Tetraspanina
| Familia da tetraspanina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Tetraspanina | ||||||||
| Pfam | PF00335 | ||||||||
| Pfam clan | CL0347 | ||||||||
| InterPro | IPR000301 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00371 | ||||||||
| SCOPe | 1iv5 / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 8.A.40 | ||||||||
| OPM superfamily | 327 | ||||||||
| OPM protein | 5tcx | ||||||||
| CDD | cd03127 | ||||||||
| |||||||||
As tetraspaninas son unha familia de proteínas de membrana atopadas en todos os eucariotas multicelulares, tamén chamadas proteínas da superfamilia transmembrana 4 (TM4SF). Estas proteínas teñen catro hélices alfa transmembrana e dous dominios extracelulares, un curto (chamado en inglés small extracellular domain or loop, SED/SEL ou EC1, é dicir dominio ou bucle extracelular pequeno) e outro máis longo, normalmente de 100 residuos de aminoácidos (o large extracellular domain/loop, LED/LEL ou EC2, é dicir, dominio ou bucle extracelular grande). Aínda que varias familias de proteínas teñen 4 hélices alfa transmembrana, as tetraspaninas son definidas por ter secuencias de aminoácidos conservadas incluíndo catro ou máis residuos de cisteína no dominio EC2, con dous deles nun motivo 'CCG' altamente conservado. As tetraspaninas considérase xeralmente que actúan como proteínas andamio ou estada, ancorando moitas proteínas a unha área da membrana celular.[1]
As tetraspaninas están moi conservadas entre especies. Algunhas tetraspaninas poden ter glicosilación ligada ao N no seu longo bucle extracelular (LEL, EC2) e palmitoilacións no motivo CXXC da súa rexión transmembrana.[2]
En mamíferos hai 34 tetraspaninas, 33 das cales foron identificadas tamén en humanos. As tetraspaninas mostran numerosas propiedades que indican a súa importancia fisiolóxica na adhesión celular, motilidade, activación, e proliferación celular, e a súa contribución a condicións patolóxicas como a metástase ou infección viral.
Un papel das tetraspaninas nas plaquetas foi demostrado polos fenotipos hemorráxicos de ratos deficientes en CD151 e TSSC6, que mostraban unha alteración da sinalización de fóra a dentro ("outside-in") a través da αIIbβ3, a principal integrina das plaquetas. Hipotetízase que as tetraspaninas interaccionan con outros receptores das plaquetas e regúlanos.[3]
Lista das tetraspaninas humanas
[editar | editar a fonte]| Proteína | Xene | Alias |
|---|---|---|
| TSPAN1 | TSPAN1 | TSP-1 |
| TSPAN2 | TSPAN2 | TSP-2 |
| TSPAN3 | TSPAN3 | TSP-3 |
| TSPAN4 | TSPAN4 | TSP-4, NAG-2 |
| TSPAN5 | TSPAN5 | TSP-5 |
| TSPAN6 | TSPAN6 | TSP-6 |
| TSPAN7 | TSPAN7 | CD231/TALLA-1/A15 |
| TSPAN8 | TSPAN8 | CO-029 |
| TSPAN9 | TSPAN9 | NET-5 |
| TSPAN10 | TSPAN10 | OCULOSPANINA |
| TSPAN11 | TSPAN11 | similar a CD151 |
| TSPAN12 | TSPAN12 | NET-2 |
| TSPAN13 | TSPAN13 | NET-6 |
| TSPAN14 | TSPAN14 | |
| TSPAN15 | TSPAN15 | NET-7 |
| TSPAN16 | TSPAN16 | TM4-B |
| TSPAN17 | TSPAN17 | |
| TSPAN18 | TSPAN18 | |
| TSPAN19 | TSPAN19 | |
| TSPAN20 | UPK1B | UP1b, UPK1B |
| TSPAN21 | TSPAN21 | UP1a, UPK1A |
| TSPAN22 | PRPH2 | RDS, PRPH2 |
| TSPAN23 | TSPAN23 | ROM1 |
| TSPAN24 | CD151 | CD151 |
| TSPAN25 | CD53 | CD53 |
| TSPAN26 | CD37 | CD37 |
| TSPAN27 | CD82 | CD82 |
| TSPAN28 | CD81 | CD81 |
| TSPAN29 | CD9 | CD9 |
| TSPAN30 | CD63 | CD63 |
| TSPAN31 | TSPAN31 | SAS |
| TSPAN32 | TSPAN32 | TSSC6 |
| TSPAN33 | TSPAN33 |
Importancia para as vacinas contra parasitos
[editar | editar a fonte]Os vermes esquistosoma forman dúas tetraspaninas: TSP-1 e TSP-2. Anticorpos contra TSP-2 poden encontrarse nalgunhas persoas que parecen ter inmunidade contra a infestación por esquistosomas (esquistosomíase).[4]
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Hemler ME (2005). "Tetraspanin functions and associated microdomains". Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 6 (10): 801–11. PMID 16314869. doi:10.1038/nrm1736.
- ↑ Wright MD, Tomlinson MG (1994). "The ins and outs of the transmembrane 4 superfamily". Immunol. Today 15 (12): 588–94. PMID 7531445. doi:10.1016/0167-5699(94)90222-4.
- ↑ Goschnick MW, Lau LM, Wee JL, Liu YS, Hogarth PM, Robb LM, Hickey MJ, Wright MD, Jackson DE (2006). "Impaired "outside-in" integrin alphaIIbbeta3 signaling and thrombus stability in TSSC6-deficient mice". Blood 108 (6): 1911–8. PMID 16720835. doi:10.1182/blood-2006-02-004267.
- ↑ Scientific American maio de 2008, referido a McManus & Loukas Clinical Microbiology reviews V21,N1,p225-242 (xaneiro de 2008)
