Cinina
As cininas son varios polipéptidos estruturalmente relacionados, como a bradicinina e calidina.[1] Son membros da familia dos autacoides.[2]
Son compoñentes do sistema cinina-calicreína. O sistema cinina-calicreína ou, simplemente, sistema das cininas é un sistema aínda mal coñecido de proteínas sanguíneas que desempeña un papel na inflamación, control da presión arterial, a coagulación e a dor.
Os precursores inactivos das cininas son os cininóxenos.[3] O encimas calicreína libera cininas a partir dos cininóxenos. A cininase II degrada proteoliticamente a bradicinina metabolizada.
En botánica, as hormonas vexetais citocininas chamáronse inicialmente tamén cininas, pero despois o nome foi cambiado para evitar confusión, xa que non son moléculas relacionadas.[4]
Funcións[editar | editar a fonte]
- Actúan localmente inducindo a vasodilatación, aumento da permeabilidade vascular e contracción do músculo liso.[5]
- Inflúen na excitación das estruturas sensibles á dor.
- Están implicados no desenvolvemento dos estados de shock e inflamación.
Compoñentes do sistema cinina-calicreína[editar | editar a fonte]
O sistema componse dunha serie de proteínas grandes, algúns pequenos polipéptidos e un grupo de encimas que activan e desactivan as substancias.
Os polipéptidos son a bradicinina e a calidina.[6]
As proteínas son o cininóxeno de alto peso molecular (HMWK) e o cininóxeno de baixo peso molecular (LMWK), que son precursores dos polipéptidos anteriores.
Os encimas que interveñen neste sistema actuando sobre as cininas son as calicreínas plasmática e dos tecidos, que son serina proteases encargadas de liberar as cininas dos cininóxenos, as carboxipeptidases, presentes en dúas formas: N, circulante e M, unida a membranas, que eliminan os residuos de arxinina do extremo carboxilo terminal da bradicinina e a calidina; o encima convertedor de anxiotensina (ACE), tamén chamado quinase II, que inactiva varios mediadores químicos, incluído a bradicinina, aínda que é mellor coñecida por activar a anxiotensina, e a endopeptidase neutra, que tamén desactiva cininas e outros mediadores.
Notas[editar | editar a fonte]
- ↑ Kinins. De Gruyter. 2011. ISBN 978-3-11-025235-4.
- ↑ Kinins Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
- ↑ Online Medical Dictionary
- ↑ Galuszka P, Spíchal L, Kopečný D, Tarkowski P, Frébortová J, Šebela M and Frébort Ivo (2008) Metabolism of plant hormones cytokinins and their function in signaling, cell differentiation and plant development in Bioactive Natural Products Edt. Atta-ur-Rahman [1]
- ↑ The free dictionary kinin
- ↑ Walker K, Perkins M, Dray A. Kinins and kinin receptors in the nervous system. Neurochem Int. 1995 Jan;26(1):1-16; discussion 17-26. PMID 7787759. [2]
Véxase tamén[editar | editar a fonte]
Bibliografía[editar | editar a fonte]
- Abelous JE, Bardier E. Les substances hypotensives de l'urine humaine normale. CR Soc Biol 1909;66:511-20.
- Dendorfer A, Wolfrum S, Dominiak P. Pharmacology and cardiovascular implications of the kinin-kallikrein system. Jpn J Pharmacol 1999;79:403-26. PMID 10361880.
- Kraut H, Frey EK, Werle E. Der Nachweis eines Kreislaufhormon in der Pankreasdruse. Hoppe Seylers Z Physiol Chem 1930;189:97-106.
- Skidgel RA, Alhenc-Gelas F, Campbell WB. Relation of cardiovascular signaling by kinins and products of similar converning enzyme systems; prologue: kinins and related systems. New life for old discoveries. Am J Physiol Heart Circ Physiol 2003;284:H1886-91. PMID 12742820.
| Control de autoridades |
|
|---|
