Ver o código fonte de "Hemo A"

{{chembox
| verifiedrevid = 400103417
| ImageFileL1 = Heme a.svg
| ImageSizeL1 = 170px
| ImageFileR1 = Haem-a-in-cyctochrome-c-oxidase-PDB-1OCR-3D-SF-A.png
| ImageSizeR1 = 100px
| IUPACName =
| OtherNames = Ferro citoporfirina IX, formilporfirina
| Section1 = {{Chembox Identifiers
|   ChemSpiderID_Ref = 
| ChemSpiderID = 21106444
| InChI = 1/C49H59N4O6.Fe/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(55)18-12-17-30(5)16-11-15-29(4)14-10-13-28(2)3)33(8)40(52-45)24-44-37(27-54)36(20-22-48(58)59)43(53-44)26-42-35(19-21-47(56)57)32(7)38(51-42)23-41(34)50-39;/h9,13,15,17,23-27,43,46,55H,1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H4-,50,51,52,53,56,57,58,59);/q-1;+2/p-2/b29-15+,30-17+,42-26-;/rC49H57FeN4O6/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(56)18-12-17-30(5)16-11-15-29(4)14-10-13-28(2)3)33(8)40-24-44-37(27-55)36(20-22-48(59)60)43-26-42-35(19-21-47(57)58)32(7)38-23-41(34)51(39)50(52(38)42,53(40)45)54(43)44/h9,13,15,17,23-27,43,46,56H,1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H,57,58)(H,59,60)/q-1/b29-15+,30-17+
| InChIKey = RRRJRRNGYOECDS-DRKRPJRXBB
| StdInChI_Ref = 
| StdInChI = 1S/C49H59N4O6.Fe/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(55)18-12-17-30(5)16-11-15-29(4)14-10-13-28(2)3)33(8)40(52-45)24-44-37(27-54)36(20-22-48(58)59)43(53-44)26-42-35(19-21-47(56)57)32(7)38(51-42)23-41(34)50-39;/h9,13,15,17,23-27,43,46,55H,1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H4-,50,51,52,53,56,57,58,59);/q-1;+2/p-2/b29-15+,30-17+,42-26-;
| StdInChIKey_Ref = 
| StdInChIKey = RRRJRRNGYOECDS-ZHOBENDVSA-L
| CASNo = 18535-39-2
|   PubChem = 5288529
|   SMILES = C/C(C)=C\CCC(\C)=C\CCC(\C)=C\CCC(O)c1c2/C=C\3C(\C)=C(\C=C)/C=4/C=C8/C(/C)=C(/CCC(O)=O)\C7=C\C5C(\CCC(O)=O)=C(\C=O)/C6=C/c(c1C)n2[Fe-2]([N+]/3=4)(N56)N78
|   MeSHName = Heme+a
  }}
| Section2 = {{Chembox Properties
|   Formula = C<sub>49</sub>H<sub>56</sub>O<sub>6</sub>N<sub>4</sub>Fe
|   MolarMass = 852,837
|   Appearance =
|   Density =
|   MeltingPt =
|   BoilingPt =
  }}
| Section3 = {{Chembox Hazards
|   Solubility =
|   MainHazards =
|   FlashPt =
|   Autoignition =
  }}
}}
O '''hemo A''' é un [[complexo de coordinación]] de tipo [[hemo]], que consta dun ligando [[Macrociclo|macrocíclico]] chamado [[porfirina]], [[quelación|quelado]] a un ión [[ferro]]. O hemo A é unha [[biomolécula]] producida por moitos organismos. Está presente, por exemplo, na [[citocromo c oxidase]]. Os detalles dos substituítes colgados do anel diferénciano doutros hemos.

== Relación con outros hemos ==
O hemo A difire do [[hemo B]] en que o grupo [[metilo]] que ten este último unido ao anel na posición 8 está oxidado a grupo [[formilo]] no hemo A, e en que ten un [[Farneseno|grupo hidroxietilfarnesil]] (unha cadea [[isoprenoide]]) unida á [[cadea lateral]] [[vinilo]] na posición 2 do anel do [[tetrapirrol]]. O hemo A parécese ao [[hemo O]] en que ten igual ca el esta adición farnesilo na posición 2, pero o hemo O carece do grupo formilo en posición 8 (conserva o metilo). A estrutura correcta do hemo A, baseada en experimentos de Resonancia Magnética nuclear (NMR) e IR da forma reducida, con Fe(II), do hemo, foi publicada en 1975.<ref>
{{Cita publicación periódica
 | author=Caughey, W.S. et al.
 | year=1975
 | title=Heme A of Cytochrome c Oxidase
 | journal=[[Journal of Biological Chemistry]]
 | volume=250 | pages=7602–7622
 | doi=
}}</ref>

== Historia ==
O hemo A foi illado por primeira vez polo bioquímico alemán [[Otto Warburg]] en 1951, que demostrou que era un activo compoñente da [[metaloproteína]] [[proteína integral de membrana|integral de membrana]] [[citocromo c oxidase]].<ref>
{{Cita publicación periódica
 | author=Warburg, O and Gewitz H S.
 | year=1951
 | title= Cytohämin aus Herzmuskel
 | journal=Zeitschrift für Physiologische Chemie
 | volume=288 | pages=1–4
 | lingua=de
}}</ref>

== Estereoquímica ==
A resolución da cuestión estrutural final sobre a configuración xeométrica exacta no primeiro carbono na posición 3 do anel I, que é o carbono unido ao grupo hidroxilo, publicouse recentemente, e tratábase dunha configuración S quiral.<ref>{{Cita publicación periódica
 | author=Yamashita E, Aoyama H, Yao M, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Yoshikawa S, Tsukihara T.
 | year=2005
 | title=Absolute configuration of the hydroxyfarnesylethyl group of heme A, determined by X-ray structural analysis of bovine heart cytochrome c oxidase using methods applicable at 2.8 Angstrom resolution
 | journal=[[Acta Crystallographica D]]
 | volume=61
 | issue=10 | pages=1373–1377
 | doi=10.1107/S0907444905023358
}}</ref>

Igual ca o [[hemo B]], o hemo A está a miúdo unido a unha [[apoproteína]] por medio de enlaces coordinados entre o ferro hémico e unha cadea lateral de aminoácido conservada. Na importante proteína respiratoria [[citocromo c oxidase]] (CCO) este [[ligando (química inorgánica)|ligando]] 5 do hemo A no centro de reacción co oxíxeno é un grupo [[histidina|histidil]].<ref>
{{Cita publicación periódica
 | author=Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H, Muramoto K, Aoyama H, Mochizuki M, Shinzawa-Itoh K, Yamashita E, Yao M, Ishimura Y, Yoshikawa S.
 | year=2003
 | title=The low-spin heme of cytochrome c oxidase as the driving element of the proton-pumping process
 | journal=[[PNAS]]
 | volume=100 | pages=15304–15309
 | doi=10.1073/pnas.2635097100
 | pmid=14673090
 | issue=26
 | pmc=307562
}}</ref> Este é un ligando común en moitas [[hemoproteína]]s, como a [[hemoglobina]] e a [[mioglobina]].

[[Ficheiro:Haem-a-in-cyctochrome-c-oxidase-PDB-1OCR-3D-balls-C.png|350px|miniatura|dereita|Hemo a da cictocromo c oxidase, unido por dous residuos de [[histidina]] (en rosa)<ref name="Yoshikawa-1998">{{Cita publicación periódica | journal = [[Science]] | year = 1998 | volume = 280 | pages = 1723–1729 | title = Redox-Coupled Crystal Structural Changes in Bovine Heart Cytochrome c Oxidase | first1 = S. | last1 = Yoshikawa | first2 = K. | last2 = Shinzawa-Itoh | first3 = R. | last3 = Nakashima | first4 = R. | last4 = Yaono | first5 = E. | last5 = Yamashita | first6 = N. | last6 = Inoue | first7 = M. | last7 = Yao | first8 = M. J. | last8 = Fei | first9 = C. | last9 = Peters Libeu  | pmid=9624044 | issue=5370 | doi = 10.1126/science.280.5370.1723}}
</ref>]]

Un exemplo de metaloproteína que conteña hemo A é a citocromo c oxidase. Esta proteína enormemente complicada contén hemo A en dous sitios diferentes, cada un cunha función distinta. O ferro do hemo A do [[citocromo a]] está hexacoordinado, é dicir, unido a outros seis átomos. O ferro do hemo A do [[citocromo a3]] (que tamén forma parte do complexo) está ás veces unido a cinco átomos e deixa o sesto sitio dispoñible para que se una alí o oxíxeno molecular (O<sub>2</sub>).<ref name="Yoshikawa-1998" /> Ademais, este encima únese a tres ións cobre, magnesio, cinc, e varios ións potasio e sodio. Crese que os dous grupos hemo A na citocromo c oxidase intercambian doadamente electróns entre eles, e os ións cobre e a proteína fortemente asociada [[citocromo c]].

Tanto o grupo [[formilo]] coma a cadea lateral [[isoprenoide]] pénsase que xogan importantes papeis na conservación da enerxía da redución do oxíxeno molecular pola citocromo c oxidase, seguramente ao bombear protóns no espazo mitocondrial interno. Crese que tanto o grupo formilo coma o hidroxietilfarnesil do hemo A xogan un importante papel neste proceso crucial como publicou o grupo de S. Yoshikawa.<ref>
{{Cita publicación periódica
 | author=Shimokata K, Katayama Y, Murayama H, Suematsu M, Tsukihara T, Muramoto K, Aoyama H, Yoshikawa S, Shimada H.
 | year=2007
 | title=The proton pumping pathway of bovine heart cytochrome c oxidase
 | journal=[[PNAS]]
 | volume=104 | pages=4200–4205
 | doi =10.1073/pnas.0611627104
 | pmid=17360500
 | issue=10
 | pmc=1820732
}}</ref>

== Notas ==
{{Listaref}}

== Véxase tamén ==
=== Outros artigos ===
* [[Hemo]], [[Hemo B]], [[Hemo C]], [[Hemo O]]
* [[Hemoproteína]]
* [[Citocromo c oxidase]] (Complexo IV da [[respiración celular]])
{{Tetrapirrois}}
{{Control de autoridades}}

[[Categoría:Tetrapirrois]]
[[Categoría:Compostos químicos]]