Anel de actomiosina
En bioloxía molecular, o anel contráctil de actomiosina é unha prominente estrutura que se forma nas células durante a citocinese e contribúe ao estrangulamento da célula.[1] Fórmase perpendicularmente ao eixe do aparato do fuso[2] contra o final da telofase, na cal as cromátides irmás se separan cara a lados opostos do fuso, onde se formarán os novos núcleos (Figura 1). A formación do anel de actomiosina segue unha secuencia ordenada de eventos: identificación do sitio de división activo, formación do anel, constrición do anel e desensamblaxe do anel.[1] Está composto de feixes das proteínas actina e miosina II, de aí o seu nome de anel de actomiosina. Este anel funciona creando un movemento contráctil,[3] aínda que o mecanismo que explica como se contrae e que desencadea a contracción aínda se está estudando.[4] Outras proteínas citoesqueléticas tamén están implicadas no mantemento e estabilidade do anel[5] e en impulsar a súa constrición.[6] Ademais da citocinese, na cal o anel se estrangula a medida que a célula se divide (Figura 2), a constrición do anel de actomiosina tamén se activa durante o peche de feridas.[7] Durante este proceso, os filamentos de actina son degradados, preservando o grosor do anel. Despois de que a citocinese se completa, unha das dúas células fillas herda un resto do anel denominado anel do corpo medio.[8]
A activación de quinases do ciclo celular (por exemplo, as quinases asociadas a Rho) durante a telofase inicia a constrición do anel de actomiosina creando un suco que migra cara ao interior da célula. As quinases Rho como ROCK1 regulan a contracción da actomiosina pola fosforilación da cadea lixeira da misosina.[9] Este mecanismo promove os contactos entre células e a súa integridade causando a adhesión celular.
Variacións entre reinos
[editar | editar a fonte]En animais o anel fórmase creando o suco de segmentación no interior da membrana plasmática e despois divídese por abscisión.[10][11] En fungos que se dividen por xemación fórmase no colo de xemación un anel de actomiosina, na formación do cal está implicada a septina.[12] Na maioría das bacterias e moitas arqueas fórmase unha estrutura homóloga chamada anel z a partir de unidades da proteína FtsZ, un homólogo da tubulina eucariota.[13] Os cloroplastos forman unha estrutura análoga constituída por FtsZ. Estas estruturas non están feitas de actomiosina, pero realizan un papel similar na constrición e permitindo a división da célula procariota ou do orgánulo. En células de plantas non hai anel de actomiosina, porque no seu lugar fórmase unha placa celular que crece centrifugamente desde o centro do plano de división da célula ata que se fusiona coa parede celular en ambos os extremos.[14]
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ 1,0 1,1 Cheffings, T. H.; Burroughs, N. J.; Balasubramanian, M. K. (2016). "Actomyosin Ring Formation and Tension Generation in Eukaryotic Cytokinesis". Current Biology 26 (15): R719–R737. PMID 27505246. doi:10.1016/j.cub.2016.06.071.
- ↑ Mana-Capelli, Sebastian; McCollum, Dannel (2013). "Actomyosin Ring". Encyclopedia of Systems Biology. p. 8. ISBN 978-1-4419-9862-0. doi:10.1007/978-1-4419-9863-7_779.
- ↑ Munjal, A.; Lecuit, T. (2014). "Actomyosin networks and tissue morphogenesis". Development 141 (9): 1789–1793. PMID 24757001. doi:10.1242/dev.091645.
- ↑ Mendes Pinto, I.; Rubinstein, B.; Li, R. (2013). "Force to divide: Structural and mechanical requirements for actomyosin ring contraction". Biophysical Journal 105 (3): 547–554. PMC 3736747. PMID 23931302. doi:10.1016/j.bpj.2013.06.033.
- ↑ Martin, A. C. (2016). "Embryonic ring closure: Actomyosin rings do the two-step". The Journal of Cell Biology 215 (3): 301–303. PMC 5100299. PMID 27799371. doi:10.1083/jcb.201610061.
- ↑ Kucera, Ondrej; Siahaan, Valerie; Janda, Daniel; Dijkstra, Sietske H; Pilatova, Eliska; Zatecka, Eva; Diez, Stefan; Braun, Marcus; Lansky, Zdenek (2021). "Anillin propels myosin-independent constriction of actin rings". Nature Communications 12 (1): 4595. PMC 8319318. PMID 34321459. doi:10.1038/s41467-021-24474-1.
- ↑ Schwayer, C.; Sikora, M.; Slováková, J.; Kardos, R.; Heisenberg, C. P. (2016). "Actin Rings of Power". Developmental Cell 37 (6): 493–506. PMID 27326928. doi:10.1016/j.devcel.2016.05.024.
- ↑ Pelletier, L.; Yamashita, Y. M. (2012). "Centrosome asymmetry and inheritance during animal development". Current Opinion in Cell Biology 24 (4): 541–546. PMC 3425708. PMID 22683192. doi:10.1016/j.ceb.2012.05.005.
- ↑ Shi, J.; Surma, M.; Zhang, L.; Wei, L. (2013). "Dissecting the roles of ROCK isoforms in stress-induced cell detachment". Cell Cycle 12 (10): 1492–1900. PMC 3680529. PMID 23598717. doi:10.4161/cc.24699.
- ↑ Chen, C. T.; Hehnly, H.; Doxsey, S. J. (2012). "Orchestrating vesicle transport, ESCRTs and kinase surveillance during abscission". Nature Reviews. Molecular Cell Biology 13 (8): 483–488. PMC 4215936. PMID 22781903. doi:10.1038/nrm3395.
- ↑ Fededa, J. P.; Gerlich, D. W. (2012). "Molecular control of animal cell cytokinesis". Nature Cell Biology 14 (5): 440–447. PMID 22552143. doi:10.1038/ncb2482.
- ↑ Meitinger, F.; Palani, S. (2016). "Actomyosin ring driven cytokinesis in budding yeast". Seminars in Cell & Developmental Biology 53: 19–27. PMC 4884668. PMID 26845196. doi:10.1016/j.semcdb.2016.01.043.
- ↑ Alberts, B., A. Johnson, J. Lewis, D. Morgan, M. Raff, K. Roberts, and P. Walter, editors. (2015). Molecular Biology of the Cell, 6ª edición. Garland Science: New York. 1464 pp.
- ↑ Bi, E.; Maddox, P.; Lew, D. J.; Salmon, E. D.; McMillan, J. N.; Yeh, E.; Pringle, J. R. (1998). "Involvement of an actomyosin contractile ring in Saccharomyces cerevisiae cytokinesis". The Journal of Cell Biology 142 (5): 1301–1312. PMC 2149343. PMID 9732290. doi:10.1083/jcb.142.5.1301.