Un carrexador non está aberto simultaneamente aos ambientes extracelular e intracelular, senón que só está aberta a súa porta interna ou a externa. A diferenza disto, unha canle pode estar aberta a ambos os ambientes á vez, permitindo que as moléculas difundan sen interrupción (independentemente do feito de que algunhas poden ter portas e estar en estado aberto ou pechado). Os carrexadores teñen sitios de unión para a molécula transportada, pero as canles e poros non.[5][6][7] Cando a canle está aberta, poden pasar millóns de ións por segundo a través da membrana, pero a través dunha molécula carrexadora soamente pasan normalmente de 100 a 1000 moléculas á vez.[8] Cada proteína carrexadora está deseñada para recoñecer soamente unha substancia ou un grupo de substancias moi similares. Correlacionáronse os defectos en proteínas carrexadoras específicas con doenzas específicas.[5]
A bomba de sodio-potasio (un tipo de ATPase tipo P) atópase nas membranas plasmáticas de moitas células e é un exemplo de transporte activo primario. Coa enerxía proporcionada polo ATP, a bomba transporta ións sodio e potasio en direccións opostas, ambas en contra de gradiente de concentración. Nun só ciclo da bomba expúlsanse tres ións sodio e impórtanse ao interior da célula dous ións potasio.
O transporte activo secundario supón o uso dun gradiente electroquímico, e non usa enerxía producida na célula.[10] Normalmente usa uns tipos de proteínas carrexadoras, como simportadores e antiportadores. As proteínas simportadoras acoplan o transporte dunha molécula a favor do seu gradiente de concentración co transporte doutra molécula contra o seu gradiente de concentración, e ambas as moléculas difunden na mesma dirección. As proteínas antiportadoras transportan unha molécula a favor do seu gradiente para transportar outra contra o seu gradiente, pero as moléculas difunden en direccións opostas. Como os simportadores e os antiportadores interveñen no acoplamento do transporte de dúas moléculas, xeralmente denomínanse cotransportadores. A diferenza das proteínas de canle, que só transportan substancias a través das membranas pasivamente, as proteínas carrexadoras poden transportar ións e moléculas pasivamente por difusión facilitada ou por transporte activo secundario.[11] Cómpre unha proteína carrexadora para mover partículas desde áreas de baixa concentración a áreas de alta concentración. Estas proteínas carrexadoras teñen receptores que se unen a unha molécula específica (substrato) que debe ser transportada. A molécula ou ión que se vai transportar (o susbtrato) debe unirse primeiro a un sitio de unión da molécula transpotadora, cunha certa afinidade de unión. Unha vez se produciu a súa unión, e mentres o sitio de unión está orientado na mesma dirección, o carrexador captura ou oclúe (cápta e retén) o substrato dentro da súa estrutura molecular e causa unha translocación interna para que a abertura da proteína se oriente agora cara ao outro lado da membrana plasmática.[12] O substrato da proteína carrexadora libérase nese sitio, segundo a afinidade de unión que teña alí.[Cómpre referencia]
A difusión facilitada na membrana plasmática, mostrando canles iónicas (esquerda) e proteínas carrexadoras (as tres da dereita).
A difusión facilitada é o paso de moléculas ou ións a través da membrana biolóxica por medio de proteínas de transporte específicas e non necesitan unha achega de enerxía. A difusión facilitada utilízase espcialmente no caso de grandes moléculas polares e ións. Unha vez que ditos ións se disolven en auga non poden difundir libremente a través das membranas celulares debido á natureza hidrófoba das colas dos ácidos graxos dos fosfolípidos que constitúen as bicapas das membranas.
O tipo de proteínas carrexadoras usadas na difusión facilitada é lixeiramente diferente do usado no transporte activo. Hai tamén proteínas carrexadoras transmembrana, pero estas son canles transmembrana de apertura regulada (gated), o que significa que non se trasladan internamente, nin necesitan ATP para funcionar. O substrato tómase a un lado do carrexador de apertura regulada, e sen usar ATP libérase o substrato dentro da célula. A difusión facilitada non require o uso de ATP, xa que, igual que a difusión simple, transporta moléculas ou ións a favor do seu gradiente de concentración.[13]
A osmose é a difusión pasiva de auga a través da membrana plasmática desde unha área de alta concentración a outra de baixa. É un proceso pasivo no que non se gasta ATP que é importante para regular o equilibrio de auga e sales nas células, mantendo a homeostase.[14] Na osmose poden intervir proteínas integrais de membrana como as acuaporinas que permiten o paso rápido de auga e glicerol a través das membranas. Os monómeros de acuaporina constan de seis dominios transmembrana en hélices alfa e estes monómeros poden ensamblarse para formar as proteínas acuaporinas. Catro destes monómeros idénticos se unen para formar a proteína acuoporina homotetrámera.[15][16] Todas as acuaporinas son proteínas integrais de membrana tetrámeras, e o paso de auga prodúcese a través de cada canle monómera individual e non entre o conxunto das catro canles. Como as acuoporinas son canles transmembrana para a difusión da auga, as canles que forman a acuoporina están aliñadas con cadeas laterais hidrófilas para permitir que a auga pase a través.[Cómpre referencia]
O transporte inverso ou inversión de transportador é un fenómeno no cal os substratos dunha proteína transportadora de membrana son transportados en dirección oposta á do seu movemento típico no transportador.[17][18][19][20][21] A inversión do transportador ocorre normalmente cando unha proteína transportadora de membrana é fosforilada por unha determinada proteína quinase, que é un encima que engade un grupo fosfato ás proteínas.[17][18]
A difusión facilitada ocorre cara a dentro e a fóra da membrana celular a través de canles/poros e carrexadores/portadores.
Nota:
Canles:
As canles poden estar en estado aberto ou pechado. Cando unha canle está aberta cun lixeiro cambio conformacional, ábrese a ambos ambientes simultaneamente (extracelular e intracelular).
Esta imaxe representa un simportador. O triángulo amarelo mostra o gradiente de concentración dos círculos amarelos mentres que o triángulo verde mostra o gradiente de concentración dos círculos verdes, e as barras púrpuras son o feixe de proteínas de transporte. Os círculos verdes móvense en contra do seu gradiente de concentración a través dunha proteína de transporte que necesita enerxía, mentres que os círculos amarelos se moven a favor do gradiente de concentración que libera enerxía. Os círculos amarelos producen máis enerxía por quimioosmose que a que cómpre para transportar os círculos verdes, así que o movemento está acoplado e parte da enerxía é anulada. Un exemplo é a lactosa permease, que deixa que os protóns pasen a favor de gradiente de concentración na célula mentres que á vez bombea lactosa ao interior da célula. Poros:
Os poros están abertos continuamente a ambos ambientes, porque non sofren cambios conformacionais. Están sempre abertos e activos.
2: Transportadores pulados polo potencial electroquímico
A imaxe representa un uniportador. O triángulo amarelo mostra o gradiente de concentación dos círculos amarelos, e as barras púrpura son o feixe de proteínas transportadoras. Como se moven a favor do seu gradiente de concentración a través dunha proteína de transporte, poden liberar enerxía como resultado da quimioosmose. Un exemplo é GLUT1, que transporta glicosa a favor do seu gradiente de concentración ao interior da célula.Transpotadores de aminoácidos excitatorios (EAATs)
ATPase tipo F; ("F" indica factor), incluíndo: a ATP sintase mitocondrial, ATP sintetase 1 do cloroplasto
Esta imaxe representa un antiportador. O triángulo amarelo mostra o gradiente de concentración dos círculos amarelos, mentres que o triángulo azul mostra o gradiente de concentración dos círculos azuis, e as barras púrpura son o feixe de proteínas de transporte. Os círculos azuis están movéndose contra o seu gradiente de concentración a través de proteínas de transporte que require enerxía, mentres que os círculos amarelos móvense a favor do seu gradiente de concentración, o cal libera enerxía. Os círculos amarelos producen máis enerxía por quimioosmose que a que se necesita para mover os círculos azuis, así que o movemento está acoplado e parte da enerxía anúlase. Un exemplo é o intecambiador de sodio-protóns que permite que os protóns pasen a favor do seu gradiente de concentación ao interior da célula á vez que bombea sodio fóra da célula.
3.B: Transportdores pulados por descarboxilación
3.C: Transportadores pulados por metiltransferase
3.D: transportadores pulados por oxidorredución
3.E: Transportadores pulados pola absorción de luz, como a rodopsina.
Os translocadores de grupos proporcionan un mecanismo especial para a fosforilacion de azucres a medida que son transportados ao interior de bacterias (translocación do grupo PEP).
Os carrexadores para a transferencia de electróns transmembrana inclúen carrexadores de dous electróns, como as oxidorredutases de enlaces disulfuro (DsbB e DsbD de E. coli), así como carrexadores dun electrón como a NADPH oxidase. A miúdo estas proteínas redox non se consideran proteínas transportadoras.
Cada proteína carrexadora, especialmente dentro dunha mesma membrana celular, é específica para un tipo ou familia de moléculas. GLUT1 é unha proteína carrexadora atopada en case todas membranas de células animais que transporta glicosa a través da bicapa da membrana. Esta proteína é un uniportador de glicosa, o que significa que transporta glicosa a favor do seu gradiente de concentración nunha soa dirección. É unha proteína carrexadora integral de membrana cun interior hidrófilo, o cal lle permite unirse á glicosa. Como a GLUT 1 é un tipo de proteína carrexadora, sofre un cambio conformacional que permite que a glicosa pase ao outro ladoda membrana plasmática.[22] GLUT 1 é moi abundante nas membranas dos glóbulos vermellos dos mamíferos.[23]
Aínda que hai moitos exemplos de canles no corpo humano, dous casos notables son as canles de sodio e as de potasio. As canles de potasio interveñen no transporte de ións potasio a través da membrana celular cara ao exterior da célula, o cal axuda a manter o potencial de membrana negativo das células. Como hai máis canles de potasio que de sodio, hai un maior fluxo de potasio que sae da célula que o de sodio que entra, debido ao cal o potencial de membrana é negativo. As canles de sodio interveñen no transporte de ións sodio a través da membrana celular cara ao interior da célula. Estas canles están comunmente asociadas con neuronas excitables, xa que un influxo de sodio pode desencadear a despolarización, o cal á súa vez propaga un potencial de acción.[24] Como estas proteínas son tipos de proteínas de canle, non sofren un cambio de conformación despois durante o seu funcionamento.[Cómpre referencia]
Outras proteínas carrexadoras específicas tamén axudan en importantes funcións corporais. Os citocromos funcionan na cadea de transporte de electróns como proteínas carrexadoras de electróns.[10]
Varias enfermidades conxénitas débense a defectos en proteínas carrexadoras dunha substancia particular ou grupo de células. Un exemplo é a cisteinuria (presenza de cisteína na urina e na vexiga) é causada por ter proteínas carrexadoras de cisteína defectuosas nas membranas das células dos riles. Este sistema de transporte retira normalmente a cisteína do fluído destinado a converterse en urina e devolve este aminoácido esencial ao sangue. Cando este carrexador funciona mal, permanecen na urina grandes cantidades de cisteína, onde é relativamente insoluble e tende a precipitar. Esta é unha causa de cálculos urinarios.[25] Algunhas proteínas carrexadoras de vitaminas viuse que se sobreexpresan en pacientes con enfermidades malignas. Por exemplo, os niveis de proteína carrexadora de riboflavina (RCP) están significativamente elevados en persoas con cancro de mama.[26]
↑Hediger, Matthias A.; Romero, Michael F.; Peng, Ji-Bin; Rolfs, Andreas; Takanaga, Hitomi; Bruford, Elspeth A. (1 de febreiro de 2004). "The ABCs of solute carriers: physiological, pathological and therapeutic implications of human membrane transport proteins". Pflügers Archiv European Journal of Physiology447 (5): 465–468. PMID14624363. doi:10.1007/s00424-003-1192-y.
↑ 3,03,1Perland, Emelie; Fredriksson, Robert (marzo de 2017). "Classification Systems of Secondary Active Transporters". Trends in Pharmacological Sciences38 (3): 305–315. PMID27939446. doi:10.1016/j.tips.2016.11.008.
↑Huang, Ying; Anderle, Pascale; Bussey, Kimberly J.; Barbacioru, Catalin; Shankavaram, Uma; Dai, Zunyan; Reinhold, William C.; Papp, Audrey; Weinstein, John N.; Sadée, Wolfgang (15 de xuño de 2004). "Membrane Transporters and Channels". Cancer Research64 (12): 4294–4301. PMID15205344. doi:10.1158/0008-5472.CAN-03-3884.
↑Assmann, Sarah (2015). "Solute Transport". En Taiz, Lincoln; Zeiger, Edward. Plant Physiology and Development. Sinauer. p. 151.
↑Rappas, Mathieu; Niwa, Hajime; Zhang, Xiaodong (abril de 2004). "Mechanisms of ATPases - A Multi-Disciplinary Approach". Current Protein and Peptide Science5 (2): 89–105. PMID15078220. doi:10.2174/1389203043486874.
↑Verkman, A. S.; Mitra, Alok K. (xaneiro de 2000). "Structure and function of aquaporin water channels". American Journal of Physiology-Renal Physiology278 (1): F13–F28. PMID10644652. doi:10.1152/ajprenal.2000.278.1.F13.
↑Scholze P, Nørregaard L, Singer EA, Freissmuth M, Gether U, Sitte HH (2002). "The role of zinc ions in reverse transport mediated by monoamine transporters". The Journal of Biological Chemistry277 (24): 21505–13. PMID11940571. doi:10.1074/jbc.M112265200.
↑Kasatkina LA, Borisova TA (novembro de 2013). "Glutamate release from platelets: exocytosis versus glutamate transporter reversal". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology45 (11): 2585–2595. PMID23994539. doi:10.1016/j.biocel.2013.08.004.
↑Cooper, Geoffrey M. (2000). Transport of Small Molecules. The Cell: A Molecular Approach. 2nd edition(en inglés) (Sinauer Associates). Consultado o 2023-11-22.
