembro de 2021 en Wayback Machine..
Notas[editar | editar a fonte]
- ↑ 1,0 1,1 Valiña AL, Mazumder-Shivakumar D, Bruice TC (decembro de 2004). "Probing the Ser-Ser-Lys catalytic triad mechanism of peptide amidase: computational studies of the ground state, transition state, and intermediate". Biochemistry 43 (50): 15657–72. PMID 15595822. doi:10.1021/bi049025r.
- ↑ Wei BQ, Mikkelsen TS, McKinney MK, Lander ES, Cravatt BF (decembro de 2006). "A second fatty acid amide hydrolase with variable distribution among placental mammals". J. Biol. Chem. 281 (48): 36569–78. PMID 17015445. doi:10.1074/jbc.M606646200.
- ↑ Shin S, Lee TH, Ha NC, Koo HM, Kim SY, Lee HS, Kim YS, Oh BH (xuño de 2002). "Structure of malonamidase E2 reveals a novelSer-cisSer-Lys catalytic triad in a new serine hydrolase fold that is prevalent in nature". EMBO J. 21 (11): 2509–16. PMC 126024. PMID 12032064. doi:10.1093/emboj/21.11.2509.
- ↑ Kwak JH, Shin K, Woo JS, Kim MK, Kim SI, Eom SH, Hong KW (decembro de 2002). "Expression, purification, and crystallization of glutamyl-tRNA(Gln) specific amidotransferase from Bacillus stearothermophilus". Mol. Cells 14 (3): 374–81. PMID 12521300.
Véxase tamén[editar | editar a fonte]
Bibliografía[editar | editar a fonte]
- Bray HG, James SP, Raffan IM, Ryman BE, Thorpe WV (1949). "The fate of certain organic acids and amides in the rabbit. 7. An amidase of rabbit liver". Biochem. J. 44 (5): 618–625. PMC 1274617. doi:10.1042/bj0440618.
- Bray HG, James SP, Thorpe WV, Wasdell MR (1950). "The fate of certain organic acids and amides in the rabbit. 11 Further observations on the hydrolysis of amides by tissue extracts". Biochem. J. 47 (3): 294–299. PMC 1275209. PMID 14800883. doi:10.1042/bj0470294.
Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR000120
|
Este artigo é, polo de agora, só un bosquexo. Traballa nel para axudar a contribuír a que a Galipedia mellore e medre.
|