Usuario:Elisardojm/Lámina beta

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
As láminas beta están representadas como bandas planas verdes. A imaxe representa a estrutura terciaria da ubiquitina.

A lámina beta ou folla encartada β é una das estruturas secundarias posibles adoptada polas proteínas. Fórmase polo posicionamento paralelo de dúas cadeas de aminoácidos dentro da mesma proteína, no que os grupos N-H dunha das cadeas forman enlaces de hidróxeno cos grupos C=Ou da oposta. É una estrutura moi estable que pode chegar a resultar dunha ruptura de enlácelos de hidróxeno durante a formación da hélice alfa. Os grupos R desta estrutura están situados sobre e baixo o plano das láminas. Estes R non deben ser moi grandes, nin crear un impedimento estérico, xa que se vería afectada a estrutura da lámina [cita [Cómpre referencia] Son hidrófobas.

Folla Beta

Tipos[editar | editar a fonte]

  • Cadeas paralelas. Aquelas que ambas van de grupo amino a carboxilo
  • Cadeas antiparalelas. Aquelas que una vai de amino a carboxilo e outra de carboxilo a amino.

Enlácelos de hidróx achegan estabilidade á proteína. Preséntase nas proteínas fibrosas e nas globulares.

Historia[editar | editar a fonte]

A primeira estrutura β foi proposta por William Astbury na década de 1930. Propuxo a idea da ponte de hidróxeno entre enláceos peptídicos de paralelo ou antiparalelo estendido en filamentos. Con todo, Astbury non tiña os datos necesarios respecto da xeometría do enlace dos aminoácidos para construír modelos precisos, sobre todo porque non sabía entón que o enlace peptídico era planar. Una versión refinada foi proposta por Linus Pauling e Robert Corey en 1951.

Motivos estruturais comúns[editar | editar a fonte]

Motivo Grego na estrutura de proteína

Una forma moi sinxela estrutural que implican as follas β é a pinza beta, na cal un antiparalelo de dous filamentos están vinculadas por un trocito de residuos de dous a cinco, dos cales uno é con frecuencia una glicina ou una prolina, os cales poden asumir as conformaciones de Ángulo diedro inusuais requiridas paira un apertado xiro. Con todo, os filamentos individuais tamén poden vincularse de maneira máis elaborada con bucles longos que poden conter hélices alfa ou mesmo dominios da proteína enteira.

Clave grega[editar | editar a fonte]

O motivo dominante de clave grega consta de catro fíos adxacentes antiparalelos e os seus lazos de vinculación. Consta de tres filamentos antiparalelos conectados por pinzas paira o pelo, mentres que a cuarta é adxacente á primeira e vincúlase co terceiro por un lazo máis. Este tipo de estrutura fórmase facilmente durante o proceso de plegamiento da proteína. foi nomeado despois sobre a base dun patrón común da arte ornamental grega (véxase meandro (arte)).[1]

Do β - α - β[editar | editar a fonte]

Debido á quiralidad dos seus compoñente aminoácidos, todos os filamentos exhiben un xiro "destro" evidente na maioría das estruturas da folla β de orde superior. En particular, o lazo do enlace entre dúas liñas paralelas case sempre ten una quiralidad cruzamento destro, que é fortemente favorecido pola torcedura inherente da folla. Este bucle vinculación con frecuencia contén una rexión helicoidal, nese caso chámase un motivo β-α-β. Un tema estreitamente relacionado chamado motivo de β-α-β-α forma o compoñente básico da proteína máis comunmente observado na estrutura terciaria, o Barril TIM.

Adorno bucle psi[editar | editar a fonte]

Adorno psi-lazo



Fragmento de Carboxipeptidasa A.



O bucle psi, ou bucle Ψ, é un motivo que consiste en dous hebras antiparalelas cunha soa hebra intermedia que está conectado a ambos por enlaces de hidróxeno. hai catro topologías posibles filamento paira sós Ψ-bucles citado por Hutchinson et ao (1990).[2] Este motivo é raro xa que o proceso dá lugar á súa formación que parece pouco probable que ocorra durante o plegamiento da proteína. O Ψ-lazo foi identificado na familia do ácido aspártico[3]

Interese médico[editar | editar a fonte]

Algunhas proteínas talles como o β amiloide pode formar β-follas- estruturas oligoméricas asociadas con estados patolóxicos como a proteína amiloide β implicada como una causa do Alzheimer. Aínda que a súa estrutura aínda debe ser determinada na súa totalidade, datos recentes suxiren que pode asemellarse a unha hélice inusual de dúas hebras β.[4]

Referencias[editar | editar a fonte]

  1. estrutura terciaria das proteínas e os pliegues: 4.3.2.1 sección. principios de estrutura da proteína, proteína comparativo modelado e visualización
  2. Hutchinson, E.; Thornton, J. (1996). "PROMOTIF—A program to identify and analyze structural motifs in proteins" 5 (2). PMID 8745398. doi:10.1002/pro.5560050204. 
  3. EG. Hutchinson, Thornton JM | HERA--un programa paira debuxar diagramas esquemáticos de estruturas secundarias proteína, diario proteínas, volume 8, tema 3, páxinas 203–12 do ano 1990.
  4. Nelson R, Sr. Sawaya, Balbirnie M, Madsen AØ, Riekel C, R Grothe, Eisenberg D ,estrutura da columna da Cruz-beta das fibrillas de amiloide, nature, v 435, páxinas 773–8, xuño de 2005

[[Categoría:1951]] [[Categoría:Wikipedia:Páxinas con traducións non revisadas]]