Tus (proteína)

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á procura
Representación da estrutura cristalina de raios X do complexo Tus-proteína Ter-ADN. (Jmol de [1] coas febras de ADN en rosa e verde.)

Tus (do inglés terminus utilization substance) é unha proteína que se une ás secuencias terminadoras da replicación do ADN e actúa en contra da helicase DnaB cando entra en contacto cunha helicase que avanza.[2][3] Ademais, a unión da proteína Tus detén de forma efectiva o movemento da ADN polimerase, polo que non pode progresar a replicación do ADN.[2] Deste modo, Tus axuda á terminación da replicación do ADN en procariotas.[2]

En Escherichia coli, a proeína Tus únese a 10 sitios moi relacionados do seu cromosoma. Estes sitios comprenden 23 pares de bases, denomínanse sitios Ter, e desígnanse como TerA, TerB, ..., TerJ. Estes sitios de unión son asimétricos, o que determina que non actúen igual segundo o sentido en que avanza a forquita de replicación, o que depende das secuencias de nucleótidos que hai nos dous extremos dos sitios Ter. Cando unha forquita de replicación que avanza se encontra nunha dirección co complexo Tus-Ter (a proteína Tus unida so sitio Ter do ADN), o complexo disóciase e a replicación continúa (é permisiva). Pero cando no seu avance se encontran na outra dirección, o complexo Tus-Ter supón unha barreira cinética maior e detén a replicación (é non permisiva). Os múltiples sitios Ter que hai no cromosoma están orientados de maneira que as dúas forquitas de replicación que se moven en direccións opostas quedan ambas bloqueadas na rexión de terminación desexada.[4]

Bacillus subtilis utiliza a proteína terminadora da replicación (RTP) en vez da Tus.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Kamada, K.; Horiuchi, T.; Ohsumi, K.; Shimamoto, N.; Morikawa, K. (1996). "Structure of a replication-terminator protein complexed with DNA". Nature 383 (6601): 598–603. Bibcode:1996Natur.383..598K. PMID 8857533. doi:10.1038/383598a0. 
  2. 2,0 2,1 2,2 Slonczewski, Joan, and John Watkins. Foster. Microbiology: An Evolving Science. New York: W.W. Norton &, 2009. Print.
  3. Neylon, C.; Kralicek, A. V.; Hill, T. M.; Dixon, N. E. (2005). "Replication Termination in Escherichia coli: Structure and Antihelicase Activity of the Tus-Ter Complex". Microbiology and Molecular Biology Reviews 69 (3): 501–26. PMC 1197808. PMID 16148308. doi:10.1128/MMBR.69.3.501-526.2005. 
  4. Mulcair, M.; Schaeffer, P.; Oakley, A.; Cross, H.; Neylon, C.; Hill, T.; Dixon, N. (2006). "A Molecular Mousetrap Determines Polarity of Termination of DNA Replication in E. Coli". Cell 125 (7): 1309–1319. PMID 16814717. doi:10.1016/j.cell.2006.04.040. 

Véxae tamén[editar | editar a fonte]

Bibliografía[editar | editar a fonte]

  • Neylon; Brown, S. E.; Kralicek, A. V.; Miles, C. S.; Love, C. A.; Dixon, N. E. (2000). "Interaction of the Escherichia coli replication terminator protein (Tus) with DNA: a model derived from DNA-binding studies of mutant proteins by surface plasmon resonance". Biochemistry 39 (39): 11989–11999. PMID 11009613. doi:10.1021/bi001174w. 
  • Skokotas; Wrobleski, M.; Hill, T. M. (1994). "Isolation and characterization of mutants of Tus, the replication arrest protein of Escherichia coli". The Journal of Biological Chemistry 269 (32): 20446–20455. PMID 8051142. 
  • Coskun-ari; Skokotas, A.; Moe, G. R.; Hill, T. M. (1994). "Biophysical characteristics of Tus, the replication arrest protein of Escherichia coli". The Journal of Biological Chemistry 269 (6): 4027–4034. PMID 8307958. 

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]