Pterina

Pterina
	Nome IUPAC 2-Aminopteridin-4(3H)-ona; (un dos moitos tautómeros; ver texto)
	Outros nomes Pteridoxamina; 4-Oxopterina; 2-Amino-4-pteridona; 2-Amino-4-hidroxipteridina ; 2-Amino-4-oxopteridina; 2-aminopteridin-4-ol; 2-Amino-4-pteridinol
Identificadores
Número CAS	2236-60-4
PubChem	73000
ChemSpider	65806
UNII	85MA24E1NH
ChEBI	CHEBI:44992
ChEMBL	CHEMBL278009
Imaxes 3D Jmol	Image 1
	SMILES O=C2\N=C(/Nc1nccnc12)N ;
	InChI InChI=1S/C6H5N5O/c7-6-10-4-3(5(12)11-6)8-1-2-9-4/h1-2H,(H3,7,9,10,11,12); Key: HNXQXTQTPAJEJL-UHFFFAOYSA-N InChI=1/C6H5N5O/c7-6-10-4-3(5(12)11-6)8-1-2-9-4/h1-2H,(H3,7,9,10,11,12); Key: HNXQXTQTPAJEJL-UHFFFAOYAD;
Propiedades
Fórmula molecular	C6H5N5O
Masa molar	163,14 g mol−1
	; Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.

A pterina é un composto heterocíclico composto por un sistema de anel de pteridina cun "grupo ceto" (unha lactama) e un grupo amino nas posicións 4 e 2, respectivamente. Está relacionada estruturalmente co composto parental heterocíclico bicíclico pteridina. As pterinas, consideradas como unha clase de substancias, son compostos relacionados coa pterina con substituíntes adicionais. A propia pterina non ten importancia biolóxica, pero algunhas pterinas si.

As pterinas descubríronse nos pigmentos das ás de bolboretas^[1] (e esa é a orixe do nome, do grego pteron (πτερόν),^[2] 'a', é dicir, eran os pigmentos das ás) e exercen moitas funcións na coloración do mundo biolóxico e outras.

Química

As pterinas mostran un amplo grao de tautomería en auga, que vai máis alá do que se considera simplemente tautomería ceto-enol. Para a pterina non substituída, cítanse comunmente polo menos cinco tautómeros.^[3] Para a 6-metilpterina, predixéronse teoricamente sete tautómeros importantes en solución.^[4]

O sistema de anel de pteridina contén catro átomos de nitróxeno, reducindo a súa aromaticidade ao punto de que pode ser atacado por un nucleófilo. As pterinas poden adoptar tres estados de oxidación no sistema do anel: a forma oxidada sen prefixo, a forma semirreducida 7,8-dihidro (entre outros tautómeros menos estables), e finalmente a forma completamene reducida 5,6,7,8-tetrahidro. Estas dúas últimas son máis comúns en sistemas biolóxicos.^[5]

Biosíntese

Nos organismos vivos os aneis de pterina poden ser reutilizados dos xa existentes ou producidos de novo. O anel procede do rearranxo da guanosina en bacterias^[7] e humanos.^[8]

Cofactores da pterina

Os derivados da pterina son cofactores comúns en todos os dominios da vida.

Folatos

Unha familia importante de derivados da pterina é a dos folatos. Os folatos son pterinas que conteñen ácido p-aminobenzoico conectado ao grupo metilo na posición 6 do sistema de anel de pteridina (coñecido como ácido pteroico) conxugado cun ou máis L-glutamatos. Participan en numerosas reaccións de transferencia de grupos biolóxicos. As reaccións biosintéticas dependentes de folato inclúen a transferencia de grupos metilo desde o 5-metiltetrahidrofolato á homocisteína para formar L-metionina, e a transferencia de grupos formilo desde o 10-formiltetrahidrofolato á L-metionina para formar N-formilmetionina en ARNts iniciadores. Os folatos son tamén esenciais para a biosíntese de purinas e unha pirimidina.

As pteridinas substituídas son intermediarios na biosíntese de ácido dihidrofólico en moitos microorganismos.^[9] O encima dihidropteroato sintetase converte a pteridina e o ácido 4-aminobenzoico a ácido dihidrofólico en presenza de glutamato. O encima dihidropteroato sintetase é inhibida polos antibióticos sulfamidas.

Molibdopterina

A molibdopterina é un cofactor atopado en virtualmente todas as proteínas que conteñen molibdeno e volframio.^[7] Únese ao molibdeno para render cofactores redox que interveñen en hidroxilacións biolóxicas, redución de nitratos e a oxidación respiratoria.^[11]

A biosíntese da molibdopterina non usa a vía convencional GTPCH-1. Prodúcese en catro etapas:^[10]

a ciclación mediada por radical do nucleótido guanosín 5′-trifosfato (GTP) a (8S)‑3′,8‐ciclo‑7,8‑dihidroguanosín 5′-trifosfato (3′,8‑cH2GTP),
a formación da piranopterina monofosfato cíclico (cPMP) a partir de 3′,8‑cH₂GTP,
a conversión do cPMP en molibdopterina (MPT),
a inserción do molibdato na MPT para formar o Moco (cofactor de molibdeno).

Tetrahidrobiopterina

A tetrahidrobiopterina, a principal pterina non conxugada de vertebrados, intervén en tres familias de encimas que efectúan hidroxilacións. Os encimas aminoácido aromático hidrolases comprenden a fenilalanina hidroxilase, tirosina hidroxilase e triptófano hidroxilase. Están implicadas na síntese dos neurotransmisores catecolaminas e serotonina. A tetrahidrobiopterina tamén é necesaria para o funcionamento da alquilglicerol monooxixenase, mentres que os monoalquilglicerois son degradados a glicerol e un aldehido. Na síntese de óxido nítrico, a óxido nítrico sintase dependente de pterina converte a arxinina no seu derivado N-hidroxi, que á súa vez libera óxido nítrico.^[12]

Outras pterinas

A tetrahidrometanopterina é un cofactor na metanoxénese, que é un tipo de metabolismo adoptado por moitos microorganismos como forma de respiración anaerobia.^[13] Porta o susbtrato C1 no curso da formación ou produción de metano. É similar estruturalmente ao folato.

Pigmentos pterinas

A cianopterina é un derivado glicosilado da pteridina que ten unha función descoñecida nas cianobacterias.^[15]

Tautómeros

2-aminopteridin-4(1H)-ona
2-aminopteridin-4(3H)-ona
2-aminopteridin-4(8H)-ona
2-imino-2,3-dihydropteridin-4(1H)-ona
2-aminopteridin-4-ol

Notas

↑ Wijnen B, Leertouwer HL, Stavenga DG (decembro de 2007). "Colors and pterin pigmentation of pierid butterfly wings" (PDF). Journal of Insect Physiology 53 (12): 1206–1217. Bibcode:2007JInsP..53.1206W. PMID 17669418. doi:10.1016/j.jinsphys.2007.06.016.
↑ πτερόν. Liddell, Henry George; Scott, Robert; A Greek–English Lexicon at the Perseus Project.
↑ Spyrakis F, Dellafiora L, Da C, Kellogg GE, Cozzini P (2013). "Correct protonation states and relevant waters = better computational simulations?". Current Pharmaceutical Design 19 (23): 4291–4309. PMID 23170888. doi:10.2174/1381612811319230011.
↑ Nekkanti S, Martin CB (1 de marzo de 2015). "Theoretical study on the relative energies of cationic pterin tautomers". Pteridines 26 (1): 13–22. doi:10.1515/pterid-2014-0011.
↑ Basu P, Burgmayer SJ (maio de 2011). "Pterin chemistry and its relationship to the molybdenum cofactor". Coordination Chemistry Reviews 255 (9–10): 1016–1038. PMC 3098623. PMID 21607119. doi:10.1016/j.ccr.2011.02.010.
↑ Jung-Klawitter S, Kuseyri Hübschmann O (agosto de 2019). "Analysis of Catecholamines and Pterins in Inborn Errors of Monoamine Neurotransmitter Metabolism-From Past to Future". Cells 8 (8): 867. PMC 6721669. PMID 31405045. doi:10.3390/cells8080867.
1 2 Feirer N, Fuqua C (1 de maio de 2017). "Pterin function in bacteria" (PDF). Pteridines 28 (1): 23–36. doi:10.1515/pterid-2016-0012.
↑ Werner ER, Blau N, Thöny B (setembro de 2011). "Tetrahydrobiopterin: biochemistry and pathophysiology". The Biochemical Journal 438 (3): 397–414. PMID 21867484. doi:10.1042/BJ20110293.
↑ Voet D, Voet JG (2004). Biochemistry (3ª ed.). John Wiley & Sons. ISBN 0-471-39223-5.
1 2 Schwarz G, Mendel RR (2006). "Molybdenum cofactor biosynthesis and molybdenum enzymes". Annual Review of Plant Biology 57 (1): 623–647. Bibcode:2006AnRPB..57..623S. PMID 16669776. doi:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105437.
↑ Schwarz G, Mendel RR, Ribbe MW (agosto de 2009). "Molybdenum cofactors, enzymes and pathways". Nature 460 (7257): 839–847. Bibcode:2009Natur.460..839S. PMID 19675644. doi:10.1038/nature08302.
↑ Werner ER (2013-01-01). "Three classes of tetrahydrobiopterin-dependent enzymes". Pteridines (en inglés) 24 (1): 7–11. ISSN 2195-4720. doi:10.1515/pterid-2013-0003.
↑ Thauer RK (setembro de 1998). "Biochemistry of methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson. 1998 Marjory Stephenson Prize Lecture". Microbiology 144 (9): 2377–2406. PMID 9782487. doi:10.1099/00221287-144-9-2377.
↑ Wijnen B, Leertouwer HL, Stavenga DG (decembro de 2007). "Colors and pterin pigmentation of pierid butterfly wings" (PDF). Journal of Insect Physiology 53 (12): 1206–1217. Bibcode:2007JInsP..53.1206W. PMID 17669418. doi:10.1016/j.jinsphys.2007.06.016.
↑ Lee HW, Oh CH, Geyer A, Pfleiderer W, Park YS (xaneiro de 1999). "Characterization of a novel unconjugated pteridine glycoside, cyanopterin, in Synechocystis sp. PCC 6803". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1410 (1): 61–70. PMID 10076015. doi:10.1016/S0005-2728(98)00175-3.

Véxase tamén

Outros artigos

Ligazóns externas

Thomas AH. "Photochemistry and Reactivity of Pteridines Research Group". La Plata, Argentina: Universidad Nacional De La Plata. Arquivado dende o orixinal o 2 de decembro de 2013.

[1] Wijnen B, Leertouwer HL, Stavenga DG (decembro de 2007). "Colors and pterin pigmentation of pierid butterfly wings" (PDF). Journal of Insect Physiology 53 (12): 1206–1217. Bibcode:2007JInsP..53.1206W. PMID 17669418. doi:10.1016/j.jinsphys.2007.06.016.

[2] πτερόν. Liddell, Henry George; Scott, Robert; A Greek–English Lexicon at the Perseus Project.

[3] Spyrakis F, Dellafiora L, Da C, Kellogg GE, Cozzini P (2013). "Correct protonation states and relevant waters = better computational simulations?". Current Pharmaceutical Design 19 (23): 4291–4309. PMID 23170888. doi:10.2174/1381612811319230011.

[4] Nekkanti S, Martin CB (1 de marzo de 2015). "Theoretical study on the relative energies of cationic pterin tautomers". Pteridines 26 (1): 13–22. doi:10.1515/pterid-2014-0011.

[pmid21607119-5] Basu P, Burgmayer SJ (maio de 2011). "Pterin chemistry and its relationship to the molybdenum cofactor". Coordination Chemistry Reviews 255 (9–10): 1016–1038. PMC 3098623. PMID 21607119. doi:10.1016/j.ccr.2011.02.010.

[6] Jung-Klawitter S, Kuseyri Hübschmann O (agosto de 2019). "Analysis of Catecholamines and Pterins in Inborn Errors of Monoamine Neurotransmitter Metabolism-From Past to Future". Cells 8 (8): 867. PMC 6721669. PMID 31405045. doi:10.3390/cells8080867.

[Feirer_2017-7] 1 2 Feirer N, Fuqua C (1 de maio de 2017). "Pterin function in bacteria" (PDF). Pteridines 28 (1): 23–36. doi:10.1515/pterid-2016-0012.

[8] Werner ER, Blau N, Thöny B (setembro de 2011). "Tetrahydrobiopterin: biochemistry and pathophysiology". The Biochemical Journal 438 (3): 397–414. PMID 21867484. doi:10.1042/BJ20110293.

[9] Voet D, Voet JG (2004). Biochemistry (3ª ed.). John Wiley & Sons. ISBN 0-471-39223-5.

[molly-10] 1 2 Schwarz G, Mendel RR (2006). "Molybdenum cofactor biosynthesis and molybdenum enzymes". Annual Review of Plant Biology 57 (1): 623–647. Bibcode:2006AnRPB..57..623S. PMID 16669776. doi:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105437.

[11] Schwarz G, Mendel RR, Ribbe MW (agosto de 2009). "Molybdenum cofactors, enzymes and pathways". Nature 460 (7257): 839–847. Bibcode:2009Natur.460..839S. PMID 19675644. doi:10.1038/nature08302.

[12] Werner ER (2013-01-01). "Three classes of tetrahydrobiopterin-dependent enzymes". Pteridines (en inglés) 24 (1): 7–11. ISSN 2195-4720. doi:10.1515/pterid-2013-0003.

[RT-13] Thauer RK (setembro de 1998). "Biochemistry of methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson. 1998 Marjory Stephenson Prize Lecture". Microbiology 144 (9): 2377–2406. PMID 9782487. doi:10.1099/00221287-144-9-2377.

[14] Wijnen B, Leertouwer HL, Stavenga DG (decembro de 2007). "Colors and pterin pigmentation of pierid butterfly wings" (PDF). Journal of Insect Physiology 53 (12): 1206–1217. Bibcode:2007JInsP..53.1206W. PMID 17669418. doi:10.1016/j.jinsphys.2007.06.016.

[15] Lee HW, Oh CH, Geyer A, Pfleiderer W, Park YS (xaneiro de 1999). "Characterization of a novel unconjugated pteridine glycoside, cyanopterin, in Synechocystis sp. PCC 6803". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1410 (1): 61–70. PMID 10076015. doi:10.1016/S0005-2728(98)00175-3.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]