Motivo de recoñecemento do ARN

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á procura
Motivo de recoñecemento do ARN
Identificadores
SímboloRRM_1
PfamPF00076
Pfam clanRRM CL0221 RRM
InterProIPR000504
PROSITEPDOC00030
SCOPe1sxl / SUPFAM

O motivo de recoñecemento do ARN (RRM), tamén chamado dominio de unión ao ARN (RBD) ou dominio de ribonucleoproteína (RNP)[1], é un dominio proteico para a unión ao ARN duns 80[2]-90[1] aminoácidos que se une ao ARN monocatenario, que foi atopado en moitas proteínas eucariotas.[3][4][5]

O grupo máis grande de proteínas que se unen ao ARN monocatenario é a familia do motivo de recoñecemento do ARN (RRM) eucariótico que contén unha secuencia consenso RNP-1 de oito aminoácidos, principalmente aromáticos e de con carga positiva.[6][7]

As proteínas RRM teñen varias preferencias de unión ao ARN e funcións, e inclúen ribonucleoproteínas nucleares heteroxéneas (RNPnhs), proteínas implicadas na regulación do splicing alternativo (SR, U2AF2, Sxl), compoñentes proteicos das ribonucleoproteínas nucleares pequenas (as snRNPs U1 e U2), e proteínas que regulan a estabilidade do ARN e a tradución (PABP, La, Hu).[4][5][7] O factor de splicing heterodimérico U2AF1 parece ter dous dominios similares ao RRM con características especializadas para o recoñecemento de proteínas.[8] O motivo tamén aparece nunhas poucas proteínas de unión ao ADN monocatenario.

O RRM típico consta de catro febras beta antiparalelas e dúas hélices alfa dispostas nun pregamento beta-alfa-beta-beta-alfa-beta con cadeas laterais que se amorean coas bases do ARN. Durante a unión ao ARN está presente unha terceira hélice nalgúns casos.[9] O que se coñece sobre o dominio RRM é resumido nalgunhas publicacións.[1][2][10]

Proteínas humanas que conteñen este dominio[editar | editar a fonte]

A2BP1; ACF; BOLL; BRUNOL4; BRUNOL5; BRUNOL6; CCBL2; CGI-96; CIRBP; CNOT4; CPEB2; CPEB3; CPEB4; CPSF7; CSTF2; CSTF2T; CUGBP1; CUGBP2; D10S102; DAZ1; DAZ2; DAZ3; DAZ4; DAZAP1; DAZL; DNAJC17; DND1; EIF3S4; EIF3S9; EIF4B; EIF4H; ELAVL1; ELAVL2; ELAVL3; ELAVL4; ENOX1; ENOX2; EWSR1; FUS; FUSIP1; G3BP; G3BP1; G3BP2; GRSF1; HNRNPL; HNRPA0; HNRPA1; HNRPA2B1; HNRPA3; HNRPAB; HNRPC; HNRPCL1; HNRPD; HNRPDL; HNRPF; HNRPH1; HNRPH2; HNRPH3; HNRPL; HNRPLL; HNRPM; HNRPR; HRNBP1; HSU53209; HTATSF1; IGF2BP1; IGF2BP2; IGF2BP3; LARP7; MKI67IP; MSI1; MSI2; MSSP-2; MTHFSD; MYEF2; NCBP2; NCL; NOL8; NONO; P14; PABPC1; PABPC1L; PABPC3; PABPC4; PABPC5; PABPN1; POLDIP3; PPARGC1; PPARGC1A; PPARGC1B; PPIE; PPIL4; PPRC1; PSPC1; PTBP1; PTBP2; PUF60; RALY; RALYL; RAVER1; RAVER2; RBM10; RBM11; RBM12; RBM12B; RBM14; RBM15; RBM15B; RBM16; RBM17; RBM18; RBM19; RBM22; RBM23; RBM24; RBM25; RBM26; RBM27; RBM28; RBM3; RBM32B; RBM33; RBM34; RBM35A; RBM35B; RBM38; RBM39; RBM4; RBM41; RBM42; RBM44; RBM45; RBM46; RBM47; RBM4B; RBM5; RBM7; RBM8A; RBM9; RBMS1; RBMS2; RBMS3; RBMX; RBMX2; RBMXL2; RBMY1A1; RBMY1B; RBMY1E; RBMY1F; RBMY2FP; RBPMS; RBPMS2; RDBP; RNPC3; RNPC4; RNPS1; ROD1; SAFB; SAFB2; SART3; SETD1A; SF3B14; SF3B4; SFPQ; SFRS1; SFRS10; SFRS11; SFRS12; SFRS15; SFRS2; SFRS2B; SFRS3; SFRS4; SFRS5; SFRS6; SFRS7; SFRS9; SLIRP; SLTM; SNRP70; SNRPA; SNRPB2; SPEN; SR140; SRRP35; SSB; SYNCRIP; TAF15; TARDBP; THOC4; TIA1; TIAL1; TNRC4; TNRC6C; TRA2A; TRSPAP1; TUT1; U1SNRNPBP; U2AF1; U2AF2; UHMK1; ZCRB1; ZNF638; ZRSR1; ZRSR2;

Notas[editar | editar a fonte]

  1. 1,0 1,1 1,2 Allain FH, Dominguez C, Maris C (2005). "The RNA recognition motif, a plastic RNA-binding platform to regulate post-transcriptional gene expression". FEBS J 272 (9): –. PMID 15853797. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04653.x. 
  2. 2,0 2,1 Keene JD, Kenan DJ, Query CC (1991). "RNA recognition: towards identifying determinants of specificity". Trends Biochem. Sci. 16 (6): –. PMID 1716386. doi:10.1016/0968-0004(91)90088-d. 
  3. Swanson MS, Dreyfuss G, Pinol-Roma S (1988). "Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein particles and the pathway of mRNA formation". Trends Biochem. Sci. 13 (3): 86–91. PMID 3072706. doi:10.1016/0968-0004(88)90046-1. 
  4. 4,0 4,1 Keene JD, Chambers JC, Kenan D, Martin BJ (1988). "Genomic structure and amino acid sequence domains of the human La autoantigen". J. Biol. Chem. 263 (34): –. PMID 3192525. 
  5. 5,0 5,1 Davis RW, Sachs AB, Kornberg RD (1987). "A single domain of yeast poly(A)-binding protein is necessary and sufficient for RNA binding and cell viability". Mol. Cell. Biol. 7 (9): –. PMC 367964. PMID 3313012. 
  6. Bandziulis RJ, Swanson MS, Dreyfuss G (1989). "RNA-binding proteins as developmental regulators". Genes Dev. 3 (4): 431–437. PMID 2470643. doi:10.1101/gad.3.4.431. 
  7. 7,0 7,1 Keene JD, Query CC, Bentley RC (1989). "A common RNA recognition motif identified within a defined U1 RNA binding domain of the 70K U1 snRNP protein". Cell 57 (1): –. PMID 2467746. doi:10.1016/0092-8674(89)90175-X. 
  8. Green MR, Kielkopf CL, Lucke S (2004). "U2AF homology motifs: protein recognition in the RRM world". Genes Dev. 18 (13): 1513–1526. PMC 2043112. PMID 15231733. doi:10.1101/gad.1206204. 
  9. Kumar S, Birney E, Krainer AR (1993). "Analysis of the RNA-recognition motif and RS and RGG domains: conservation in metazoan pre-mRNA splicing factors". Nucleic Acids Res. 21 (25): 5803–5816. PMC 310458. PMID 8290338. doi:10.1093/nar/21.25.5803. 
  10. Teplova M, Yuan YR, Patel DJ, Malinina L, Teplov A, Phan AT, Ilin S (2006). "Structural basis for recognition and sequestration of UUU(OH) 3' temini of nascent RNA polymerase III transcripts by La, a rheumatic disease autoantigen". Mol. Cell 21 (1): –. PMID 16387655. doi:10.1016/j.molcel.2005.10.027. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]