Ogt: Diferenzas entre revisións

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Liña 1: Liña 1:
A '''''O''<sup>6</sup>-alquilguanina ADN alqultransferase II''' (''O''<sup>6</sup> AGT II), anteriormente chamada '''''O''<sup>6</sup> guanina transferase''' ('''ogt'''), é unha [[proteína]] bacteriana que intervén na [[reparación do ADN]] xunto coa proteína [[Ada (proteína)|Ada]] (tamén chamada ''O''<sup>6</sup> AGT I).<ref name="Friedberg">{{cite book | title = DNA Repair and Mutagenesis | edition = 2 | last1 = Friedberg | first1 = Errol | first2 = Graham C. | last2 = Walker | first3 = Wolfram | last3 = Siede | first4 = Richard D. | last4 = Wood | first5 = Roger A. | last5 = Schultz | first6 = Tom | last6 = Ellenberger | name-list-format = vanc | author-link4 = Richard D. Wood | year = 2006 | publisher=ASM Press | location = Washington, DC | isbn = 1-55581-319-4 | OCLC = 59360087 | pages = }}</ref>
A '''''O''<sup>6</sup>-alquilguanina ADN alqultransferase II''' (''O''<sup>6</sup> AGT II), anteriormente chamada '''''O''<sup>6</sup> guanina transferase''' ('''ogt'''), é unha [[proteína]] bacteriana que intervén na [[reparación do ADN]] xunto coa proteína [[Ada (proteína)|Ada]] (tamén chamada ''O''<sup>6</sup> AGT I).<ref name="Friedberg">{{cite book | title = DNA Repair and Mutagenesis | edition = 2 | last1 = Friedberg | first1 = Errol | first2 = Graham C. | last2 = Walker | first3 = Wolfram | last3 = Siede | first4 = Richard D. | last4 = Wood | first5 = Roger A. | last5 = Schultz | first6 = Tom | last6 = Ellenberger | name-list-format = vanc | author-link4 = Richard D. Wood | year = 2006 | publisher=ASM Press | location = Washington, DC | isbn = 1-55581-319-4 | OCLC = 59360087 | pages = }}</ref>


Igual que a AGT I, a AGT II é responsable da eliminación de grupos [[alquilo]] da ''O''<sup>6</sup>-alquilguanina, ''O''<sup>4</sup>-alquiltimina e alquilfosfotriéster no esqueleto de azucre-fosfato do ADN.<ref name="Friedberg"/> A AGT II mostra unha gran preferencia pola ''O''<sup>4</sup>-alquiltimina sobre a ''O''<sup>6</sup>-alquilguanina e a alquilfosfotriéster.<ref name="Friedberg"/><ref name="Sassanfar">{{cite journal | vauthors = Sassanfar M, Dosanjh MK, Essigmann JM, Samson L | title = Relative efficiencies of the bacterial, yeast, and human DNA methyltransferases for the repair of O6-methylguanine and O4-methylthymine. Suggestive evidence for O4-methylthymine repair by eukaryotic methyltransferases | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 266 | issue = 5 | pages = 2767–71 | date = Feb 1991 | pmid = 1993655 }}</ref>
Igual que a AGT I, a AGT II é responsable da eliminación de grupos [[alquilo]] da ''O''<sup>6</sup>-alquilguanina, a ''O''<sup>4</sup>-alquiltimina e o alquilfosfotriéster no esqueleto de azucre-fosfato do ADN.<ref name="Friedberg"/> A AGT II mostra unha gran preferencia pola ''O''<sup>4</sup>-alquiltimina sobre a ''O''<sup>6</sup>-alquilguanina e o alquilfosfotriéster.<ref name="Friedberg"/><ref name="Sassanfar">{{cite journal | vauthors = Sassanfar M, Dosanjh MK, Essigmann JM, Samson L | title = Relative efficiencies of the bacterial, yeast, and human DNA methyltransferases for the repair of O6-methylguanine and O4-methylthymine. Suggestive evidence for O4-methylthymine repair by eukaryotic methyltransferases | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 266 | issue = 5 | pages = 2767–71 | date = Feb 1991 | pmid = 1993655 }}</ref>


A diferenza da Ada, a AGT II exprésase constitutivamente (de forma continua) nas células.<ref name="Friedberg"/><ref name="Rebeck">{{cite journal | vauthors = Rebeck GW, Samson L | title = Increased spontaneous mutation and alkylation sensitivity of Escherichia coli strains lacking the ogt O6-methylguanine DNA repair methyltransferase | journal = Journal of Bacteriology | volume = 173 | issue = 6 | pages = 2068–76 | date = Mar 1991 | pmid = 2002008 | pmc=207742}}</ref> Por tanto, a AGT II repara os [[aduto do ADN|adutos de ADN]] alquilados mesmo antes de que a expresión da Ada sexa completamente inducida. A AGT II é similar á Ada na súa [[inhibición suicida|inactivación suicida]] porque a AGT II transfire o grupo alquilo a un residuo de [[cisteína]] na súa propia estrutura, de maneira que se inactiva a si mesma.<ref name="Friedberg"/> O equivalente humano da AGT II é a ''O''<sup>6</sup>-alquilguanina ADN alquiltransferase, unha proteína que nos humanos está codificada polo [[xene]] da ''O''<sup>6</sup>-metilguanina ADN metiltransferase (''MGMT''). Nos humanos a ''O''<sup>6</sup>-alquilguanina ADN alquiltransferase preferencialmente retira os grupos alquilo da ''O''<sup>6</sup>-alquilguanina en vez de da ''O''<sup>6</sup>–alquiltimina.<ref name="Friedberg"/>
A diferenza da Ada, a AGT II exprésase constitutivamente (de forma continua) nas células.<ref name="Friedberg"/><ref name="Rebeck">{{cite journal | vauthors = Rebeck GW, Samson L | title = Increased spontaneous mutation and alkylation sensitivity of Escherichia coli strains lacking the ogt O6-methylguanine DNA repair methyltransferase | journal = Journal of Bacteriology | volume = 173 | issue = 6 | pages = 2068–76 | date = Mar 1991 | pmid = 2002008 | pmc=207742}}</ref> Por tanto, a AGT II repara os [[aduto do ADN|adutos de ADN]] alquilados mesmo antes de que a expresión da Ada sexa completamente inducida. A AGT II é similar á Ada na súa [[inhibición suicida|inactivación suicida]] porque a AGT II transfire o grupo alquilo a un residuo de [[cisteína]] na súa propia estrutura, de maneira que se inactiva a si mesma.<ref name="Friedberg"/> O equivalente humano da AGT II é a ''O''<sup>6</sup>-alquilguanina ADN alquiltransferase, unha proteína que nos humanos está codificada polo [[xene]] da ''O''<sup>6</sup>-metilguanina ADN metiltransferase (''MGMT''). Nos humanos a ''O''<sup>6</sup>-alquilguanina ADN alquiltransferase preferencialmente retira os grupos alquilo da ''O''<sup>6</sup>-alquilguanina en vez de da ''O''<sup>6</sup>–alquiltimina.<ref name="Friedberg"/>

Revisión como estaba o 12 de outubro de 2016 ás 20:42

A O6-alquilguanina ADN alqultransferase II (O6 AGT II), anteriormente chamada O6 guanina transferase (ogt), é unha proteína bacteriana que intervén na reparación do ADN xunto coa proteína Ada (tamén chamada O6 AGT I).[1]

Igual que a AGT I, a AGT II é responsable da eliminación de grupos alquilo da O6-alquilguanina, a O4-alquiltimina e o alquilfosfotriéster no esqueleto de azucre-fosfato do ADN.[1] A AGT II mostra unha gran preferencia pola O4-alquiltimina sobre a O6-alquilguanina e o alquilfosfotriéster.[1][2]

A diferenza da Ada, a AGT II exprésase constitutivamente (de forma continua) nas células.[1][3] Por tanto, a AGT II repara os adutos de ADN alquilados mesmo antes de que a expresión da Ada sexa completamente inducida. A AGT II é similar á Ada na súa inactivación suicida porque a AGT II transfire o grupo alquilo a un residuo de cisteína na súa propia estrutura, de maneira que se inactiva a si mesma.[1] O equivalente humano da AGT II é a O6-alquilguanina ADN alquiltransferase, unha proteína que nos humanos está codificada polo xene da O6-metilguanina ADN metiltransferase (MGMT). Nos humanos a O6-alquilguanina ADN alquiltransferase preferencialmente retira os grupos alquilo da O6-alquilguanina en vez de da O6–alquiltimina.[1]

Notas

  1. 1,0 1,1 1,2 1,3 1,4 1,5 Friedberg E, Walker GC, Siede W, Wood RD, Schultz RA, Ellenberger T (2006). DNA Repair and Mutagenesis (2 ed.). Washington, DC: ASM Press. ISBN 1-55581-319-4. OCLC 59360087. 
  2. Sassanfar M, Dosanjh MK, Essigmann JM, Samson L (Feb 1991). "Relative efficiencies of the bacterial, yeast, and human DNA methyltransferases for the repair of O6-methylguanine and O4-methylthymine. Suggestive evidence for O4-methylthymine repair by eukaryotic methyltransferases". The Journal of Biological Chemistry 266 (5): 2767–71. PMID 1993655. 
  3. Rebeck GW, Samson L (Mar 1991). "Increased spontaneous mutation and alkylation sensitivity of Escherichia coli strains lacking the ogt O6-methylguanine DNA repair methyltransferase". Journal of Bacteriology 173 (6): 2068–76. PMC 207742. PMID 2002008.