Calponina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á procura
Dominio Calponina Homoloxía
1WYP.png
Dominio CH da calponina 1 de H. sapiens. PDB 1wyp
Identificadores
Símbolo CH
Pfam PF00307
Pfam clan CL0188
InterPro IPR001715
1WYP.png
Estrutura do dominio CH da calponina 1 humana. Código de cores: (N-terminal = azul, C-terminal = vermello).[1]
calponina 1, básica, músculo liso
Identificadores
Símbolo CNN1
Entrez 1264
HUGO 2155
OMIM 600806
PDB 1WYP
RefSeq NM_001299
UniProt P51911
Outros datos
Locus Cr. 19 p13.2-13.1
calponina 2
Identificadores
Símbolo CNN2
Entrez 1265
HUGO 2156
OMIM 602373
RefSeq NM_004368
UniProt Q99439
Outros datos
Locus Cr. 21 q11.1
calponina 3, ácida
Identificadores
Símbolo CNN3
Entrez 1266
HUGO 2157
OMIM 602374
RefSeq NM_001839
UniProt Q6FHA7
Outros datos
Locus Cr. 1 p22-p21

A calponina é unha proteína que se une ao calcio. A calponina inhibe tonicamente a actividade de ATPase da miosina no músculo liso, o que impide a contracción muscular, polo que ten un papel na regulación de dita contracción. Únese á actina, tropomiosina e calmodulina e a outras proteínas que se unen á actina e a fosfolípidos. A fosforilación da calponina por unha proteína quinase, ou a unión ao Ca2+/calmodulina, liberan a inbibición exercida pola calponina sobre a actividade de ATPase do músculo liso. Tamén se expresa en células non musculares, xa que hai varias isoformas.

Estrutura e función[editar | editar a fonte]

A calponina está constituída principalmente por hélices α con xiros con pontes de hidróxeno. Consta de tres dominios. Estes dominios son o dominio Calponina Homoloxía (CH), dominio regulador (RD), e o Click-23, que é un dominio que contén as chamadas repeticións de calponina. Polo dominio CH é por onde a calponina se une á Ca2+/calmodulina, ERK (quinases reguladas por sinais extracelulares) e tropomiosina, mentres que polo dominio RD se une á actina (outras proteínas da familia da calponina, que teñen dous dominios CH poden unirse por eles á actina)[2]. A proteína calmodulina, cando está activada polo calcio, pode unirse feblemente ao dominio CH e inhibir a unión da calponina á actina.[3] A calponina únese a moitas proteínas que se unen á actina, e a fosfolípidos, e regula a interacción actina/miosina. A calponina crese que afecta negativamente ao proceso de formación de tecido óseo porque se expresa en grandes cantidades nos osteoblastos.[2]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. PDB 1WYP; Tomizawa T, Kigawa T, Koshiba S, Inoue M, Yokoyama S. "RCSB PDB - 1WYP Structure Summary". RCSB Protein Data Bank. doi:10.2210/pdb1wyp/pdb. 
  2. 2,0 2,1 Maciver S. "The Calponin Family". Department of Biomedical Sciences, University of Edinburgh. Consultado o 2011-04-25. 
  3. Ferjani, I; Fattoum, A; Manai, M; Benyamin, Y; Roustan, C; Maciver, SK (September 2010). "Two distinct regions of calponin share common binding sites on actin resulting in different modes of calponin-actin interaction.". Biochimica et biophysica acta 1804 (9): 1760–7. PMID 20595006. doi:10.1016/j.bbapap.2010.05.012. 

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]