Dominio de proteína quinase

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Dominio de proteína quinase
Estrutura da subunidade catalítica da proteína quinase dependente do AMPc.[1]
Identificadores
SímboloPkinase
PfamPF00069
InterProIPR000719
SMARTTyrKc
PROSITEPDOC00100
SCOPe1apm / SUPFAM
OPM superfamily417
OPM protein2w5a
CDDcd00180

O dominio de proteína quinase[2] é un dominio proteico conservado que contén as funcións cataliticas das proteína quinases.[3][4][5] As proteína quinases son un grupo de encimas que pasan grupos fosfatos a outras proteínas, proceso chamado fosforilación. A fosforilación funciona como un interruptor de acendido e apagado de moitos procesos celulares, como o metabolismo, transcrición, progresión do ciclo celular, rearranxo do citoesqueleto e movemento celular, apoptose e diferenciación celular. Tamén funcionan durante o desenvolvemento embrionario, nas respostas fisiolóxicas e nos sistemas nervioso e inmunitario. A fosforilación anormal causa moitas doenzas humanas, como o cancro, e as drogas que afectan a fosforilación poden usarse para tratar esas doenzas.[6]

As proteína quinases posúen unha subunidade catalítica que transfire o fosfato gamma desde un nucleósido trifosfato (xeralmente o ATP) a un ou máis residuos de aminoácidos nunha cadea lateral substrato da proteína, o que ten como resultado un cambio conformacional que afecta o funcionamento da proteína. Estes encimas poden ser de dous grandes tipos, caracterizados pola especificidade de substrato: específicas de serina/treonina e específicas de tirosina.[7]

Función[editar | editar a fonte]

A función das proteína quinases foi evolutivamente conservada desde organismos como Escherichia coli ata Homo sapiens. As proteína quinases interveñen en moitos procesos celulares, como a división, proliferación, apoptose e diferenciación.[8] A fosforilación xeralmente ten como resultado un cambio funcional da proteína diana ao cambiar a actividade encimática, localización celular ou asociación con outras proteínas.

Estrutura[editar | editar a fonte]

As subuniddes catalíticas das proteína quinases están moi conservadas e varias das súas estruturas foron resoltas,[9] o que levou a facer grandes cribas para desenvolver inhibidores específicos das quinases para o tratamento de diversas doenzas.[10]

As proteína quinases eucariotas[3][4][11][12] son encimas que pertence a unha familia moi extensa de proteínas que comparten un mesmo tipo de núcleo catalítico e que inclúen tanto serina/treonina proteína quinases coma tirosina proteína quinases. Nese dominio catalítico hai varias rexións conservadas, como no extremo N-terminal, onde hai un tramo rico en residuos de glicina situados a carón dun residuo de lisina, que intervén na unión ao ATP. Na parte central do dominio catalítico hai un residuo conservado de ácido aspártico, que é importante para a actividade catalítica do encima.[13]

Exemplos[editar | editar a fonte]

A seguinte é unha lista de proteínas humanas que conteñen o dominio de proteína quinase:[14]

AAK1; ABL1; ABL2; ACVR1; ACVR1B; ACVR1C; ACVR2A; ACVR2B; ACVRL1; ADCK1; ADCK2; ADCK3; ADCK4; ADCK5; ADRBK1; ADRBK2; AKT1; AKT2; AKT3; ALPK1; ALPK2; ALPK3; STRADB; CDK15; AMHR2; ANKK1; ARAF; ATM; ATR; AURKA; AURKB; AURKC; AXL; BCKDK; BLK; BMP2K; BMPR1A; BMPR1B; BMPR2; BMX; BRAF; BRSK1; BRSK2; BTK; BUB1; C21orf7; CALM1; CALM2; CALM3; CAMK1; CAMK1D; CAMK1G; CAMK2A; CAMK2B; CAMK2D; CAMK2G; CAMK4; CAMKK1; CAMKK2; CAMKV; CASK; CDK20; CDK1; CDK11B; CDK11A; CDK13; CDK19; CDC42BPA; CDC42BPB; CDC42BPG; CDC7; CDK10; CDK2; CDK3; CDK4; CDK5; CDK6; CDK7; CDK8; CDK9; CDK12; CDK14; CDK16; CDK17; CDK18; CDKL1; CDKL2; CDKL3; CDKL4; CDKL5; CHEK1; CHEK2; CHUK; CIT; CKB; CKM; CLK1; CLK2; CLK3; CLK4; CSF1R; CSK; CSNK1A1; CSNK1A1L; CSNK1D; CSNK1E; CSNK1G1; CSNK1G2; CSNK1G3; CSNK2A1; CSNK2A2; DAPK1; DAPK2; DAPK3; DCLK1; DCLK2; DCLK3; DDR1; DDR2; DMPK; DYRK1A; DYRK1B; DYRK2; DYRK3; DYRK4; EGFR; EIF2AK1; EIF2AK2; EIF2AK3; EIF2AK4; ELK1; EPHA1; EPHA2; EPHA3; EPHA4; EPHA5; EPHA6; EPHA7; EPHA8; EPHB1; EPHB2; EPHB3; EPHB4; ERBB2; ERBB3; ERBB4; ERN1; ERN2; FER; FES; FGFR1; FGFR2; FGFR3; FGFR4; FGR; FLT1; FLT3; FLT4; FYN; GAK; GRK1; GRK4; GRK5; GRK6; GRK7; GSK3A; GSK3B; GUCY2C; GUCY2D; GUCY2E; GUCY2F; HCK; HIPK1; HIPK2; HIPK3; HIPK4; HUNK; ICK; IGF1R; IGF2R; IKBKB; IKBKE; ILK; INSR; IRAK1; IRAK2; IRAK3; IRAK4; ITK; JAK1; JAK2; JAK3; KALRN; KDR; SIK3; KSR2; LATS1; LATS2; LIMK1; LCK; LIMK2; LRRK1; LRRK2; LYN; MAK; MAP2K1; MAP2K2; MAP2K3; MAP2K4; MAP2K5; MAP2K6; MAP2K7; MAP3K1; MAP3K10; MAP3K11; MAP3K12; MAP3K13; MAP3K14; MAP3K15; MAP3K2; MAP3K3; MAP3K4; MAP3K5; MAP3K6; MAP3K7; MAP3K8; MAP3K9; MAP4K1; MAP4K2; MAP4K3; MAP4K4; MAP4K5; MAPK1; MAPK10; MAPK12; MAPK13; MAPK14; MAPK15; MAPK3; MAPK4; MAPK6; MAPK7; MAPK8; MAPK9; MAPKAPK2; MAPKAPK3; MAPKAPK5; MARK1; MARK2; MARK3; MARK4; MAST1; MAST2; MAST3; MAST4; MASTL; MELK; MERTK; MET; MINK1; MKNK1; MKNK2; MLKL; MOS; MST1R; MST4; MTOR; MYLK; MYLK2; MYLK3; MYLK4; NEK1; NEK10; NEK11; NEK2; NEK3; NEK4; NEK5; LOC100506859; NEK6; NEK7; NEK8; NEK9; MGC42105; NLK; NRK; NTRK1; NTRK2; NTRK3; NUAK1; NUAK2; OBSCN; OXSR1; PAK1; PAK2; PAK3; PAK4; PAK6; PAK7; PASK; PBK; PDGFRA; PDGFRB; PDIK1L; PDPK1; PHKA1; PHKB; PHKG1; PHKG2; PIK3R4; PIM1; PIM2; PIM3; PINK1; PKMYT1; PKN1; PKN2; PKN3; PLK1; PLK2; PLK3; PLK4; PNCK; PRKAA1; PRKAA2; PRKACA; PRKACB; PRKACG; PRKCA; PRKCB; PRKCD; PRKCE; PRKCG; PRKCH; PRKCI; PRKCQ; PRKCZ; PRKD1; PRKD2; PRKD3; PRKG1; PRKG2; PRKX; LOC389906; PRKY; PRPF4B; PSKH1; PSKH2; PTK2; PTK2B; RAF1; RAGE; RET; RIP3; RIPK1; RIPK2; RIPK3; RIPK4; ROCK1; ROCK2; ROR1; ROR2; ROS1; RPS6KA1; RPS6KA2; RPS6KA3; RPS6KA4; RPS6KA5; RPS6KA6; RPS6KB1; RPS6KB2; RPS6KC1; RPS6KL1; RYK; SCYL1; SCYL2; SCYL3; SGK1; LOC100130827; SGK196; SGK2; SGK3; SGK494; SIK1; SIK2; SLK; SNRK; SPEG; SRC; SRPK1; SRPK2; SRPK3; STK10; STK11; STK16; STK17A; STK17B; STK19; STK24; STK25; STK3; STK31; STK32A; STK32B; STK32C; STK33; STK35; STK36; STK38; STK38L; STK39; STK4; STK40; SYK; TAOK1; TAOK2; TAOK3; TBCK; TBK1; TEC; TESK1; TESK2; TGFBR1; TGFBR2; TIE1; TIE2; TLK1; TLK2; TNIK; TNK1; TNK2; TSSK1B; TSSK2; TSSK3; TSSK4; TTBK1; TTBK2; TTK; TWF2; TXK; TYK2; TYRO3; UHMK1; ULK1; ULK2; ULK3; ULK4; VEGFR; VRK1; VRK2; VRK3; WEE1; WEE2; WNK1; WNK2; WNK3; WNK4; YES1; ZAK; ZAP70;

Notas[editar | editar a fonte]

  1. ↑ Knighton DR, Bell SM, Zheng J, et al. (May 1993). "2.0 A refined crystal structure of the catalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase complexed with a peptide inhibitor and detergent". Acta Crystallogr. D 49 (Pt 3): 357–61. PMID 15299526. doi:10.1107/S0907444993000502. 
  2. ↑ Dicionario de Bioloxía. Xunta de Galicia 2010. ISBN 978-84-453-4973-1 . Páxina 142. proteína quinase
  3. ↑ 3,0 3,1 Hanks SK, Quinn AM (1991). "Protein kinase catalytic domain sequence database: Identification of conserved features of primary structure and classification of family members". Meth. Enzymol. Methods in Enzymology 200: 38–62. ISBN 978-0-12-182101-2. PMID 1956325. doi:10.1016/0076-6879(91)00126-H. 
  4. ↑ 4,0 4,1 Hanks SK, Hunter T (May 1995). "Protein kinases 6. The eukaryotic protein kinase superfamily: kinase (catalytic) domain structure and classification". FASEB J. 9 (8): 576–96. PMID 7768349. 
  5. ↑ Scheeff ED, Bourne PE (October 2005). "Structural evolution of the protein kinase-like superfamily". PLoS Comput. Biol. 1 (5): e49. PMC 1261164. PMID 16244704. doi:10.1371/journal.pcbi.0010049. 
  6. ↑ G. Manning, D. B. Whyte, R. Martinez, T. Hunter, S. Sudarsanam, The Protein Kinase Complement of the Human Genome, Science 6 December 2002, 298:1912-1934 doi 10.1126/science.1075762
  7. ↑ Hunter T, Hanks SK, Quinn AM (1988). "The protein kinase family: conserved features and deduced phylogeny of the catalytic domains". Science 241 (4861): 42–51. PMID 3291115. doi:10.1126/science.3291115. 
  8. ↑ Manning G, Plowman GD, Hunter T, Sudarsanam S (October 2002). "Evolution of protein kinase signaling from yeast to man". Trends Biochem. Sci. 27 (10): 514–20. PMID 12368087. doi:10.1016/S0968-0004(02)02179-5. 
  9. ↑ Stout TJ, Foster PG, Matthews DJ (2004). "High-throughput structural biology in drug discovery: protein kinases". Curr. Pharm. Des. 10 (10): 1069–82. PMID 15078142. doi:10.2174/1381612043452695. Arquivado dende o orixinal o 09 de decembro de 2012. Consultado o 14 de febreiro de 2019. 
  10. ↑ Li, B.; Liu, Y.; Gray, T. Uno and N. (2004-07-31). "Creating Chemical Diversity to Target Protein Kinases". Combinatorial Chemistry & High Throughput Screening (en inglés). doi:10.2174/1386207043328580. Consultado o 2020-02-07. 
  11. ↑ Hanks SK (2003). "Genomic analysis of the eukaryotic protein kinase superfamily: a perspective". Genome Biol. 4 (5): 111. PMC 156577. PMID 12734000. doi:10.1186/gb-2003-4-5-111. Arquivado dende o orixinal o 24 de xaneiro de 2013. Consultado o 06 de setembro de 2017. 
  12. ↑ Hunter T (1991). "Protein kinase classification". Meth. Enzymol. Methods in Enzymology 200: 3–37. ISBN 978-0-12-182101-2. PMID 1835513. doi:10.1016/0076-6879(91)00125-G. 
  13. ↑ Knighton DR, Zheng JH, Ten Eyck LF, Ashford VA, Xuong NH, Taylor SS, Sowadski JM (July 1991). "Crystal structure of the catalytic subunit of cyclic adenosine monophosphate-dependent protein kinase". Science 253 (5018): 407–14. PMID 1862342. doi:10.1126/science.1862342. 
  14. ↑ Manning G, Whyte DB, Martinez R, Hunter T, Sudarsanam S (December 2002). "The protein kinase complement of the human genome". Science 298 (5600): 1912–34. PMID 12471243. doi:10.1126/science.1075762. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]

Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=Dominio_de_proteína_quinase&oldid=6491925»