Translocón

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á procura

O translocón (tamén chamado canal translocador ou translocador) é un complexo de proteínas asociado coa translocación de polipéptidos a través de membranas.[1]

O termo “translocón” propúxose para definir os polipéptidos que poden levar proteínas a través da membrana do retículo endoplasmático (RE).[2] En eucariotas, o termo translocón refírese máis comunmente ao complexo que transporta polipéptidos nacentes que conteñen unha secuencia sinal (partícula de recoñecemento do sinal, SRP) desde o citosol ao interior do retículo endoplasmático (lado cisternal ou luminal). Este proceso de translocación require o paso de proteínas a través dunha bicapa lipídica hidrófobica. Este mesmo complexo tamén se utiliza para integrar proteínas nacentes na propia membrana (proteínas de membrana). En procariotas hai un complexo proteico similar que transporta polipéptidos a través da membrana plasmática ou integra proteínas na membrana. Os patóxenos bacterianos tamén poden ensamblar outros translocóns nas membranas das células hóspede, o que lles permite exportar os factores de virulencia nas súas células diana.[3][4] Nos cloroplastos existen os translocóns TIC e TOC.

O translocón procariota[editar | editar a fonte]

O canal de translocación bacteriana está formado por un complexo proteico trimérico chamado SecYEG. Este consta das subunidades SecY, SecE e SecG. A estrutura deste complexo determinouse por cristalografía de raios X..[5] Debateuse moito sobre o estado oligomérico do complexo na célula, pero recentemente a forma monomérica parece ser a preferida pola maioría dos investigadores.[6]

O translocón arqueano SecYEβ consta de 12 hélices transmembrana. Identificouse un poro central de translocación como o canal a través do cal entra un polipéptido nacente do ribosoma. A polaridade da secuencia de aminoácidos da cadea nacente no interior do poro determina se a secuencia se transloca a través da membrana ou é expulsada lateralmente na bicapa.[7]

O translocón do retículo endoplasmático[editar | editar a fonte]

Os complexos de proteínas do translocón do retículo endoplasmático (RE) están formados por proteínas Sec.[8]

O complexo translocón consta de varios complexos proteicos grandes. O elemento central é o propio canal translocón, que é o heterotrímero Sec61. Outros compoñentes coñecidos do complexo translocón son o complexo oligosacaril transferase, o complexo TRAP, e a proteína de membrana TRAM. Non está claro en que medida os demais compoñentes, como o complexo da peptidase de sinal e o receptor de SRP, están asociados ao complexo translocón (transitoriamente ou máis permanentemente).

Complexo translocón do RE.[9] Na síntese proteica están implicados moitos complexos de proteínas. A produción da proteína ten lugar nos ribosomas (en amarelo e azul claro). Por medio dos translocóns do RE (en verde: Sec61, en azul: complexo TRAP, e en vermelo: complexo da oligosacaril transferase) a proteína acabada de sintetizar é transportada a traves da membrana (gris) ao interior do RE. A Sec61 é o canal condutor de proteínas e o OST engade residuos de azucres á proteína nacente.

As proteínas que deben ser translocadas ao RE son recoñecidas porque teñen unha partícula de recoñecemento do sinal (SRP), que detén a tradución do polipéptido no ribosoma e une o ribosoma ao receptor do SRP situado no RE. Este recoñecemento está baseado na secuencia sinal específica N-terminal que está codificada nos primeiros codóns do polipéptido que se está a sintetizar.

O modelo actual de translocación de proteínas di que o translocón (ou translocador) actúa como un canal que atravesa a membrana hidrofóbica do RE (unha vez que o SRP se disociou e a tradución continua). O polipéptido emerxente enfíase a través dese canal como unha cadea non pregada de aminoácidos. Unha vez que finaliza a tradución unha peptidase corta a proteína nacente deixando que o polipéptido quede libre dentro das cisternas do RE.

O translocón pode tamén translocar e integrar proteínas de membrana coa orientación correcta na membrana do RE. O mecanismo deste proceso non se comprende totalmente, pero sábese que implica o recoñecemento e o procesamento polo translocón de tramos hidrofóbicos da secuencia de aminoácidos, que están destinados a ser hélices transmembrana.

O retrotranslocón do retículo endoplasmático[editar | editar a fonte]

Os translocadores poden tamén mover polipéptidos (como proteína danadas marcadas para a súa destrución en proteasomas) desde o espazo cisternal do RE ao citosol. As proteínas do RE son degradadas no citosol polo proteasoma de 26S, nun proceso chamado degradación de proteínas asociadas ao retículo endoplasmático, e, por tanto, deben ser transportadas a través dun canal axeitado. Aínda hai moitas cousas que non se coñecen do retrotranslocón utilizado para esta función.

Críase inicialmente que o canal Sec61 era o responsable deste transporte retrógrado, o que implicaba que o transporte a través do Sec61 non era sempre unidireccional, senón que podía ser bidireccional.[10] Porén, a estrutura do Sec61 non apoia esta idea e suxeríronse varias proteínas diferentes como posibles responsables deste transporte desde o lume do RE ao citosol.[11]

Translocóns do cloroplasto e mitocondria[editar | editar a fonte]

Nas membranas do cloroplasto actúan os complexos translocón TIC e TOC (ver ADNcp). O TIC transporta proteínas a través da membrana cloroplástica interna, e o TOC da externa. Nas mitocondrias hai varios sistemas de transporte de proteínas a través das membranas como o complexo TIM/TOM.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Johnson AE, van Waes MA. The translocon: a dynamic gateway at the ER membrane. Annu Rev Cell Dev Biol. 1999;15:799-842. [1]
  2. Sanders S, Schekman R. Polypeptide Translocation across the Endoplasmic Reticulum Membrane. The journal of biological chemistry, vol 267. No. 20, july 1992, p.p. 1371-1374
  3. Gold VA, Duong F, Collinson I (2007). "Structure and function of the bacterial Sec translocon". Mol. Membr. Biol. 24 (5–6): 387–94. PMID 17710643. doi:10.1080/09687680701416570. 
  4. Mueller CA, Broz P, Cornelis GR (June 2008). "The type III secretion system tip complex and translocon". Mol. Microbiol. 68 (5): 1085–95. PMID 18430138. doi:10.1111/j.1365-2958.2008.06237.x. 
  5. "X-ray structure of a protein-conducting channel" 427 (6969). January 2004: 36–44. PMID 14661030. doi:10.1038/nature02218. 
  6. Kedrov, Alexej (2011). "A single copy of SecYEG is sufficient for preprotein translocation". The EMBO Journal 30 (21): 4387–4397. doi:10.1038/emboj.2011.314. [2]
  7. Renthal R. Helix insertion into bilayers and the evolution of membrane proteins. Cell Mol Life Sci, 2010 April: 67(7): 1077-1088
  8. Deshaies RJ, Sanders SL, Feldheim DA, Schekman R. (1991). "Assembly of yeast Sec proteins involved in translocation into the endoplasmic reticulum into a membrane-bound multisubunit complex". Nature 349 (6312): 806–8. PMID 2000150. doi:10.1038/349806a0. 
  9. Pfeffer S, Dudek J, Gogala M, Schorr S, Linxweiler J, Lang S, Becker T, Beckmann R, Zimmermann R, Förster F (2014). "Structure of the mammalian oligosaccharyl-transferase complex in the native ER protein translocon". Nat. Commun. (5): 3072. doi:10.1038/ncomms4072. 
  10. Römisch K (December 1999). "Surfing the Sec61 channel: bidirectional protein translocation across the ER membrane". J. Cell. Sci. 112 (23): 4185–91. PMID 10564637. 
  11. Hampton, R. Y.; Sommer, T. "Finding the will and the way of ERAD substrate retrotranslocation". Current opinion in cell biology. doi:10.1016/j.ceb.2012.05.010. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]