Dominio kringle

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á procura
Dominio kringle
1nl2 opm.png
Fragmento de protrombina bovina en complexo co calcio e lisofosfatidilserina. A proteína asóciase coa membrana por medio do seu dominio GLA en hélice alfa. O dominio kringle adxacente é de estrutura beta (en amarelo).
Identificadores
Símbolo Kringle
Pfam PF00051
InterPro IPR000001
SMART KR
PROSITE PDOC00020
SCOP 1pk4
SUPERFAMILY 1pk4
OPM superfamily 115
OPM protein 1h8p
CDD cd00108
Un pasteliño kringle

Os dominios kringle son dominios proteicos autónomos que se dobran formando grandes bucles estabilizados por tres pontes disulfuro. Son importantes nas interaccións proteína-proteína con factores de coagulación. A denominación kringle procede do nome dun pastel tipo rosquilla escandinavo cuxa forma lembra á deste dominio.

Os dominios kringle atopáronse no plasminóxeno, factores de crecemento de hepatocitos, protrombina e apolipoproteína(a).

Os dominios kringle encóntranse nas proteínas de coagulación sanguínea e fibrinolíticas. Crese que estes dominios xogan un papel na unión de mediadores (por exemplo, membranas, outras proteínas ou fosfolípidos) e na regulación da actividade proteolítica.[1][2][3] Os dominios kringle[4][5][6] caracterízanse por ter unha estrutura en triplo bucle con tres pontes disulfuro, cuxa conformación é definida por varios enlaces de hidróxeno e pequenos fragmentos de folla beta antiparalela. Atópanse en diverso número de copias nalgunhas proteínas plasmáticas como a protrombina e activador do plasminóxeno de tipo uroquinase, que son serina proteases que pertencen á familia de peptidases S1A de MEROPS.

Proteínas humanas que conteñen este dominio[editar | editar a fonte]

ATF; F12; F2; HABP2; HGF; HGFAC; KREMEN1; KREMEN2; LPA; LPAL2; MST1; PIK3IP1; PLAT; PLAU; PLG; PRSS12; ROR1; ROR2;

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Fujikawa K, McMullen BA (1985). "Amino acid sequence of the heavy chain of human alpha-factor XIIa (activated Hageman factor)". J. Biol. Chem. 260 (9): 5328–5341. PMID 3886654. 
  2. Patthy L, Trexler M, Banyai L, Varadi A, Vali Z (1984). "Kringles: modules specialized for protein binding. Homology of the gelatin-binding region of fibronectin with the kringle structures of proteases". FEBS Lett. 171 (1): 131–136. PMID 6373375. doi:10.1016/0014-5793(84)80473-1. 
  3. Atkinson RA, Williams RJ (1990). "Solution structure of the kringle 4 domain from human plasminogen by 1H nuclear magnetic resonance spectroscopy and distance geometry". J. Mol. Biol. 212 (3): 541–552. PMID 2157850. doi:10.1016/0022-2836(90)90330-O. 
  4. Castellino FJ, Beals JM (1987). "The genetic relationships between the kringle domains of human plasminogen, prothrombin, tissue plasminogen activator, urokinase, and coagulation factor XII". J. Mol. Evol. 26 (4): 358–369. PMID 3131537. doi:10.1007/BF02101155. 
  5. Patthy L (1985). "Evolution of the proteases of blood coagulation and fibrinolysis by assembly from modules". Cell 41 (3): 657–663. PMID 3891096. doi:10.1016/S0092-8674(85)80046-5. 
  6. Takahashi K, Ikeo K, Gojobori T (1991). "Evolutionary origin of numerous kringles in human and simian apolipoprotein(a)". FEBS Lett. 287 (1): 146–148. PMID 1879523. doi:10.1016/0014-5793(91)80036-3. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]