Repetición rica en leucina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á procura
2bnh topview.png
Exemplo dunha proteína de repetición rica en leucina, un inhibidor da ribonuclease porcina
Identificadores
Símbolo LRR_1
Pfam PF00560
Pfam clan CL0022
InterPro IPR001611
SCOP 2bnh
SUPERFAMILY 2bnh
OPM protein 1xwd
Variante de repetición rica en leucina
PDB 1lrv EBI.jpg
Unha variante de repetición rica en leucina cun motivo estrutural repetitivo novo
Identificadores
Símbolo LRV
Pfam PF01816
Pfam clan CL0020
InterPro IPR004830
SCOP 1lrv
SUPERFAMILY 1lrv
Adxacente a LRR
PDB 1h6u EBI.jpg
Internalina h: estrutura cristalina de dominios N-terminais fusionados.
Identificadores
Símbolo LRR_adjacent
Pfam PF08191
InterPro IPR012569
Dominio N-terminal de repetición rica en leucina
PDB 1xec EBI.jpg
Decorina extraída de tecidos bovina dimérica, forma cristalina 2
Identificadores
Símbolo LRRNT
Pfam PF01462
InterPro IPR000372
SMART LRRNT
SCOP 1m10
SUPERFAMILY 1m10
Dominio N-terminal de repetición rica en leucina
PDB 1ogq EBI.jpg
A estrutura cristalina de pgip (proteína inhibidora da poligalacturonase), unha proteína de repetición rica en leucina implicada na defensa das plantas
Identificadores
Símbolo LRRNT_2
Pfam PF08263
InterPro IPR013210
SMART LRRNT
SCOP 1m10
SUPERFAMILY 1m10
Dominio C-terminal de repetición rica en leucina
PDB 1w8a EBI.jpg
Terceiro dominio LRR de Drosophila
Identificadores
Símbolo LRRCT
Pfam PF01463
InterPro IPR000483
SMART LRRCT
SCOP 1m10
SUPERFAMILY 1m10
Clúster da proteína LRV e FeS4
PDB 1lrv EBI.jpg
Unha variante de repetición rica en leucina cun motivo estrutural repetitivo de proteína novo
Identificadores
Símbolo ?
Pfam PF05484
Pfam clan CL0020
InterPro IPR008665
SCOP 1lrv
SUPERFAMILY 1lrv

Unha repetición rica en leucina (LRR) é un motivo estrutural de proteína que forma un pregamento en ferradura α/β.[1][2] Está composta de tramos de 20 a 30 aminoácidos repetidos que son inhabitualmente ricos no aminoácido hidrofóbico leucina. Estas repeticións xeralmente préganse xuntas para formar un dominio proteico de solenoide, denominado dominio de repeticións ricas en leucina. Normalmente, cada unidade repetida ten unha estrutura de febra beta-xiro-hélice alfa, e o dominio ensamblado, composto de moitas desas repeticións, ten forma de ferradura cunha folla beta paralela interior e un conxunto exterior de hélices. Unha face da folla beta e un lado do conxunto de hélices están expostos ao solvente e están, por tanto, dominados por residuos hidrófilos. A rexión entre as hélices e follas é o núcleo hidrofóbico da proteína e está estreitamente empaquetado estericamente con residuos de leucina.

As repeticións ricas en leucina están implicadas frecuentemente na formación de interaccións proteína-proteína.[3][4]

Exemplos[editar | editar a fonte]

Os motivos de repeticións ricas en leucina foron identificados en gran número de proteínas funcionais non relacionadas.[5] O exemplo mellor coñecido é o inhibidor da ribonuclease, pero outras proteínas como o regulador da tropomiosina chamado tropomodulina e o receptor de tipo Toll tamén comparten o motivo. De feito, o receptor de tipo Toll posúe 10 motivos LRR sucesivos, que serven para unirse a padróns moleculares asociados a patóxenos ou outros perigos.

Aínda que a proteína LRR canónica contén aproximadamente unha hélice par cada febra beta, as variantes que forman os pregamentos de superhélice beta-alfa ás veces teñen longos bucles en vez de hélices que se unen a sucesivas febras beta.

Un dominio variante de repetición rica en leucina (LRV) ten un novo motivo estrutural repetitivo consistente en hélices alternantes de tipo alfa e de tipo 310 dispostas nunha superhélice dextroxira, con ausencia das febras beta presentes noutras repeticións ricas en leucina.[6]

Dominios asociados[editar | editar a fonte]

As repeticións ricas en leucina xeralmente están flanqueadas por dominios ricos en cisteína N-terminais e C-terminais, pero non sempre, como no caso de C5orf36.

Tamén aparecen xunto con dominios "adxacentes a LRR". Estes son pequenos dominios feitos enteiramente de febras beta, que foron descritos estruturalmente para a proteína internalina (InlA) e as proteínas relacionadas InlB, InlE, InlH da bacteria patóxena Listeria monocytogenes. A súa función parece ser principalmente estrutural. Están fusionadas ao extremo C-terminal das repeticións ricas en leucina, estabilizando significativamente o LRR, e formando unha entidade ríxida común co LRR. Non están implicadas por si mesmas en interaccións proteína-proteína, pero axudan a presentar o dominio adxacente a LRR para que estableza ditas interaccións. Estes dominios pertencen á familia dos dominios de tipo inmunoglobulina, xa que constan de dúas follas beta en sándwich que seguen a conectividade clásica dos dominios Ig. As febras beta dunha das follas son, non obstante, moito menores que as da maioría dos dominios de tipo Ig estándar, polo que en certa medida son un caso á parte.[7][8][9]

Un clúster de ferro-xofre encóntrase no N-terminal dalgunhas proteínas que conteñen o "dominio variante de repeticións ricas en leucina" (LRV). Estas proteínas teñen unha estrutura en dous dominios, composta por un dominio N-terminal que contén un grupo de catro residuos de cisteína que alberga o clúster 4Fe:4S, e un dominio C-terminal maior que contén as repeticións LRV.[6] Os estudos bioquímicos revelaron que o clúster 4Fe:4S é sensible ao oxíxeno, mais non parece ter actividade redox reversible.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Kobe B, Deisenhofer J (October 1994). "The leucine-rich repeat: a versatile binding motif". Trends Biochem. Sci. 19 (10): 415–21. PMID 7817399. doi:10.1016/0968-0004(94)90090-6. 
  2. Enkhbayar P, Kamiya M, Osaki M, Matsumoto T, Matsushima N (February 2004). "Structural principles of leucine-rich repeat (LRR) proteins". Proteins 54 (3): 394–403. PMID 14747988. doi:10.1002/prot.10605. 
  3. Kobe B, Kajava AV (December 2001). "The leucine-rich repeat as a protein recognition motif". Curr. Opin. Struct. Biol. 11 (6): 725–32. PMID 11751054. doi:10.1016/S0959-440X(01)00266-4. 
  4. Gay NJ, Packman LC, Weldon MA, Barna JC (October 1991). "A leucine-rich repeat peptide derived from the Drosophila Toll receptor forms extended filaments with a beta-sheet structure". FEBS Lett. 291 (1): 87–91. PMID 1657640. doi:10.1016/0014-5793(91)81110-T. 
  5. Rothberg JM, Jacobs JR, Goodman CS, Artavanis-Tsakonas S (December 1990). "slit: an extracellular protein necessary for development of midline glia and commissural axon pathways contains both EGF and LRR domains". Genes Dev. 4 (12A): 2169–87. PMID 2176636. doi:10.1101/gad.4.12a.2169. 
  6. 6,0 6,1 Peters JW, Stowell MH, Rees DC (December 1996). "A leucine-rich repeat variant with a novel repetitive protein structural motif". Nat. Struct. Biol. 3 (12): 991–4. PMID 8946850. doi:10.1038/nsb1296-991. 
  7. Schubert WD, Gobel G, Diepholz M, Darji A, Kloer D, Hain T, Chakraborty T, Wehland J, Domann E, Heinz DW (September 2001). "Internalins from the human pathogen Listeria monocytogenes combine three distinct folds into a contiguous internalin domain". J. Mol. Biol. 312 (4): 783–94. PMID 11575932. doi:10.1006/jmbi.2001.4989. 
  8. Schubert WD, Urbanke C, Ziehm T, Beier V, Machner MP, Domann E, Wehland J, Chakraborty T, Heinz DW (December 2002). "Structure of internalin, a major invasion protein of Listeria monocytogenes, in complex with its human receptor E-cadherin". Cell 111 (6): 825–36. PMID 12526809. doi:10.1016/S0092-8674(02)01136-4. 
  9. Freiberg A, Machner MP, Pfeil W, Schubert WD, Heinz DW, Seckler R (March 2004). "Folding and stability of the leucine-rich repeat domain of internalin B from Listeri monocytogenes". J. Mol. Biol. 337 (2): 453–61. PMID 15003459. doi:10.1016/j.jmb.2004.01.044. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Bibliografía[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]

Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR012569

Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR013210

Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR000372

Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR000483

Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR004830

Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR004830