Ver o código fonte de "Cochaperona"

As '''cochaperonas''' son proteínas que axudan ás [[chaperona]]s no [[pregamento de proteínas]] e outras funcións. As cochaperonas son moléculas de unión non cliente que axudan ao pregamento de proteínas mediado por [[Hsp70]] e [[Hsp90]]. Son especialmente esenciais na estimulación da actividade [[ATPase]] destas proteínas chaperonas. Hai un gran número de cochaperonas a maioría das cales, baseándose na súa estrutura de [[dominio proteico|dominios]], pode clasificarse dentro de dous grupos: proteínas con dominio J e proteínas con repeticións tetratricopéptido (TPR).<ref>{{cite journal | vauthors = Caplan AJ | title = What is a co-chaperone? | journal = Cell Stress & Chaperones | volume = 8 | issue = 2 | pages = 105–7 | date = 2017-05-28 | pmid = 14627194 | pmc = 514860 }}</ref>

As cochaperonas axudan ás proteínas de choque térmico no proceso de pregamento de proteínas. Estas cochaperonas poden funcionar de diversas maneiras. Principalmente están implicadas na funcionalidade ATPase das proteínas de choque térmico asociadas a elas. As cochaperonas catalizan a [[hidrólise de ATP]] a [[adenosín difosfato|ADP]] nas súas respectivas chaperonas que despois lles permiten experimentar un gran cambio conformacional grazas ao que poden unirse aos seus [[substrato (química)|substratos]] cunha maior afinidade ou colaboran na liberación do substrato despois do pregmento da proteína, como no caso da cochaperona p23.<ref>{{cite journal | vauthors = Young JC, Hartl FU | title = Polypeptide release by Hsp90 involves ATP hydrolysis and is enhanced by the co-chaperone p23 | journal = The EMBO Journal | volume = 19 | issue = 21 | pages = 5930–40 | date = novembro de 2000 | pmid = 11060043 | pmc = 305790 | doi = 10.1093/emboj/19.21.5930  }}</ref>

As [[proteína J|proteínas J]], [[Chaperona DnaJ|DnaJ]] ou [[Hsp40]] son importantes cochaperonas para [[Hsp70]] e teñen a capacidade de unirse a [[polipéptido]]s e despois recrutar a proteína chaperona DnaK. Outra cochaperona, GrpE, intervén despois do pregamento da proteína para causar un cambio conformacional en DnaK que lle permite liberar a proteína pregada.<ref>{{cite journal | vauthors = Langer T, Lu C, Echols H, Flanagan J, Hayer MK, Hartl FU | title = Successive action of DnaK, DnaJ and GroEL along the pathway of chaperone-mediated protein folding | journal = Nature | volume = 356 | issue = 6371 | pages = 683–9 | date = abril de 1992 | pmid = 1349157 | doi = 10.1038/356683a0 | bibcode = 1992Natur.356..683L}}</ref> O mecanismo das proteínas TPR está menos estudado; os dominios TPR interaccionan con Hsp90 e Hsp70 e poden estar implicados na creación dun complexo multichaperona Hsp70-Hsp90.<ref name="pmid10786835">{{cite journal | vauthors = Scheufler C, Brinker A, Bourenkov G, Pegoraro S, Moroder L, Bartunik H, Hartl FU, Moarefi I | title = Structure of TPR domain-peptide complexes: critical elements in the assembly of the Hsp70-Hsp90 multichaperone machine | journal = Cell | volume = 101 | issue = 2 | pages = 199–210 | year = 2000 | pmid = 10786835 | doi = 10.1016/S0092-8674(00)80830-2  }}</ref>

As cochaperonas poden tamén exercer un importante papel en enfermidades causadas por un pregamento incorrecto como a [[fibrose quística]]. Unha interacción entre Hsp90 e a súa cochaperona, Aha1, é esencial para o correcto pregamento do regulador de condutancia de membrana da fibrose quística (CFTR).<ref>{{cite journal | vauthors = Wang X, Venable J, LaPointe P, Hutt DM, Koulov AV, Coppinger J, Gurkan C, Kellner W, Matteson J, Plutner H, Riordan JR, Kelly JW, Yates JR, Balch WE | title = Hsp90 cochaperone Aha1 downregulation rescues misfolding of CFTR in cystic fibrosis | journal = Cell | volume = 127 | issue = 4 | pages = 803–15 | date = novembro de 2006 | pmid = 17110338 | doi = 10.1016/j.cell.2006.09.043 }}</ref> Outros exemplos do papel das cochaperonas en enfermidades son as doenzas neurodexenerativas. O [[alzheimer]] e o [[parkinson]] teñen varias proteinas que se poden agregar se non están debidamente chaperonadas. As cochaperonas CSPα (DNAJC5), auxilina (DNAJC6) e RME-8 (DNAJC13) son importantes para preservar o pregamento e a ensamblaxe, impedindo que se produza a agregación das proteínas.<ref>{{cite journal | vauthors = Olgiati S, Quadri M, Fang M, Rood JP, Saute JA, Chien HF, Bouwkamp CG, Graafland J, Minneboo M, Breedveld GJ, Zhang J, Verheijen FW, Boon AJ, Kievit AJ, Jardim LB, Mandemakers W, Barbosa ER, Rieder CR, Leenders KL, Wang J, Bonifati V | display-authors = 6 | title = DNAJC6 Mutations Associated With Early-Onset Parkinson's Disease | journal = Annals of Neurology | volume = 79 | issue = 2 | pages = 244–56 | date = febreiro de 2016 | pmid = 26528954 | doi = 10.1002/ana.24553 }}</ref> A detección de [[mutación]]s nestas proteínas foi asociada co comezo temperán de doenzas neurodexenerativas.<ref>{{cite journal | last1 = Gorenberg | first1 = Erica L. | last2 = Chandra  |first2 = Sreeganga S. | date = 2017 | title = The Role of Co-chaperones in Synaptic Proteostasis and Neurodegenerative Disease|journal=Frontiers in Neuroscience | volume = 11 | pages = 248 | doi = 10.3389/fnins.2017.00248 | pmid = 28579939 | pmc = 5437171  }}</ref>

== Lista de cochaperonas ==
{{div col|colwidth=22em}}
* [[AHSA1|Aha1]]
* [[DNAJC6|Auxilina]]
* [[BAG1]]
* [[BAG3|CAIR-1]]/Bag-3
* [[CDC37]]/p50
* [[Chp1]]
* [[DNAJC5|Proteína de corda de cisteína (CSP)]]
* [[Peptidilprolil isomerase D|Cyp40]]
* [[Djp1]]
* [[DnaJ]]
* E3/E4-[[ubiquitina ligase]]
* [[FKBP4]]
* [[GAK (proteína)|GAK]]
* [[GroES]]
* [[GrpE]]
* [[AHSA2|Hch1]]
* [[ST13|Hip (proteína que interacciona con Hsp70)]]/ST13
* [[Hop (proteína)|Hop (proteína que organiza Hsp70/Hsp90)]]/STIP1
* [[DNAJB6|Mrj]]
* [[Fosfatase|PP5]]
* [[Sacsina]]
* [[SGTA|SGT]]
* [[Snl1]]
* [[BAG4|SODD]]/Bag-4
* [[Swa2]]/Aux1
* [[TOMM34|Tom34]]
* [[TOMM70A|Tom70]]
* [[UNC45A|UNC-45]]
* [[FKBPL|WISp39]]
{{div col end}}

== Notas ==
{{listaref|33em}}

== Véxase tamén ==
=== Outros artigos ===
* [[Chaperona]]
* [[Proteína de choque térmico]]

=== Bibliografía ===
{{refbegin}}
* {{cite journal | vauthors = Young JC, Barral JM, Ulrich Hartl F | title = More than folding: localized functions of cytosolic chaperones | url = https://archive.org/details/sim_trends-in-biochemical-sciences_2003-10_28_10/page/541 | journal = Trends in Biochemical Sciences | volume = 28 | issue = 10 | pages = 541–7 | date = outubro de 2003 | pmid = 14559183 | doi = 10.1016/j.tibs.2003.08.009 }}
{{refend}}

{{Control de autoridades}}
{{bioloxía en progreso}}

[[Categoría:Cochaperonas | ]]