Repetición rica en leucina
| Repetición rica en leucina | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Exemplo dunha proteína de repetición rica en leucina, un inhibidor da ribonuclease porcina | |||||||||||
| Identificadores | |||||||||||
| Símbolo | LRR_1 | ||||||||||
| Pfam | PF00560 | ||||||||||
| Pfam clan | CL0022 | ||||||||||
| InterPro | IPR001611 | ||||||||||
| SCOPe | 2bnh / SUPFAM | ||||||||||
| OPM protein | 1xwd | ||||||||||
| |||||||||||
| Repetición rica en leucina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Unha variante de repetición rica en leucina cun motivo estrutural repetitivo novo | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | LRV | ||||||||
| Pfam | PF01816 | ||||||||
| Pfam clan | CL0020 | ||||||||
| InterPro | IPR004830 | ||||||||
| SCOPe | 1lrv / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Repetición rica en leucina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Internalina h: estrutura cristalina de dominios N-terminais fusionados. | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | LRR_adjacent | ||||||||
| Pfam | PF08191 | ||||||||
| InterPro | IPR012569 | ||||||||
| |||||||||
| Repetición rica en leucina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Decorina extraída de tecidos bovina dimérica, forma cristalina 2 | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | LRRNT | ||||||||
| Pfam | PF01462 | ||||||||
| InterPro | IPR000372 | ||||||||
| SMART | LRRNT | ||||||||
| SCOPe | 1m10 / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Repetición rica en leucina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 A estrutura cristalina de pgip (proteína inhibidora da poligalacturonase), unha proteína de repetición rica en leucina implicada na defensa das plantas | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | LRRNT_2 | ||||||||
| Pfam | PF08263 | ||||||||
| InterPro | IPR013210 | ||||||||
| SMART | LRRNT | ||||||||
| SCOPe | 1m10 / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Repetición rica en leucina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Terceiro dominio LRR de Drosophila | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | LRRCT | ||||||||
| Pfam | PF01463 | ||||||||
| InterPro | IPR000483 | ||||||||
| SMART | LRRCT | ||||||||
| SCOPe | 1m10 / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Repetición rica en leucina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Unha variante de repetición rica en leucina cun motivo estrutural repetitivo de proteína novo | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | ? | ||||||||
| Pfam | PF05484 | ||||||||
| Pfam clan | CL0020 | ||||||||
| InterPro | IPR008665 | ||||||||
| SCOPe | 1lrv / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Unha repetición rica en leucina (LRR) é un motivo estrutural de proteína que forma un pregamento en ferradura α/β.[1][2] Está composta de tramos de 20 a 30 aminoácidos repetidos que son inhabitualmente ricos no aminoácido hidrofóbico leucina. Estas repeticións xeralmente préganse xuntas para formar un dominio proteico de solenoide, denominado dominio de repeticións ricas en leucina. Normalmente, cada unidade repetida ten unha estrutura de febra beta-xiro-hélice alfa, e o dominio ensamblado, composto de moitas desas repeticións, ten forma de ferradura cunha folla beta paralela interior e un conxunto exterior de hélices. Unha face da folla beta e un lado do conxunto de hélices están expostos ao solvente e están, por tanto, dominados por residuos hidrófilos. A rexión entre as hélices e follas é o núcleo hidrofóbico da proteína e está estreitamente empaquetado estericamente con residuos de leucina.
As repeticións ricas en leucina están implicadas frecuentemente na formación de interaccións proteína-proteína.[3][4]
Exemplos
[editar | editar a fonte]Os motivos de repeticións ricas en leucina foron identificados en gran número de proteínas funcionais non relacionadas.[5] O exemplo mellor coñecido é o inhibidor da ribonuclease, pero outras proteínas como o regulador da tropomiosina chamado tropomodulina e o receptor de tipo Toll tamén comparten o motivo. De feito, o receptor de tipo Toll posúe 10 motivos LRR sucesivos, que serven para unirse a padróns moleculares asociados a patóxenos ou outros perigos.
Aínda que a proteína LRR canónica contén aproximadamente unha hélice par cada febra beta, as variantes que forman os pregamentos de superhélice beta-alfa ás veces teñen longos bucles en vez de hélices que se unen a sucesivas febras beta.
Un dominio variante de repetición rica en leucina (LRV) ten un novo motivo estrutural repetitivo consistente en hélices alternantes de tipo alfa e de tipo 310 dispostas nunha superhélice dextroxira, con ausencia das febras beta presentes noutras repeticións ricas en leucina.[6]
Dominios asociados
[editar | editar a fonte]As repeticións ricas en leucina xeralmente están flanqueadas por dominios ricos en cisteína N-terminais e C-terminais, pero non sempre, como no caso de C5orf36.
Tamén aparecen xunto con dominios "adxacentes a LRR". Estes son pequenos dominios feitos enteiramente de febras beta, que foron descritos estruturalmente para a proteína internalina (InlA) e as proteínas relacionadas InlB, InlE, InlH da bacteria patóxena Listeria monocytogenes. A súa función parece ser principalmente estrutural. Están fusionadas ao extremo C-terminal das repeticións ricas en leucina, estabilizando significativamente o LRR, e formando unha entidade ríxida común co LRR. Non están implicadas por si mesmas en interaccións proteína-proteína, pero axudan a presentar o dominio adxacente a LRR para que estableza ditas interaccións. Estes dominios pertencen á familia dos dominios de tipo inmunoglobulina, xa que constan de dúas follas beta en sándwich que seguen a conectividade clásica dos dominios Ig. As febras beta dunha das follas son, non obstante, moito menores que as da maioría dos dominios de tipo Ig estándar, polo que en certa medida son un caso á parte.[7][8][9]
Un clúster de ferro-xofre encóntrase no N-terminal dalgunhas proteínas que conteñen o "dominio variante de repeticións ricas en leucina" (LRV). Estas proteínas teñen unha estrutura en dous dominios, composta por un dominio N-terminal que contén un grupo de catro residuos de cisteína que alberga o clúster 4Fe:4S, e un dominio C-terminal maior que contén as repeticións LRV.[6] Os estudos bioquímicos revelaron que o clúster 4Fe:4S é sensible ao oxíxeno, mais non parece ter actividade redox reversible.
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Kobe B, Deisenhofer J (October 1994). "The leucine-rich repeat: a versatile binding motif". Trends Biochem. Sci. 19 (10): 415–21. PMID 7817399. doi:10.1016/0968-0004(94)90090-6.
- ↑ Enkhbayar P, Kamiya M, Osaki M, Matsumoto T, Matsushima N (February 2004). "Structural principles of leucine-rich repeat (LRR) proteins". Proteins 54 (3): 394–403. PMID 14747988. doi:10.1002/prot.10605.
- ↑ Kobe B, Kajava AV (December 2001). "The leucine-rich repeat as a protein recognition motif". Curr. Opin. Struct. Biol. 11 (6): 725–32. PMID 11751054. doi:10.1016/S0959-440X(01)00266-4.
- ↑ Gay NJ, Packman LC, Weldon MA, Barna JC (October 1991). "A leucine-rich repeat peptide derived from the Drosophila Toll receptor forms extended filaments with a beta-sheet structure". FEBS Lett. 291 (1): 87–91. PMID 1657640. doi:10.1016/0014-5793(91)81110-T.
- ↑ Rothberg JM, Jacobs JR, Goodman CS, Artavanis-Tsakonas S (December 1990). "slit: an extracellular protein necessary for development of midline glia and commissural axon pathways contains both EGF and LRR domains". Genes Dev. 4 (12A): 2169–87. PMID 2176636. doi:10.1101/gad.4.12a.2169.
- ↑ 6,0 6,1 Peters JW, Stowell MH, Rees DC (December 1996). "A leucine-rich repeat variant with a novel repetitive protein structural motif". Nat. Struct. Biol. 3 (12): 991–4. PMID 8946850. doi:10.1038/nsb1296-991.
- ↑ Schubert WD, Gobel G, Diepholz M, Darji A, Kloer D, Hain T, Chakraborty T, Wehland J, Domann E, Heinz DW (September 2001). "Internalins from the human pathogen Listeria monocytogenes combine three distinct folds into a contiguous internalin domain". J. Mol. Biol. 312 (4): 783–94. PMID 11575932. doi:10.1006/jmbi.2001.4989.
- ↑ Schubert WD, Urbanke C, Ziehm T, Beier V, Machner MP, Domann E, Wehland J, Chakraborty T, Heinz DW (December 2002). "Structure of internalin, a major invasion protein of Listeria monocytogenes, in complex with its human receptor E-cadherin". Cell 111 (6): 825–36. PMID 12526809. doi:10.1016/S0092-8674(02)01136-4.
- ↑ Freiberg A, Machner MP, Pfeil W, Schubert WD, Heinz DW, Seckler R (March 2004). "Folding and stability of the leucine-rich repeat domain of internalin B from Listeri monocytogenes". J. Mol. Biol. 337 (2): 453–61. PMID 15003459. doi:10.1016/j.jmb.2004.01.044.
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Outros artigos
[editar | editar a fonte]Bibliografía
[editar | editar a fonte]- Tooze, John; Brändén, Carl-Ivar (1999). Introduction to Protein Structure (2nd ed.). New York: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Wei T, Gong J, Jamitzky F, Heckl WM, Stark RW, Roessle SC (November 2008). "LRRML: a conformational database and an XML description of leucine-rich repeats (LRRs)". BMC Struct. Biol. 8 (1): 47. PMC 2645405. PMID 18986514. doi:10.1186/1472-6807-8-47.
Ligazóns externas
[editar | editar a fonte]- Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo LIG_SCF_Skp2-Cks1_1
- SCOP pregamento LRR
- CATH Alpha-beta horseshoe architecture
- LRRML: unha base de datos conformational de repeticións ricas en leucina
Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR012569
Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR013210
Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR000372
Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR000483
Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR004830
Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR004830
