D-lactato deshidroxenase (citrocromo)
| D-lactato deshidroxenase (citocromo) | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 1.1.2.4 | ||||||||
| Número CAS | 37250-79-6 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||||
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A D-lactato deshidroxenase (citocromo) (número EC 1.1.2.4) é un encima que cataliza a seguinte reacción química reversible:
D-lactato + 2 ferricitocromo c ⇌ piruvato + 2 ferrocitocromo c
Este encima pertence á clase das oxidorredutases, especificamente os que actúan sobre o grupo CH-OH do doante cun citocromo como aceptor. O nome sistemático deste encima é (D)-lactato:ferricitocromo-c 2-oxidorredutase. Outros nomes comúns que se lle dan son D-lactato (citocromo) deshidroxenase, D-(-)-lactato deshidroxenase dependente de citocromo, D-lactato-cytochrome c redutase, e D-(-)-láctico citocromo c redutase. Este encima participa no metabolismo do piruvato. Emprega un cofactor, o FAD. Este tipo de encima aparece en animais, fungos, bacterias e recentemente foi atopado en plantas.[1] .[2] Crese que é importante para a detoxificación do metilglioxal por medio da ruta da glioxilase.
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Atlante, A., de Bari, L., Valenti, D., Pizzuto, R., Paventi, G., and Passarella, S. (2005). "Transport and metabolism of D-lactate in Jerusalem artichoke mitochondria". Biochim. Biophys. Acta 1708 (1): 13–22. PMID 15949980. doi:10.1016/j.bbabio.2005.03.003. Arquivado dende o orixinal o 01 de febreiro de 2013. Consultado o 28 de decembro de 2013.
- ↑ Martin Engqvist, Maria Fabiana Drincovich, Ulf-Ingo Flügge, and Veronica G. Maurino (2009). "Two D-2-hydroxyacid dehydrogenases in Arabidopsis thaliana with catalytic capacities to participate in the last reactions of the methylglyoxal and {beta}-oxidation pathways.". J Biol Chem. 284 (September 11): 25026–25037. PMC 2757207. PMID 19586914. doi:10.1074/jbc.M109.021253.
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Outros artigos
[editar | editar a fonte]Bibliografía
[editar | editar a fonte]- GREGOLIN C, SINGER TP (1963). "The lactic dehydrogenase of yeast. III. D(-)Lactic cytochrome c reductase, a zinc-flavoprotein from aerobic yeast". Biochim. Biophys. Acta. 67: 201–18. PMID 13950255. doi:10.1016/0006-3002(63)91818-3.
- GREGOLIN C, SINGER TP, KEARNEY EB, BOERI E (1961). "The formation and enzymatic properties of the various lactic dehydrogenases of yeast". Ann. N. Y. Acad. Sci. 94 (3): 780–97. PMID 13901630. doi:10.1111/j.1749-6632.1961.tb35573.x.
- Nygaard AP (1961). "D(-)-Lactate cytochrome c reductase, a flavoprotein from yeast". J. Biol. Chem. 236: 920–925.
- Boyer, P.D., Lardy, H. e Myrback, K. (Eds.), The Enzymes, 2nd ed., vol. 7, Academic Press, Nova York, 1963, p. 557-565.
