CD2

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Estrutura da proteína CD2 (de PDB 1hnf).

O CD2 (cluster de diferenciación 2) é unha molécula de adhesión celular proteica atopada na superficie das células T e células asasinas naturais (NK). Tamén recibiu o nome de antíxeno de superficie de células T T11/Leu-5, LFA-2, receptor LFA-3, receptor de eritrocitos e receptor roseta.[1]

Está codificado nun xene do cromosoma 1 humano.

Función[editar | editar a fonte]

Interacciona con outras moléculas de adhesión celular, como o antíxeno-3 asociado a función de linfocitos (LFA-3/CD58) en humanos, ou CD48 en roedores, que se expresan nas superficies doutras células.[2]

Ademais das súas propiedades adhesivas, o CD2 tamén actúa como unha molécula coestimuladora nas células T e NK.[3]

Importancia diagnóstica[editar | editar a fonte]

O CD2 é un marcador específico para as células T e NK, e, xa que logo, pode utilizarse en inmunohistoquímica para identificar a presenza de tales células nos cortes histolóxicos. A gran maioría dos linfomas de células T e das leucemias tamén expresan o CD2, facendo posible usar a presenza do antíxeno para distinguir estas doenzas dos neoplasmas de células B.[4]

Clasificación[editar | editar a fonte]

Debido ás súas características estruturais, o CD2 é un membro da superfamilia das inmunoglobulinas. Posúe dous dominios de tipo inmunoglobulina na súa porción extracelular.[3]

Interaccións[editar | editar a fonte]

O CD2 interacciona co CD2BP2,[5] Lck[6] e PSTPIP1.[7]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Uniprot database entry for CD2 (accession number P06729)
  2. Wilkins A, Yang W, Yang J (2003). "Structural biology of the cell adhesion protein CD2: from molecular recognition to protein folding and design". Curr Protein Pept Sci 4 (5): 367–73. PMID 14529530. doi:10.2174/1389203033487063. 
  3. 3,0 3,1 Yang J, Ye Y, Carroll A, Yang W, Lee H (2001). "Structural biology of the cell adhesion protein CD2: alternatively folded states and structure-function relation". Curr Protein Pept Sci 2 (1): 1–17. PMID 12369898. doi:10.2174/1389203013381251. 
  4. Leong, Anthony S-Y; Cooper, Kumarason; Leong, F Joel W-M (2003). Manual of Diagnostic Cytology (2 ed.). Greenwich Medical Media, Ltd. p. 61. ISBN 1-84110-100-1. 
  5. Nishizawa, K; Freund C, Li J, Wagner G, Reinherz E L (1998). "Identification of a proline-binding motif regulating CD2-triggered T lymphocyte activation". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 95 (25): 14897–902. ISSN 0027-8424. PMC 24547. PMID 9843987. doi:10.1073/pnas.95.25.14897. 
  6. Bell, G M; Fargnoli J, Bolen J B, Kish L, Imboden J B (1996). "The SH3 domain of p56lck binds to proline-rich sequences in the cytoplasmic domain of CD2". J. Exp. Med. (UNITED STATES) 183 (1): 169–78. ISSN 0022-1007. PMC 2192399. PMID 8551220. doi:10.1084/jem.183.1.169. 
  7. Li, J; Nishizawa K, An W, Hussey R E, Lialios F E, Salgia R, Sunder-Plassmann R, Reinherz E L (1998). "A cdc15-like adaptor protein (CD2BP1) interacts with the CD2 cytoplasmic domain and regulates CD2-triggered adhesion". EMBO J. (ENGLAND) 17 (24): 7320–36. ISSN 0261-4189. PMC 1171078. PMID 9857189. doi:10.1093/emboj/17.24.7320. 

Bibliografía[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]