Efecto hidrófobo

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
(Redirixido desde «Interacción hidrófoba»)
Saltar ata a navegación Saltar á procura
Unha pinga de auga toma unha forma esférica minimizando o contacto coa superficie hidrófoba da folla.

O efecto hidrófobo[1] ou interacción hidrófoba é a tendencia observada en substancias apolares de agregarse cando están nunha solución acuosa e excluír as moléculas de auga.[2][3] A palabra hidrófobo literalmente significa "que teme a auga" e describe a segregación da auga e das substancias apolares, que maximiza a formación de enlaces de hidróxeno entre moléculas de auga e minimiza a área de contacto entre a auga e as moléculas non polares. En termos termodinámicos, o efecto hidrófobo é o cambio de enerxía libre da auga que rodea o soluto.[4] Un cambio de enerxía libre positivo do solvente que rodea outra substancia indica hidrofobicidade, mentres que un cambio de enerxía libre negativo implica hidrofilicidade.

O efecto hidrófobo é responsable da separación dunha mestura de aceite e auga nos seus dous compoñentes. Tamén é responsable de efectos relacionados coa bioloxía, como: a formación de membranas celulares e vesículas, o pregamento de proteínas, a inserción de proteínas de membrana no ambiente lipídico apolar das membranas e as asociacións de pequenas moléculas. Por tanto, o efecto hidrofóbico é esencial para a vida.[5][6][7][8] As substancias polas cales se observa este efecto denomínanse hidrófobas.

Anfífilos[editar | editar a fonte]

Os anfífilos (substancias anfipáticas) son moléculas que teñen dominios hidrófobos e hidrófilos. Os deterxentes están compostos de anfífilos que permiten que as moléculas hidrófobas se solubilicen en auga formando micelas e bicapas (como nas burbullas de xabón). Son tamén importantes nas membranas celulares compostas de fosfolípidos anfifílicos que impiden que o ambiente acuoso interno da célula se mesture coa auga exterior.

Pregamento de macromoléculas[editar | editar a fonte]

No caso do pregamento de proteínas o efecto hidrófobo é importante para comprender a estrutura das proteínas que teñen aminoácidos hidrófobos (como a alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina e, en menor medida, glicina) que se agrupan xuntos na proteína. As estruturas de proteínas hidrosolubles consisten nun núcleo hidrófobo no cal as cadeas laterais dos aminoácidos están enterradas e lonxe da auga, que estabiliza o estado pregado. As cadas laterais de aminoácidos polares están situadas na superficie exposta ao solvente, onde interaccionan coas moléculas de auga que as rodean. Minimizar o número de cadeas laterais hidrófobas expostas á auga é a principal forza que está detrás deste proceso de pregamento,[9][10][11] aínda que a formación de enlaces de hidróxeno nunha proteína tamén estabiliza a estrutura da proteína.[12][13]

A enerxética da ensamblaxe da estrutura do ADN está determinada polo efecto hidrófobo, ademais de polo apareamento de bases de Watson e Crick, do que depende a selectividade de secuencia, e as interaccións de empillamento entre as bases aromáticas.[14][15]

Purificación de proteínas[editar | editar a fonte]

En bioquímica, o efecto hidrófobo pode utilizarse para separar mesturas de proteínas baseándose na súa hidrofobicidade. A cromatografía en columna cunha fase estacionaria hidrófoba como a fenil-sefarosa causa que unha maior cantidade de proteínas hidrófobas viaxen máis lentamente pola columna, mentres que unha menor cantidade delas se elúa pola columna rapidamente. Para conseguir unha mellor separación, pode engadirse un sal (maiores concentracións de sales incrementan o efecto hidrófobo) e a súa concentración diminúe a medida que a separación progresa.[16]

Causa[editar | editar a fonte]

Enlaces de hidróxeno dinámicos entre moléculas de auga líquida.

A causa do efecto hidrófobo non se comprende completamente. Algúns argumentan que a interacción hidrófoba é principalmente un efecto entrópico orixinado pola alteración de enlaces de hidróxeno moi dinámicos entre moléculas de auga líquida causado polo soluto apolar.[17] Unha cadea de hidrocarburo ou unha rexión apolar similar dunha gran molécula é incapaz de formar enlaces de hidróxeno con auga. A introdución dentro da auga dunha superficie como esa que non forma enlaces de hidróxeno causa a alteración da rede de enlaces de hidróxeno entre as moléculas de auga. Os enlaces de hidróxeno son reorientados tanxencialmente a esa superficie para minimizar a alteración da rede tridimensional de moléculas de auga enlazadas, e isto orixina unha "gaiola" de auga estruturada arredor da superficie apolar. As moléculas de auga que forman esa "gaiola" (ou clatrato) teñen unha mobilidade restrinxida. Na esfera de solvatación de pequenas partículas apolares, a restrición chega a un 10%. Por exemplo, no caso de xenon disolto á temperatura dunha habitación atopouse unha restrición de mobilidade do 30%.[18] No caso de moléculas apolares máis grandes, o movemento reorientacional e translacional das moléculas de auga na esfera de solvatación pode ser restrinxida por un factor de 2 a 4; así, a 25 °C o tempo de correlación reorientacional da auga increméntase de 2 a 4-8 picosegundos. Xeralmente, isto leva a perdas significativas na entropía translacional e rotacional de moléculas de auga e fai que o proceso sexa desfavorable en canto á enerxía libre do sistema.[19] Ao agregárense, as moléculas apolares reducen a área superficial exposta á auga e minimizan os seus efectos disruptivos.

O efecto hidrófobo poden ser cuantificados medindo os coeficientes de transición de moléculas apolares entre a auga e solventes apolares. Os coeficientes de partición poden ser transformados a enerxía libre de transferencia, a cal inclúe compoñentes entálpicos e entrópicos, ΔG = ΔH - TΔS. Estes compoñentes están determinados experimentalmente por calorimetría. O efecto hidrófobo está pulado pola entropía á temperatura dunha habitación debido á reducida mobilidade das moléculas de auga na esfera de solvatación do soluto apolar; porén, o compoñente entálpico da enerxía de transferencia é favorable, o que significa que reforza os enlaces de hidróxeno auga-auga na esfera de solvatación debido á reducida mobilidade das moléculas de auga. A temperatura máis alta, cando as moléculas de auga se fan máis móbiles, esta ganancia de enerxía diminúe xunto co compoñente entrópico. O efecto hidrófobo depende da temperatura, o cal leva á "desnaturalización" fría de proteínas.[20]

O efecto hidrófobo pode calcularse comparando a enerxía libre de solvatación coa auga da masa. Deste modo, o efecto hidrófobo non só pode ser localizado senón tamén descomposto nas contribucións entálpicas e entrópicas.[4]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Definicións no Dicionario da Real Academia Galega e no Portal das Palabras para hidrófobo.
  2. "hydrophobic interaction". Compendium of Chemical Terminology (the "Gold Book") (2ª ed.). IUPAC.  (2006–) [1997]. 
  3. Chandler D (2005). "Interfaces and the driving force of hydrophobic assembly". Nature 437 (7059): 640–7. Bibcode:2005Natur.437..640C. PMID 16193038. doi:10.1038/nature04162. 
  4. 4,0 4,1 Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). "Enthalpic and Entropic Contributions to Hydrophobicity.". Journal of Chemical Theory and Computation 12 (9): 4600–10. PMC 5024328. PMID 27442443. doi:10.1021/acs.jctc.6b00422. 
  5. Kauzmann W (1959). "Some factors in the interpretation of protein denaturation". Advances in Protein Chemistry Volume 14. Advances in Protein Chemistry 14. pp. 1–63. ISBN 9780120342143. PMID 14404936. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7. 
  6. Charton M, Charton BI (1982). "The structural dependence of amino acid hydrophobicity parameters". Journal of Theoretical Biology 99 (4): 629–644. Bibcode:1982JThBi..99..629C. PMID 7183857. doi:10.1016/0022-5193(82)90191-6. 
  7. Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). "The binding of benzoarylsulfonamide ligands to human carbonic anhydrase is insensitive to formal fluorination of the ligand". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52 (30): 7714–7. PMID 23788494. doi:10.1002/anie.201301813. 
  8. Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). "Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding". J. Am. Chem. Soc. 135 (41): 15579–84. PMID 24044696. doi:10.1021/ja4075776. 
  9. Pace CN, Shirley BA, McNutt M, Gajiwala K (1 de xaneiro de 1996). "Forces contributing to the conformational stability of proteins". FASEB J. 10 (1): 75–83. PMID 8566551. doi:10.1096/fasebj.10.1.8566551. 
  10. Compiani M, Capriotti E (Dec 2013). "Computational and theoretical methods for protein folding" (PDF). Biochemistry 52 (48): 8601–24. PMID 24187909. doi:10.1021/bi4001529. Arquivado dende o orixinal (PDF) o 2015-09-04. 
  11. Callaway, David J. E. (1994). "Solvent-induced organization: a physical model of folding myoglobin". Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics 20 (1): 124–138. Bibcode:1994cond.mat..6071C. PMID 7846023. arXiv:cond-mat/9406071. doi:10.1002/prot.340200203. 
  12. Rose GD, Fleming PJ, Banavar JR, Maritan A (2006). "A backbone-based theory of protein folding". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103 (45): 16623–33. Bibcode:2006PNAS..10316623R. PMC 1636505. PMID 17075053. doi:10.1073/pnas.0606843103. 
  13. Gerald Karp (2009). Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments. John Wiley and Sons. pp. 128–. ISBN 978-0-470-48337-4. 
  14. Gilbert HF (2001). Basic concepts in biochemistry: a student's survival guide (2nd, International ed.). Singapore: McGraw-Hill. p. 9. ISBN 978-0071356572. 
  15. Ho PS, van Holde KE, Johnson WC, Shing P (1998). Principles of physical biochemistry. Upper Saddle River, N.J.: Prentice-Hall. p. 18. ISBN 978-0137204595. Ver tamén a discusión termodinámica nas páxinas 137-144 
  16. Ahmad, Rizwan (2012). Protein Purification. InTech. ISBN 978-953-307-831-1. 
  17. Silverstein TP (xaneiro de 1998). "The Real Reason Why Oil and Water Don't Mix". Journal of Chemical Education 75 (1): 116. Bibcode:1998JChEd..75..116S. doi:10.1021/ed075p116. 
  18. Haselmeier R, Holz M, Marbach W, Weingaertner H (1995). "Water Dynamics near a Dissolved Noble Gas. First Direct Experimental Evidence for a Retardation Effect". The Journal of Physical Chemistry 99 (8): 2243–2246. doi:10.1021/j100008a001. 
  19. Tanford C (1973). The hydrophobic effect: formation of micelles and biological membranes. New York: Wiley. ISBN 978-0-471-84460-0. 
  20. Jaremko M, Jaremko Ł, Kim HY, Cho MK, Schwieters CD, Giller K, Becker S, Zweckstetter M (2013). "Cold denaturation of a protein dimer monitored at atomic resolution". Nat. Chem. Biol. 9 (4): 264–70. PMC 5521822. PMID 23396077. doi:10.1038/nchembio.1181. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]