Dineína
| Dineína | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | DHC_N1 | ||||||||
| Pfam | PF08385 | ||||||||
| InterPro | IPR013594 | ||||||||
| |||||||||
| Dineína | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | DHC_N2 | ||||||||
| Pfam | PF08393 | ||||||||
| InterPro | IPR013602 | ||||||||
| |||||||||
| Dineína | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Dynein_heavy | ||||||||
| Pfam | PF03028 | ||||||||
| InterPro | IPR004273 | ||||||||
| |||||||||
| Dineína | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | DLIC | ||||||||
| Pfam | PF05783 | ||||||||
| Pfam clan | CL0023 | ||||||||
| |||||||||
| Dineína | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 estrutura do címero pin/lc8 humano cun péptido unido | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Dynein_light | ||||||||
| Pfam | PF01221 | ||||||||
| InterPro | IPR001372 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00953 | ||||||||
| SCOPe | 1bkq / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
A dineína é unha proteína motora celular que converte a enerxía química contida no ATP en enerxía mecánica de movemento. A dineína transporta diversos cargamentos na célula ao "camiñar" ao longo dos microtúbulos do citoesqueleto en dirección ao extremo menos (-) do microtúbulo, que xeralmente é o orientado cara ao centro da célula. Por iso tamén se lles chama "motores dirixidos ao extremo menos". Esta forma de transporte coñécese como transporte retrógrado. A diferenza da dineína, outras proteínas motoras (ou proteínas motrices, ou moléculas motoras ou motores moleculares) como as cinesinas móvense cara ao extremo máis (+), e denomínanse "motores dirixidos ao extremo máis".
Clasificación[editar | editar a fonte]
As dineínas poden dividirse en dous grupos: citoplásmicas e axonémicas (ou axonemais), estas últimas chamadas tamén dineínas ciliares ou flaxelares.
- Dineínas axonémicas:
- Dineínas citoplásmicas:
Función[editar | editar a fonte]
As dineínas axonémicas ou axonemais causan o escorregamento dos microtúbulos nos axonemas de cilios e flaxelos e encóntrase só nas células que teñen esas estruturas.
As dineínas citoplásmicas, que se encontran en todas as células animais e posiblemente en células de plantas, realizan funcións necesarias para a supervivencia da célula como o transporte de certos orgánulos dunha parte da célula a outra, e a ensamblaxe dos centrosomas.[1] As dineínas citoplásmicas móvense avanzando ao longo do microtúbulo de maneira que un dos seus talos inferiores (como pés) está sempre unido ao microtúbulo para que a dineína poida "camiñar" unha considerable distancia ao longo do microtúbulo sen despegarse del, movendo sucesivamente os seus "pés" como se dese pasos.
As dineínas citoplásmicas probablemente axudan a colocar na súa posición ao complexo de Golgi e outros orgánulos da célula.[1] Tamén axudan ao transporte de diversos cargamentos necesarios para o funcionamento da célula como vesículas orixinadas no retículo endoplasmático, endosomas, e lisosomas [1]. A dineína está implicada no movemento de cromosomas e o posicionamento do fuso mitótico durante a división celular.[2][3] Nas neuronas as dineínas transportan orgánulos, vesículas e posiblemente fragmentos de microtúbulos ao longo dos axóns en dirección ao corpo celular nun proceso chamado transporte axoplásmico retrógrado.[1]
Estrutura[editar | editar a fonte]
Todas as moléculas do motor dineína son unha complexa ensamblaxe de proteínas composta por moitas subunidades de polipéptidos máis pequenos. As dineínas citoplásmicas e axonémicas conteñen algúns compoñentes iguais, pero tamén outros exclusivos.
Dineína citoplásmica[editar | editar a fonte]
A dineína citoplasmática, que ten unha masa molecular duns 1,5 Megadaltons (MDa), contén aproximadamente doce subunidades polipeptídicas: dúas "cadeas pesadas" idénticas de 520 kDa, que teñen actividade de ATPase e son responsables de xerar o movemento ao longo do microtúbulo; dúas cadeas intermedias de 74 kDa, que se cre que ancoran a dineína ao cargamento que transporta; catro cadeas intermedias de 53-59 kDa, e varias cadeas lixeiras das que se coñece menos.
A actividade de ATPase xeradora de forza das cadeas pesadas de dineína está localizada na súa grande "cabeza" con forma de rosquilla, que está relacionada con outras proteínas AAA (ATPases Asociadas con diversas Actividades celulares), e dúas proxeccións da cabeza conectan con outras estruturas citoplásmicas. Unha proxección é o talo (inferior, como un "pé") superenrolado, que se une e "camiña" ao longo da superficie do microtúbulo por medio dun ciclo repetido de unirse e despegarse. A outra proxección é unha cola estendida (tamén chamada "talo"), que se une ás subunidades das cadeas lixeira e intermedia, que unen a dineína co cargamento que transporta. A actividade alternada do par de cadeas pesadas no motor dineína citoplásmico completo permite que unha soa molécula de dineína transporte o seu cargamento "camiñando" unha considerable distancia ao longo do microtúbulo sen despegarse del por completo.
Nos eucariotas, a dineína citoplasmática debe ser activada pola unión da dinactina, outra proteína de múltiples subunidades, que é esencial na mitose. A dinactina pode regular a actividade da dineína, e posiblemente facilita a unión da dineína ao seu cargamento.
Dineína axonémica[editar | editar a fonte]
As dineínas axonémicas ou axonemais aparecen en múltiples formas, que poden conter unha, dúas ou tres cadeas pesadas non idénticas (dependendo do organismo e a localización nos cilios). Cada cadea pesada ten un dominio motor globular con estrutura con forma de rosquilla que se cre é similar ao doutras proteínas AAA, un "talo" (~ pé) superenrolado que se une ao microtúbulo, e unha cola estendida que se une a un microtúbulo veciño do mesmo axonema. Todas as moléculas de dineína forman unha ponte cruzada entre dous microtúbulos adxacentes no axonema ciliar. Durante o "golpe de forza" que causa o movemento, o dominio motor ATPase AAA sofre un cambio conformacional que fai que o talo (~pé) que se une ao microtúbulo pivote en relación coa cola que leva o cargamento co resultado de que un microtúbulo escorrega en relación ao outro[1]. Este escorregamento produce o movemento que dobra o cilio, necesario para que o cilio ou flaxelo bata. Probablemente, grupos de moléculas de dineína responsables do movemento en direccións opostas son activados e inactivados de maneira coordinada para que os cilios e os flaxelos poidan moverse cara atrás e adiante. Propúxose que as proteínas radiais (radial spokes) do axonema son as (ou unhas das) estruturas que sincronizan este movemento.
Historia[editar | editar a fonte]
A proteína responsable do movemento de cilios e flaxelos descubriuse e déuselle o nome de dineína en 1963 [1]. Vinte anos despois, illouse e identificouse a dineína citoplasmática, que se sospeitaba que debía existir desde o descubrimento da súa homóloga flaxelar.
Notas[editar | editar a fonte]
- ↑ 1,0 1,1 1,2 1,3 1,4 1,5 Gerald Karp, Kurt Beginnen, Sebastian Vogel, Susanne Kuhlmann-Krieg (2005). Molekulare Zellbiologie (en francés). Springer. ISBN 978-3-540-23857-7.
- ↑ Samora, CP; Mogessie, B; Conway, L; Ross, JL; Straube, A; McAinsh, AD (2011 Aug 7). "MAP4 and CLASP1 operate as a safety mechanism to maintain a stable spindle position in mitosis.". Nature cell biology 13 (9): 1040–50. PMID 21822276.
- ↑ Kiyomitsu, Tomomi; Iain M. Cheeseman (2012-02-12). "Chromosome- and spindle-pole-derived signals generate an intrinsic code for spindle position and orientation". Nature Cell Biology. ISSN 1465-7392. doi:10.1038/ncb2440. Consultado o 2012-02-14.
Véxase tamén[editar | editar a fonte]
Bibliografía[editar | editar a fonte]
- Karp G. (2005). Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments (4th ed.). Hoboken, NJ: John Wiley and Sons. pp. 346–358. ISBN 0-471-19279-1.
- Schroer TA (2004). "Dynactin". Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 20: 759–79. PMID 15473859. doi:10.1146/annurev.cellbio.20.012103.094623. Arquivado dende o orixinal o 13 de abril de 2020. Consultado o 30 de outubro de 2013.
Ligazóns externas[editar | editar a fonte]
- ELM|LIG_Dynein_DLC8_1 [1]
- The Dynein Homepage
- Ron Vale's seminar: Cytoskeletal Motor Proteins
- MeshName - Dynein
- Número EC - 3.6.4.2
