Peptidoglicano: Diferenzas entre revisións

Explorar o historial de forma interactiva

← Edición máis vella Edición máis nova →

Contido eliminado Contido engadido

En liña

Revisión como estaba o 19 de abril de 2016 ás 00:25

O peptidoglicano, tamén chamado mureína, é un polímero formado por azucres e aminoácidos que forma unha capa que rodea a membrana plasmática da maioría das bacterias (pero non das arqueas) e que constitúe a súa parede celular. O compoñente carbohidrato do peptidoglicano é un heteropolisacárido formado por residuos alternantes dos monosacáridos N-acetilglicosamina e ácido N-acetilmurámico, unidos entre si por enlace glicosídico β-(1,4). As cadeas deste heteropolisacárido dispóñense paralelamente. Unido ao ácido N-acetilmurámico está o compoñente aminoacídico, que é un péptido de tres a cinco aminoácidos. Esta cadea peptídica pode establecer enlaces cruzados cos péptidos doutras cadeas do heteropolisacárido, formando unha capa reticular tridimensional.^[1]

Algunhas Archaea teñen unha capa bastante similar pero de pseudopeptidoglicano ou pseudomureína, na que os residuos de azucres están unidos por enlaces glicosídicos β-(1,3) e os azucres que a forman son a N-acetilglicosamina e a ácido N-acetiltalosaminurónico. Isto explica que a parede das arqueas sexa insensible á lisocima, que ataca ao peptidoglicano.^[2]

O peptidoglicano exerce un papel estrutural na célula bacteriana, dándolle forza estrutural, e protexéndoa da presión osmótica exercida polo citoplasma. Aínda que o peptidoglicanolle dá forza estrutural á parede, para a determinación da súa forma necesítanse tamén as proteínas MreB e RodZ.^[3]^[4] O peptidoglicano está tamén implicado na fisión binaria durante a división celular bacteriana.

A capa de peptidoglicano é moito máis grosa nas bacterias Gram-positivas, nas que ten entre 20 e 80 nanómetros de grosor, ca nas Gram-negativas, nas que só ten entre 7 e 8 nanómetros, coa adhesión dunha capa S. O peptidoglicano constitúe arredor do 90 % do peso seco das bacterias Gram-positivas, pero só o 10% das Gram-negativas. Deste modo, a presenza de grandes cantidades de peptidoglicano é a característica principal para caracterizar as bacterias Gram-positivas.^[5] Nas bacterias Gram-positivas o peptidoglicano é importante para a adhesión a superficies e para o estereotipado.^[6] As partículas de aproximadamente 2 nanómetros poden atravesar o peptidoglicano, tanto nas Gram-positivas coma nas negativas.^[7]

Estrutura

A capa de peptidoglicano na parede celular bacteriana é unha estrutura que forma unha rede cristalina constituída por cadeas liñais paralelas de dous aminoazucres alternantes, a N-acetilglicosamina (GlcNAc ou NAG) e o N-acetilmurámico (MurNAc ou NAM), os cales están unidos por enlace glicosídico β-(1,4). Cada residuo de MurNAc está unido a un curto péptido de 4 a 5 residuos de aminoácidos, que contén L-alanina, ácido D-glutámico, ácido meso-diaminopimélico, e D-alanina no caso de Escherichia coli (unha bacteria Gram-negativa) ou L-alanina, D-glutamina, L-lisina, e D-alanina cunha ponte peptídica de 5 glicinas que une os tetrapéptidos no caso de Staphylococcus aureus (unha bacteria Gram-positiva). Estes aminoácidos, excepto os L-aminoácidos, non aparecen en proteínas, polo que poderían ser unha protección contra o ataque da maioría das peptidases.

Os enlaces cruzados entre os aminoácidos de diferentes cadeas de aminoazucres establécense pola acción do encima transpeptidase e orixinan unha estrutura tridimensional forte e ríxida. A secuencia específica de aminoácidos e a estrutura molecular varía coa especie bacteriana considerada.^[8]

Estrutura do peptidoglicano.
Parede celular Gram-positiva.
Proteína de unión á penicilina formando enlaces cruzados nunha parede bacteriana acabada de formar.

Inhibición por antibióticos

Algúns fármacos antibacterianos como a penicilina interfiren coa produción de peptidoglicano ao unirse aos encimas bacterianos chamados proteínas de unión á penicilina ou transpeptidases.^[6] As proteínas de unión á penicilina forman os enlaces cruzados entre os oligopéptidos do peptidoglicano. Para que unha célula bacteriana se reproduza por fisión binaria, deben unirse máis dun millón de subunidades (NAM-NAG+oligopéptido) do peptidoglicano ás subunidades xa existentes.^[9] As mutacións nas transpeptidases que reducen as interaccións cun antibiótico son unha fonte significativa de produción de resistencia aos antibióticos bacteriana.^[10]

A lisocima das bágoas, considerado o antibiótico propio do corpo humano, funciona rompendo os enlaces glicosídicos β-(1,4) do peptidoglicano e destruíndo así moitas células bacterianas. Antibióticos como a penicilina xeralmente impiden a correcta formación da parede bacteriana, da cal o peptidoglicano é o compoñente principal, ao inhibir as transpeptidases.

Biosíntese

Os monómeros de peptidoglicano son sintetizados no citosol e líganse despois ao transportador de membrana bactoprenol. O bactoprenol transporta os monómeros de peptidoglicano a través da membrana celular, e son inseridos no peptidoglicano xa existente.^[11] A síntese divídese en fase 1 e fase 2 e consta de varios pasos biosintéticos:

Fase 1

Ten lugar no citosol. No primeiro paso da síntese do peptidoglicano, o aminoácido glutamina, doa un grupo amino ao azucre, frutosa 6-fosfato. Isto transforma a frutosa 6-fosfato en glicosamina 6-fosfato. No segundo paso da síntese, transfírese un grupo acetilo desde o acetil-CoA ao grupo amino da glicosamina 6-fosfato orixinando N-acetilglicosamina 6-fosfato.^[12] No terceiro paso, a N-acetilglicosamina 6-fosfato é isomerizada, ao que fai que cambie a N-acetilglicosamina 1-fosfato.^[12]

No paso cuarto, a N-acetilglicosamina 1-fosfato, que é agora un monofosfato, ataca a UTP (nucleótido que actúa como fonte de enerxía). Nesta reacción, o UTP perde un pirofosfato, que é substituído polo fosfato do aminoazucre, orixinándose UDP-N-acetilglicosamina (UDP-GlcNAc), que é o precursor do NAG do peptidoglicano.

No 5º paso, parte do UDP-N-acetilglicosamina é convertido en UDP-ácido N-acetilmurámico (UDP-MurNAc) pola adición dun grupo lactilo á glicosamina. Tamén nesta reacción, o grupo C3 hidroxilo retira un fosfato do carbono alfa do fosfoenolpiruvato. Isto crea o que se denomina un enol derivado que será reducido a un “residuo lactil” polo NADPH no paso sexto da síntese.^[12]

No 7º paso, o UDP–MurNAc covértese no pentapéptido UDP-MurNAC pola adición de cinco aminoácidos, normalmente incluíndo o dipéptido D-alanil-D-alanina.^[12] Cada unha destas reaccións require como fonte de enrxía o ATP.^[12]

Fase 2

A fase 2 ocorre na membrana plasmática. Na membrana o transportador lipídico bactoprenol leva os precursores do peptidoglicano a través da membrana. O bactoprenol ataca o UDP-MurNAc-pentapéptido, creando o PP-MurNac-pentapéptido, que é agora un lípido. O UDP-GlcNAc transpórtase despois ao residuo MurNAc da molécula anterior, orixinando o lípido-PP-MurNAc-pentapéptdido-GlcNAc, un disacárido, precursor do peptidoglicano.^[12] Non se sabe como esta molécula é transportada ao outro lado da membrana. Porén, unha vez que está no periplasma, engádese a unha cadea de glicano en crecemento.^[12] A seguinte reacción coñécese como transglicosilación. Nesta reacción, o grupo hidroxilo do GlcNAc únese ao MurNAc no glicano, o cal despraza o lípido-PP da cadea de glicano. O encima responsable disto é a transglicosilase.^[12]

Notas

↑ Animation of Synthesis of Peptidoglycan Layer
↑ Madigan, M. T., J. M. Martinko, P. V. Dunlap, and D. P. Clark. Brock biology of microorganisms. 12th ed. San Francisco, CA: Pearson/Benjamin Cummings, 2009.
↑ van den Ent F, Amos LA, Löwe J (2001). "Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton.". Nature 413 (6851): 39–44. PMID 11544518. doi:10.1038/35092500.
↑ van den Ent F, Johnson CM, Persons L, de Boer P, Löwe J (2010). "Bacterial actin MreB assembles in complex with cell shape protein RodZ.". EMBO J 29 (6): 1081–90. PMC 2845281. PMID 20168300. doi:10.1038/emboj.2010.9.
↑ C.Michael Hogan. 2010. Bacteria. Encyclopedia of Earth. eds. Sidney Draggan and C.J.Cleveland, National Council for Science and the Environment, Washington DC
↑ ^6,0 ^6,1 Salton MRJ, Kim KS (1996). Univ of Texas Medical Branch, ed. Structure. In: Baron's Medical Microbiology (Barron S et al., eds.) (4th ed.). ISBN 0-9631172-1-1.
↑ Demchick PH, Koch AL (1 February 1996). "The permeability of the wall fabric of Escherichia coli and Bacillus subtilis". Journal of Bacteriology 178 (3): 768–73. PMC 177723. PMID 8550511.
↑ Ryan KJ, Ray CG (editors) (2004). McGraw Hill, ed. Sherris Medical Microbiology (4th ed.). ISBN 0-8385-8529-9.
↑ Bauman R (2007). Benjamin Cummings, ed. Microbiology with Diseases by Taxonomy (2nd ed.). ISBN 0-8053-7679-8.
↑ Spratt BG (1994). "Resistance to antibiotics mediated by target alterations". Science (New York) 264 (5157): 388–93. PMID 8153626. doi:10.1126/science.8153626.
↑ "II. THE PROKARYOTIC CELL: BACTERIA". Consultado o 1. MAY 2011.
↑ ^12,0 ^12,1 ^12,2 ^12,3 ^12,4 ^12,5 ^12,6 ^12,7 White, D. (2007). Oxford University Press Inc., ed. The physiology and biochemistry of prokaryates (3rd ed.). NY.

Véxase tamén

Outros artigos

Ligazóns externas

Diagrammatic representation of peptidoglycan structures.

[1] Animation of Synthesis of Peptidoglycan Layer

[2] Madigan, M. T., J. M. Martinko, P. V. Dunlap, and D. P. Clark. Brock biology of microorganisms. 12th ed. San Francisco, CA: Pearson/Benjamin Cummings, 2009.

[pmid11544518-3] van den Ent F, Amos LA, Löwe J (2001). "Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton.". Nature 413 (6851): 39–44. PMID 11544518. doi:10.1038/35092500.

[pmid20168300-4] van den Ent F, Johnson CM, Persons L, de Boer P, Löwe J (2010). "Bacterial actin MreB assembles in complex with cell shape protein RodZ.". EMBO J 29 (6): 1081–90. PMC 2845281. PMID 20168300. doi:10.1038/emboj.2010.9.

[5] C.Michael Hogan. 2010. Bacteria. Encyclopedia of Earth. eds. Sidney Draggan and C.J.Cleveland, National Council for Science and the Environment, Washington DC

[Salton1996-6] 6,0 ^6,1 Salton MRJ, Kim KS (1996). Univ of Texas Medical Branch, ed. Structure. In: Baron's Medical Microbiology (Barron S et al., eds.) (4th ed.). ISBN 0-9631172-1-1.

[7] Demchick PH, Koch AL (1 February 1996). "The permeability of the wall fabric of Escherichia coli and Bacillus subtilis". Journal of Bacteriology 178 (3): 768–73. PMC 177723. PMID 8550511.

[8] Ryan KJ, Ray CG (editors) (2004). McGraw Hill, ed. Sherris Medical Microbiology (4th ed.). ISBN 0-8385-8529-9.

[9] Bauman R (2007). Benjamin Cummings, ed. Microbiology with Diseases by Taxonomy (2nd ed.). ISBN 0-8053-7679-8.

[10] Spratt BG (1994). "Resistance to antibiotics mediated by target alterations". Science (New York) 264 (5157): 388–93. PMID 8153626. doi:10.1126/science.8153626.

[cw-11] "II. THE PROKARYOTIC CELL: BACTERIA". Consultado o 1. MAY 2011.

[white-12] 12,0 ^12,1 ^12,2 ^12,3 ^12,4 ^12,5 ^12,6 ^12,7 White, D. (2007). Oxford University Press Inc., ed. The physiology and biochemistry of prokaryates (3rd ed.). NY.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

@@ Liña 1: / Liña 1: @@
 [[Ficheiro:Peptidoglycan en.svg|miniatura|300 px|Peptidoglicano.]]
-O '''peptidoglicano''', tamén chamado '''mureína''', é un [[polímero]] formado por [[carbohidrato|azucres]] e [[aminoácido]]s que forma unha capa que rodea a [[membrana plasmática]] da maioría das [[bacteria]]s (pero non das [[arquea]]s) e que constitúe a súa [[parede celular]]. O compoñente carbohidrato do peptidoglicano é un hetero[[polisacárido]] formado por residuos alternantes dos [[monosacárido]]s [[N-acetilglicosamina|''N''-acetilglicosamina]] e [[ácido N-acetilmurámico|ácido ''N''-acetilmurámico]], unidos entre si por [[enlace glicosídico]] β-(1,4). As cadeas deste heteropolisacárido dispóñense paralelamente. Unido ao ácido ''N''-acetilmurámico está o compoñente aminoacídico, que é un [[péptido]] de tres a cinco aminoácidos. Esta cadea peptídica pode establecer enlaces cruzados cos péptidos doutras cadeas do heteropolisacárido, formando unha capa reticular tridimensional. <ref>[http://pharmaxchange.info/press/2011/03/animation-of-synthesis-of-peptidoglycan-layer/ Animation of Synthesis of Peptidoglycan Layer]</ref>
+O '''peptidoglicano''', tamén chamado '''mureína''', é un [[polímero]] formado por [[carbohidrato|azucres]] e [[aminoácido]]s que forma unha capa que rodea a [[membrana plasmática]] da maioría das [[bacteria]]s (pero non das [[arquea]]s) e que constitúe a súa [[parede celular]]. O compoñente carbohidrato do peptidoglicano é un hetero[[polisacárido]] formado por residuos alternantes dos [[monosacárido]]s [[N-acetilglicosamina|''N''-acetilglicosamina]] e [[ácido N-acetilmurámico|ácido ''N''-acetilmurámico]], unidos entre si por [[enlace glicosídico]] β-(1,4). As cadeas deste heteropolisacárido dispóñense paralelamente. Unido ao ácido ''N''-acetilmurámico está o compoñente aminoacídico, que é un [[péptido]] de tres a cinco aminoácidos. Esta cadea peptídica pode establecer enlaces cruzados cos péptidos doutras cadeas do heteropolisacárido, formando unha capa reticular tridimensional.<ref>[http://pharmaxchange.info/press/2011/03/animation-of-synthesis-of-peptidoglycan-layer/ Animation of Synthesis of Peptidoglycan Layer]</ref>
-Algunhas [[Archaea]] teñen unha capa bastante similar pero de [[pseudopeptidoglicano]] ou [[pseudomureína]], na que os residuos de azucres están unidos por enlaces glicosídicos β-(1,3) e os azucres que a forman son a ''N''-acetilglicosamina e a [[ácido N-acetiltalosaminurónico|ácido ''N''-acetiltalosaminurónico]]. Isto explica que a parede das arqueas sexa insensible á [[lisocima]], que ataca ao peptidoglicano. <ref>Madigan, M. T., J. M. Martinko, P. V. Dunlap, and D. P. Clark. Brock biology of microorganisms. 12th ed. San Francisco, CA: Pearson/Benjamin Cummings, 2009.</ref>
+Algunhas [[Archaea]] teñen unha capa bastante similar pero de [[pseudopeptidoglicano]] ou [[pseudomureína]], na que os residuos de azucres están unidos por enlaces glicosídicos β-(1,3) e os azucres que a forman son a ''N''-acetilglicosamina e a [[ácido N-acetiltalosaminurónico|ácido ''N''-acetiltalosaminurónico]]. Isto explica que a parede das arqueas sexa insensible á [[lisocima]], que ataca ao peptidoglicano.<ref>Madigan, M. T., J. M. Martinko, P. V. Dunlap, and D. P. Clark. Brock biology of microorganisms. 12th ed. San Francisco, CA: Pearson/Benjamin Cummings, 2009.</ref>
-O peptidoglicano exerce un papel estrutural na célula bacteriana, dándolle forza estrutural, e protexéndoa da [[presión osmótica]] exercida polo [[citoplasma]]. Aínda que o peptidoglicanolle dá forza estrutural á parede, para a determinación da súa forma necesítanse tamén as proteínas [[MreB]] e [[RodZ]]. <ref name="pmid11544518">{{Cita publicación periódica| author=van den Ent F, Amos LA, Löwe J| title=Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton. | journal=Nature | year= 2001 | volume= 413 | issue= 6851 | pages= 39–44 | pmid=11544518 | doi=10.1038/35092500 | pmc= | url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?dbfrom=pubmed&tool=sumsearch.org/cite&retmode=ref&cmd=prlinks&id=11544518}} </ref><ref name="pmid20168300">{{Cita publicación periódica| author=van den Ent F, Johnson CM, Persons L, de Boer P, Löwe J| title=Bacterial actin MreB assembles in complex with cell shape protein RodZ. | journal=EMBO J | year= 2010 | volume= 29 | issue= 6 | pages= 1081–90 | pmid=20168300 | doi=10.1038/emboj.2010.9 | pmc=2845281}} </ref> O peptidoglicano está tamén implicado na [[fisión binaria]] durante a división celular bacteriana.
+O peptidoglicano exerce un papel estrutural na célula bacteriana, dándolle forza estrutural, e protexéndoa da [[presión osmótica]] exercida polo [[citoplasma]]. Aínda que o peptidoglicanolle dá forza estrutural á parede, para a determinación da súa forma necesítanse tamén as proteínas [[MreB]] e [[RodZ]].<ref name="pmid11544518">{{Cita publicación periódica| author=van den Ent F, Amos LA, Löwe J| title=Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton. | journal=Nature | year= 2001 | volume= 413 | issue= 6851 | pages= 39–44 | pmid=11544518 | doi=10.1038/35092500 | pmc= | url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?dbfrom=pubmed&tool=sumsearch.org/cite&retmode=ref&cmd=prlinks&id=11544518}}</ref><ref name="pmid20168300">{{Cita publicación periódica| author=van den Ent F, Johnson CM, Persons L, de Boer P, Löwe J| title=Bacterial actin MreB assembles in complex with cell shape protein RodZ. | journal=EMBO J | year= 2010 | volume= 29 | issue= 6 | pages= 1081–90 | pmid=20168300 | doi=10.1038/emboj.2010.9 | pmc=2845281}}</ref> O peptidoglicano está tamén implicado na [[fisión binaria]] durante a división celular bacteriana.
-A capa de peptidoglicano é moito máis grosa nas bacterias [[Gram-positiva]]s, nas que ten entre 20 e 80 [[nanómetro]]s de grosor, ca nas [[Gram-negativa]]s, nas que só ten entre 7 e 8 nanómetros, coa adhesión dunha [[capa S]]. O peptidoglicano constitúe arredor do 90 % do [[peso seco]] das bacterias Gram-positivas, pero só o 10% das Gram-negativas. Deste modo, a presenza de grandes cantidades de peptidoglicano é a característica principal para caracterizar as bacterias Gram-positivas. <ref>C.Michael Hogan. 2010. [http://www.eoearth.org/article/Bacteria?topic=49480 ''Bacteria''. Encyclopedia of Earth. eds. Sidney Draggan and C.J.Cleveland, National Council for Science and the Environment, Washington DC]</ref> Nas bacterias Gram-positivas o peptidoglicano é importante para a adhesión a superficies e para o estereotipado. <ref name=Salton1996>{{cita libro | autor = Salton MRJ, Kim KS | título = Structure. ''In:'' Baron's Medical Microbiology ''(Barron S ''et al.'', eds.)| edición = 4th | editor = Univ of Texas Medical Branch | ano = 1996 | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=mmed.section.289#297 | isbn=0-9631172-1-1 }}</ref> As partículas de aproximadamente 2 nanómetros poden atravesar o peptidoglicano, tanto nas Gram-positivas coma nas negativas. <ref>{{Cita publicación periódica | author=Demchick PH, Koch AL | title=The permeability of the wall fabric of Escherichia coli and Bacillus subtilis | journal=Journal of Bacteriology | date=1 February 1996| pages=768–73| volume=178 | issue=3 |url=http://jb.asm.org/cgi/reprint/178/3/768 | pmid=8550511 | pmc=177723}}</ref>
+A capa de peptidoglicano é moito máis grosa nas bacterias [[Gram-positiva]]s, nas que ten entre 20 e 80 [[nanómetro]]s de grosor, ca nas [[Gram-negativa]]s, nas que só ten entre 7 e 8 nanómetros, coa adhesión dunha [[capa S]]. O peptidoglicano constitúe arredor do 90 % do [[peso seco]] das bacterias Gram-positivas, pero só o 10% das Gram-negativas. Deste modo, a presenza de grandes cantidades de peptidoglicano é a característica principal para caracterizar as bacterias Gram-positivas.<ref>C.Michael Hogan. 2010. [http://www.eoearth.org/article/Bacteria?topic=49480 ''Bacteria''. Encyclopedia of Earth. eds. Sidney Draggan and C.J.Cleveland, National Council for Science and the Environment, Washington DC]</ref> Nas bacterias Gram-positivas o peptidoglicano é importante para a adhesión a superficies e para o estereotipado.<ref name=Salton1996>{{cita libro | autor = Salton MRJ, Kim KS | título = Structure. ''In:'' Baron's Medical Microbiology ''(Barron S ''et al.'', eds.)| edición = 4th | editor = Univ of Texas Medical Branch | ano = 1996 | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=mmed.section.289#297 | isbn=0-9631172-1-1 }}</ref> As partículas de aproximadamente 2 nanómetros poden atravesar o peptidoglicano, tanto nas Gram-positivas coma nas negativas.<ref>{{Cita publicación periódica | author=Demchick PH, Koch AL | title=The permeability of the wall fabric of Escherichia coli and Bacillus subtilis | journal=Journal of Bacteriology | date=1 February 1996| pages=768–73| volume=178 | issue=3 |url=http://jb.asm.org/cgi/reprint/178/3/768 | pmid=8550511 | pmc=177723}}</ref>
 == Estrutura ==
 A capa de peptidoglicano na parede celular bacteriana é unha estrutura que forma unha [[rede cristalina]] constituída por cadeas liñais paralelas de dous [[aminoazucre]]s alternantes, a [[N-acetilglicosamina|''N''-acetilglicosamina]] (GlcNAc ou NAG) e o [[ácido N-acetilmurámico|''N''-acetilmurámico]] (MurNAc ou NAM), os cales están unidos por [[enlace glicosídico]] β-(1,4). Cada residuo de MurNAc está unido a un curto [[péptido]] de 4 a 5 residuos de aminoácidos, que contén [[alanina|<small>L</small>-alanina]], [[ácido glutámico|ácido <small>D</small>-glutámico]], [[ácido meso-diaminopimélico|ácido ''meso''-diaminopimélico]], e [[alanina|<small>D</small>-alanina]] no caso de ''[[Escherichia coli]]'' (unha [[bacteria Gram-negativa]]) ou [[alanina|<small>L</small>-alanina]], [[glutamina|<small>D</small>-glutamina]], [[lisina|<small>L</small>-lisina]], e <small>D</small>-alanina cunha ponte peptídica de 5 [[glicina]]s que une os tetrapéptidos no caso de ''[[Staphylococcus aureus]]'' (unha [[bacteria Gram-positiva]]). Estes aminoácidos, excepto os <small>L</small>-aminoácidos, non aparecen en proteínas, polo que poderían ser unha protección contra o ataque da maioría das [[peptidase]]s.
-Os enlaces cruzados entre os aminoácidos de diferentes cadeas de aminoazucres establécense pola acción do encima [[transpeptidase]] e orixinan unha estrutura tridimensional forte e ríxida. A secuencia específica de aminoácidos e a estrutura molecular varía coa especie bacteriana considerada. <ref>{{cita libro | autor = Ryan KJ, Ray CG (editors) | título = Sherris Medical Microbiology | edición = 4th | editor = McGraw Hill | ano = 2004 | isbn = 0-8385-8529-9 }}</ref>
+Os enlaces cruzados entre os aminoácidos de diferentes cadeas de aminoazucres establécense pola acción do encima [[transpeptidase]] e orixinan unha estrutura tridimensional forte e ríxida. A secuencia específica de aminoácidos e a estrutura molecular varía coa especie bacteriana considerada.<ref>{{cita libro | autor = Ryan KJ, Ray CG (editors) | título = Sherris Medical Microbiology | edición = 4th | editor = McGraw Hill | ano = 2004 | isbn = 0-8385-8529-9 }}</ref>
 <gallery widths="340" heights="240">
@@ Liña 20: / Liña 20: @@
 == Inhibición por antibióticos ==
-Algúns fármacos antibacterianos como a [[penicilina]] interfiren coa produción de peptidoglicano ao unirse aos encimas bacterianos chamados [[proteína de unión á penicilina|proteínas de unión á penicilina]] ou [[transpeptidase]]s. <ref name=Salton1996 /> As proteínas de unión á penicilina forman os enlaces cruzados entre os oligopéptidos do peptidoglicano. Para que unha célula bacteriana se reproduza por [[fisión binaria]], deben unirse máis dun millón de subunidades (NAM-NAG+oligopéptido) do peptidoglicano ás subunidades xa existentes. <ref>{{cita libro| autor=Bauman R | título= Microbiology with Diseases by Taxonomy|editor=Benjamin Cummings| ano=2007 |isbn= 0-8053-7679-8 |edición=2nd}}</ref> As mutacións nas transpeptidases que reducen as interaccións cun [[antibiótico]] son unha fonte significativa de produción de [[resistencia aos antibióticos]] bacteriana. <ref>{{Cita publicación periódica |author=Spratt BG |title=Resistance to antibiotics mediated by target alterations |journal=Science | location=New York |volume=264 |issue=5157 |pages=388–93 |year=1994 |pmid=8153626 |doi=10.1126/science.8153626 |url=http://www.sciencemag.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=8153626}}</ref>
+Algúns fármacos antibacterianos como a [[penicilina]] interfiren coa produción de peptidoglicano ao unirse aos encimas bacterianos chamados [[proteína de unión á penicilina|proteínas de unión á penicilina]] ou [[transpeptidase]]s.<ref name=Salton1996 /> As proteínas de unión á penicilina forman os enlaces cruzados entre os oligopéptidos do peptidoglicano. Para que unha célula bacteriana se reproduza por [[fisión binaria]], deben unirse máis dun millón de subunidades (NAM-NAG+oligopéptido) do peptidoglicano ás subunidades xa existentes.<ref>{{cita libro| autor=Bauman R | título= Microbiology with Diseases by Taxonomy|editor=Benjamin Cummings| ano=2007 |isbn= 0-8053-7679-8 |edición=2nd}}</ref> As mutacións nas transpeptidases que reducen as interaccións cun [[antibiótico]] son unha fonte significativa de produción de [[resistencia aos antibióticos]] bacteriana.<ref>{{Cita publicación periódica |author=Spratt BG |title=Resistance to antibiotics mediated by target alterations |journal=Science | location=New York |volume=264 |issue=5157 |pages=388–93 |year=1994 |pmid=8153626 |doi=10.1126/science.8153626 |url=http://www.sciencemag.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=8153626}}</ref>
 A [[lisocima]] das bágoas, considerado o ''antibiótico propio'' do corpo humano, funciona rompendo os enlaces glicosídicos β-(1,4) do peptidoglicano e destruíndo así moitas células bacterianas. Antibióticos como a [[penicilina]] xeralmente impiden a correcta formación da parede bacteriana, da cal o peptidoglicano é o compoñente principal, ao inhibir as transpeptidases.
 == Biosíntese ==
-Os monómeros de peptidoglicano son sintetizados no [[citosol]] e líganse despois ao transportador de membrana [[bactoprenol]]. O bactoprenol transporta os monómeros de peptidoglicano a través da membrana celular, e son inseridos no peptidoglicano xa existente. <ref name="cw">{{cite web |url=http://student.ccbcmd.edu/courses/bio141/lecguide/unit1/prostruct/cw.html |title=II. THE PROKARYOTIC CELL: BACTERIA |accessdate=1. MAY 2011}}</ref> A síntese divídese en fase 1 e fase 2 e consta de varios pasos biosintéticos:
+Os monómeros de peptidoglicano son sintetizados no [[citosol]] e líganse despois ao transportador de membrana [[bactoprenol]]. O bactoprenol transporta os monómeros de peptidoglicano a través da membrana celular, e son inseridos no peptidoglicano xa existente.<ref name="cw">{{cite web |url=http://student.ccbcmd.edu/courses/bio141/lecguide/unit1/prostruct/cw.html |title=II. THE PROKARYOTIC CELL: BACTERIA |accessdate=1. MAY 2011}}</ref> A síntese divídese en fase 1 e fase 2 e consta de varios pasos biosintéticos:
 === Fase 1 ===
-Ten lugar no citosol. No primeiro paso da síntese do peptidoglicano, o aminoácido [[glutamina]], doa un grupo amino ao azucre, [[frutosa 6-fosfato]]. Isto transforma a frutosa 6-fosfato en [[glicosamina 6-fosfato]]. No segundo paso da síntese, transfírese un [[grupo acetilo]] desde o [[acetil-CoA]] ao grupo amino da glicosamina 6-fosfato orixinando [[N-acetilglucosamina 6-fosfato|''N''-acetilglicosamina 6-fosfato]]. <ref name="white"/> No terceiro paso, a ''N''-acetilglicosamina 6-fosfato é isomerizada, ao que fai que cambie a [[N-acetilglicosamina 1-fosfato|''N''-acetilglicosamina 1-fosfato]]. <ref name="white"/>
+Ten lugar no citosol. No primeiro paso da síntese do peptidoglicano, o aminoácido [[glutamina]], doa un grupo amino ao azucre, [[frutosa 6-fosfato]]. Isto transforma a frutosa 6-fosfato en [[glicosamina 6-fosfato]]. No segundo paso da síntese, transfírese un [[grupo acetilo]] desde o [[acetil-CoA]] ao grupo amino da glicosamina 6-fosfato orixinando [[N-acetilglucosamina 6-fosfato|''N''-acetilglicosamina 6-fosfato]].<ref name="white"/> No terceiro paso, a ''N''-acetilglicosamina 6-fosfato é isomerizada, ao que fai que cambie a [[N-acetilglicosamina 1-fosfato|''N''-acetilglicosamina 1-fosfato]].<ref name="white"/>
 No paso cuarto, a ''N''-acetilglicosamina 1-fosfato, que é agora un monofosfato, ataca a [[Uridín trifosfato|UTP]] ([[nucleótido]] que actúa como fonte de enerxía). Nesta reacción, o UTP perde un [[pirofosfato]], que é substituído polo fosfato do aminoazucre, orixinándose UDP-N-acetilglicosamina (UDP-GlcNAc), que é o precursor do NAG do peptidoglicano.
-No 5º paso, parte do UDP-N-acetilglicosamina é convertido en UDP-ácido N-acetilmurámico (UDP-MurNAc) pola adición dun grupo lactilo á [[glicosamina]]. Tamén nesta reacción, o grupo C3 [[hidroxilo]] retira un fosfato do carbono alfa do [[fosfoenolpiruvato]]. Isto crea o que se denomina un enol derivado que será reducido a un “residuo lactil” polo [[NADPH]] no paso sexto da síntese. <ref name="white"/>
+No 5º paso, parte do UDP-N-acetilglicosamina é convertido en UDP-ácido N-acetilmurámico (UDP-MurNAc) pola adición dun grupo lactilo á [[glicosamina]]. Tamén nesta reacción, o grupo C3 [[hidroxilo]] retira un fosfato do carbono alfa do [[fosfoenolpiruvato]]. Isto crea o que se denomina un enol derivado que será reducido a un “residuo lactil” polo [[NADPH]] no paso sexto da síntese.<ref name="white"/>
-No 7º paso, o UDP–MurNAc covértese no pentapéptido UDP-MurNAC pola adición de cinco aminoácidos, normalmente incluíndo o dipéptido <small>D</small>-alanil-<small>D</small>-alanina. <ref name="white"/> Cada unha destas reaccións require como fonte de enrxía o [[adenosín trifosfato|ATP]]. <ref name="white"/>
+No 7º paso, o UDP–MurNAc covértese no pentapéptido UDP-MurNAC pola adición de cinco aminoácidos, normalmente incluíndo o dipéptido <small>D</small>-alanil-<small>D</small>-alanina.<ref name="white"/> Cada unha destas reaccións require como fonte de enrxía o [[adenosín trifosfato|ATP]].<ref name="white"/>
 === Fase 2 ===
-A fase 2 ocorre na membrana plasmática. Na membrana o transportador lipídico bactoprenol leva os precursores do peptidoglicano a través da membrana. O bactoprenol ataca o UDP-MurNAc-pentapéptido, creando o PP-MurNac-pentapéptido, que é agora un lípido. O UDP-GlcNAc transpórtase despois ao residuo MurNAc da molécula anterior, orixinando o lípido-PP-MurNAc-pentapéptdido-GlcNAc, un disacárido, precursor do peptidoglicano. <ref name="white"/> Non se sabe como esta molécula é transportada ao outro lado da membrana. Porén, unha vez que está no [[periplasma]], engádese a unha cadea de glicano en crecemento. <ref name="white"/> A seguinte reacción coñécese como transglicosilación. Nesta reacción, o grupo hidroxilo do GlcNAc únese ao MurNAc no [[glicano]], o cal despraza o lípido-PP da cadea de glicano. O encima responsable disto é a transglicosilase. <ref name="white">{{cita libro |autor=White, D. |ano=2007 |título=The physiology and biochemistry of prokaryates |edición=3rd |lugar=NY |editor=Oxford University Press Inc.}}</ref>
+A fase 2 ocorre na membrana plasmática. Na membrana o transportador lipídico bactoprenol leva os precursores do peptidoglicano a través da membrana. O bactoprenol ataca o UDP-MurNAc-pentapéptido, creando o PP-MurNac-pentapéptido, que é agora un lípido. O UDP-GlcNAc transpórtase despois ao residuo MurNAc da molécula anterior, orixinando o lípido-PP-MurNAc-pentapéptdido-GlcNAc, un disacárido, precursor do peptidoglicano.<ref name="white"/> Non se sabe como esta molécula é transportada ao outro lado da membrana. Porén, unha vez que está no [[periplasma]], engádese a unha cadea de glicano en crecemento.<ref name="white"/> A seguinte reacción coñécese como transglicosilación. Nesta reacción, o grupo hidroxilo do GlcNAc únese ao MurNAc no [[glicano]], o cal despraza o lípido-PP da cadea de glicano. O encima responsable disto é a transglicosilase.<ref name="white">{{cita libro |autor=White, D. |ano=2007 |título=The physiology and biochemistry of prokaryates |edición=3rd |lugar=NY |editor=Oxford University Press Inc.}}</ref>
 == Notas ==
-{{listaref|2}}
+{{Listaref|30em}}
 == Véxase tamén ==