Calponina
| Calponina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | CH | ||||||||
| Pfam | PF00307 | ||||||||
| Pfam clan | CL0188 | ||||||||
| InterPro | IPR001715 | ||||||||
| |||||||||
|
| |
| Estrutura do dominio CH da calponina 1 humana. Código de cores: (N-terminal = azul, C-terminal = vermello).[1] | |
calponina 1, básica, músculo liso
| |
| Identificadores | |
| Símbolo | CNN1 |
| Entrez | 1264 |
| HUGO | 2155 |
| OMIM | |
| PDB | 1WYP |
| RefSeq | NM_001299 |
| UniProt | P51911 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 19 p13.2-13.1 |
calponina 2
| |
| Identificadores | |
| Símbolo | CNN2 |
| Entrez | 1265 |
| HUGO | 2156 |
| OMIM | |
| RefSeq | NM_004368 |
| UniProt | Q99439 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 21 q11.1 |
calponina 3, ácida
| |
| Identificadores | |
| Símbolo | CNN3 |
| Entrez | 1266 |
| HUGO | 2157 |
| OMIM | |
| RefSeq | NM_001839 |
| UniProt | Q6FHA7 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 1 p22-p21 |
A calponina é unha proteína que se une ao calcio. A calponina inhibe tonicamente a actividade de ATPase da miosina no músculo liso, o que impide a contracción muscular, polo que ten un papel na regulación de dita contracción. Únese á actina, tropomiosina e calmodulina e a outras proteínas que se unen á actina e a fosfolípidos. A fosforilación da calponina por unha proteína quinase, ou a unión ao Ca2+/calmodulina, liberan a inbibición exercida pola calponina sobre a actividade de ATPase do músculo liso. Tamén se expresa en células non musculares, xa que hai varias isoformas.
Estrutura e función
[editar | editar a fonte]A calponina está constituída principalmente por hélices α con xiros con pontes de hidróxeno. Consta de tres dominios. Estes dominios son o dominio Calponina Homoloxía (CH), dominio regulador (RD), e o Click-23, que é un dominio que contén as chamadas repeticións de calponina. Polo dominio CH é por onde a calponina se une á Ca2+/calmodulina, ERK (quinases reguladas por sinais extracelulares) e tropomiosina, mentres que polo dominio RD se une á actina (outras proteínas da familia da calponina, que teñen dous dominios CH poden unirse por eles á actina)[2]. A proteína calmodulina, cando está activada polo calcio, pode unirse feblemente ao dominio CH e inhibir a unión da calponina á actina.[3] A calponina únese a moitas proteínas que se unen á actina, e a fosfolípidos, e regula a interacción actina/miosina. A calponina crese que afecta negativamente ao proceso de formación de tecido óseo porque se expresa en grandes cantidades nos osteoblastos.[2]
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ PDB 1WYP; Tomizawa T, Kigawa T, Koshiba S, Inoue M, Yokoyama S. "RCSB PDB - 1WYP Structure Summary". RCSB Protein Data Bank. doi:10.2210/pdb1wyp/pdb.
- ↑ 2,0 2,1 Maciver S. "The Calponin Family". Department of Biomedical Sciences, University of Edinburgh. Consultado o 2011-04-25.
- ↑ Ferjani, I; Fattoum, A; Manai, M; Benyamin, Y; Roustan, C; Maciver, SK (September 2010). "Two distinct regions of calponin share common binding sites on actin resulting in different modes of calponin-actin interaction.". Biochimica et biophysica acta 1804 (9): 1760–7. PMID 20595006. doi:10.1016/j.bbapap.2010.05.012.
Ligazóns externas
[editar | editar a fonte]- Calponin Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
