Inmunoglobulina D

Algúns anticorpos forman polímeros formados por varios antíxenos asociados, pero a IgD é monomérica.

A inmunoglobulina D (IgD) é un isotipo de anticorpo que supón aproximadamente o 1% das proteínas da membrana plasmática dos linfocitos B maduros, onde normalmente se coexpresa con outro anticorpo propio da superficie celular, a IgM. A IgD tamén se produce en forma soluble segregada que se pode encontrar no plasma sanguíneo en moi pequenas cantidades. A IgD secretada prodúcese como un anticorpo monomérico formado por dúas cadeas pesadas da clase delta (δ), e dúas cadeas lixeiras de Ig.

Funcións

A función das IgD foi sempre un crebacabezas para a inmunoloxía desde que se descubriu en 1964. Detectouse recentemente que a IgD está presente nas especies de vertebrados desde en peixes cartilaxinosos ata os humanos (probablemente coa excepción das aves). Esta presenza case ubicua nas especies que teñen un sistema inmunitario adaptativo demostra que a IgD é tan antiga coma a IgM e iso suxire que debe ter importantes misións inmunolóxicoas.

Nas células B, a función das IgD é sinalar as células B para ser activadas. Durante a diferenciación das células B, a IgM é o isotipo que se expresa exclusivamente nas células B inmaturas. A IgD empeza a expresarse cando a célula B sae da medula ósea para poboar os tecidos linfoides periféricos. Cando unha célula B chega ao seu estado maduro, coexpresa a IgM e a IgD. Non se comprende ben se a IgM e a IgD son funcionalmente diferentes nas células B. Os ratos knockout Cδ (ratos que foron alterados xeneticamente par que non produzan IgD) non presentan grandes defectos intrínsecos nas células B. A IgD pode ter algún papel nas reaccións alérxicas.

Recentemente, descubriuse que a IgD se une a basófilos e mastocitos e activa estas células para que produzan factores antimicrobianos que participan na inmunodefensa na mucosa respiratoria en humanos. Tamén estimula aos basófilos para liberar factores homeostáticos para as células B. Isto concorda con fenómenos observados en ratos knockout Cδ, como a redución do número de células B periféricas, niveis de IgE sérica reducidos e resposta de IgG1 primaria defectuosa.

Método de coexpresión

No locus da cadea pesada humano, en dirección 3' do casete xénico V-D-J hai unha serie de xenes C (constantes), que lle confiren ás inmunoglobulinas o seu isotipo. O xene Cμ [IgM] está en dirección 3' e é o máis próximo do casete V-D-J, e o seguinte é o xene Cδ.

Fórmase un transcrito primario de ARNm que contén a transcrición do casete V-D-J, e os xenes Cμ e Cδ, con intróns entre eles.

Pode ocorrer un splicing alternativo, que fai que se seleccione ou ben o Cμ ou o Cδ e orixina o ARNm funcional, que pode ser o ARNm μ ou o ARNm δ, respectivamente. Pénsase que o splicing alternativo é posible debido a que existen dous sitios de poliadenilación, un situado entre o Cμ e o Cδ, e o outro en dirección 3' do Cδ (a poliadenilación neste último sitio pode facer que o Cμ sexa eliminado xunto co intrón durante o splicing). O mecanismo exacto de como se elixe o sitio de poliadenilación non está claro.

O ARNm funcional resultante terá as rexións V-D-J e C contiguas, e a súa tradución xerará ou unha cadea μ ou unha cadea δ pesada. As cadeas pesadas asócianse con cadeas lixeiras κ ou λ para formar a IgM ou IgD final completa.

Véxase tamén

Outros artigos

• Anticorpo
• Inmunoglobulina A (IgA)
• Inmunoglobulina E (IgE)
• Inmunoglobulina G (IgG)
• Inmunoglobulina M (IgM)

Ligazóns externas

• MeshName - Immunoglobulin+D [1]