Barstar

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Barstar (inhibidor da barnase)
Barstar-barnase-1brs.png
O complexo fortemente unido formado por barstar e a barnase. Esta última é unha ribonuclease á cal a barstar inhibe. A barstar está coloreada con diferentes cores segundo as súas estruturas secundarias, e a barnase está coloreada de azul.[1]
Identificadores
Símbolo Barstar
Pfam PF01337
InterPro IPR000468
SCOP 1brs
SUPERFAMILY 1brs

Barstar é o nome dunha pequena proteína sintetizada pola bacteria Bacillus amyloliquefaciens. A súa función é inhibir a actividade ribonuclease do encima barnase, ao cal se une formando un complexo unido de modo extraordinariamente forte dentro da célula bacteriana, antes de que se segregue a barnase.[2][3] A expresión da barstar é necesaria para contrarrestar o efecto letal da expresión da barnase activa dentro da célula. A estrutura do complexo barnase-barstar xa foi determinada.[4]

A barstar (e tamén a barnase) é unha proteína dunha soa cadea polipeptídica pequena moi axeitada para facer estudos sobre o pregamento de proteínas e as interaccións proteína-proteína.[5]

A interacción entre o inhibidor barstar e a barnase é rápida en parte pola agrupación de catro residuos cargados negativamente (Asp35, Asp39, Glu76 e Glu80) na superficie da barstar por onde se une á barnase. Estas cargas negativas dirixen o inhibidor cara o sitio activo da barnase cargado positivamente.[6]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. PDB 1BRS; Buckle AM, Schreiber G, Fersht AR (1994). "Protein-protein recognition: crystal structural analysis of a barnase-barstar complex at 2.0-A resolution". Biochemistry 33 (30): 8878–89. PMID 8043575. doi:10.1021/bi00196a004. 
  2. Hartley RW (1989). "Barnase and barstar: two small proteins to fold and fit together". Trends Biochem. Sci. 14 (11): 450–454. PMID 2696173. doi:10.1016/0968-0004(89)90104-7. 
  3. Hartley RW (1988). "Barnase and barstar. Expression of its cloned inhibitor permits expression of a cloned ribonuclease". J. Mol. Biol. 202 (4): 913–915. PMID 3050134. doi:10.1016/0022-2836(88)90568-2. 
  4. Fersht AR, Buckle AM, Schreiber G (1994). "Protein-protein recognition: crystal structural analysis of a barnase-barstar complex at 2.0-A resolution". Biochemistry 33 (30): 8878–8889. PMID 8043575. doi:10.1021/bi00196a004. 
  5. Hartley RW. Barnase and barstar: two small proteins to fold and fit together. Trends Biochem Sci. 1989 Nov;14(11):450-4. PMID 2696173. [1]
  6. Gideon Schreiber, Ashley M Buckle e Alan R Fersht. Stability and function: two constraints in the evolution of barstar and other proteins. Structure, Volume 2, Issue 10, 945-951, 1 October 1994. doi:10.1016/S0969-2126(94)00096-4. [2]

Este artigo incorpora textos en dominio público de Pfam e InterPro IPR000468.