CD8: Diferenzas entre revisións

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Contido eliminado Contido engadido
m Bot: Cambio o modelo: Cite book; cambios estética
m Bot: Cambio o modelo: Cite journal
Liña 1: Liña 1:
{{proteína
{{proteína
| Nome = molécula CD8a
| Nome = molécula CD8a
| caption = Estrutura cristalográfica da molécula CD8.<ref name="pmid1547508">[http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1cd8 PDB - 1cd8]; {{cite journal | author = Leahy DJ, Axel R, Hendrickson WA | title = Crystal structure of a soluble form of the human T cell coreceptor CD8 at 2.6 A resolution | journal = Cell | volume = 68 | issue = 6 | pages = 1145–62 | year = 1992 | month = March | pmid = 1547508 | doi = 10.1016/0092-8674(92)90085-Q | url = }}</ref>
| caption = Estrutura cristalográfica da molécula CD8.<ref name="pmid1547508">[http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1cd8 PDB - 1cd8]; {{Cita publicación periódica | author = Leahy DJ, Axel R, Hendrickson WA | title = Crystal structure of a soluble form of the human T cell coreceptor CD8 at 2.6 A resolution | journal = Cell | volume = 68 | issue = 6 | pages = 1145–62 | year = 1992 | month = March | pmid = 1547508 | doi = 10.1016/0092-8674(92)90085-Q | url =}}</ref>
| image = CD8Pretty.png
| image = CD8Pretty.png
| width =
| width =
Liña 37: Liña 37:
| LocusSupplementaryData =
| LocusSupplementaryData =
}}
}}
O '''CD8''' ([[cluster de diferenciación|''cluster'' de diferenciación]] 8) é unha [[glicoproteína]] [[proteína transmembrana|transmembrana]] que serve como [[correceptor]] para o [[receptor de células T]] (TCR). Igual que o receptor [[TCR]] das células T, o CD8 únese a moléculas do [[complexo maior de histocompatibilidade]] (MHC), pero é específico para as de [[MHC I|clase I]].<ref>{{cite journal |author=Gao G, Jakobsen B |title=Molecular interactions of coreceptor CD8 and MHC class I: the molecular basis for functional coordination with the T-cell receptor |journal=Immunol Today |volume=21 |issue=12 |pages=630–6 |year=2000 |pmid=11114424 |doi=10.1016/S0167-5699(00)01750-3}}</ref> Hai dúas isoformas da proteína, alfa e beta, cada unha codificada nun [[xene]] diferente, ambos os dous situados no caso humano no [[cromosoma 2]].
O '''CD8''' ([[cluster de diferenciación|''cluster'' de diferenciación]] 8) é unha [[glicoproteína]] [[proteína transmembrana|transmembrana]] que serve como [[correceptor]] para o [[receptor de células T]] (TCR). Igual que o receptor [[TCR]] das células T, o CD8 únese a moléculas do [[complexo maior de histocompatibilidade]] (MHC), pero é específico para as de [[MHC I|clase I]].<ref>{{Cita publicación periódica |author=Gao G, Jakobsen B |title=Molecular interactions of coreceptor CD8 and MHC class I: the molecular basis for functional coordination with the T-cell receptor |journal=Immunol Today |volume=21 |issue=12 |pages=630–6 |year=2000 |pmid=11114424 |doi=10.1016/S0167-5699(00)01750-3}}</ref> Hai dúas isoformas da proteína, alfa e beta, cada unha codificada nun [[xene]] diferente, ambos os dous situados no caso humano no [[cromosoma 2]].


== Distribución nos tecidos ==
== Distribución nos tecidos ==
Liña 50: Liña 50:
== Función ==
== Función ==


O dominio extracelular de tipo IgV da CD8-α interacciona coa porción α<sub>3</sub> das moléculas [[MHC de clase I]].<ref>{{cite journal |author=Devine L, Sun J, Barr M, Kavathas P |title=Orientation of the Ig domains of CD8 alpha beta relative to MHC class I |journal=J Immunol |volume=162 |issue=2 |pages=846–51 |year=1999 |pmid=9916707}}</ref> Esta afinidade mantén o [[receptor de células T]] (TCR) das [[célula T citotóxica|células T citotóxicas]] e a célula diana unidos moi estreitamente durante a activación específica de antíxeno. As células T citotóxicas con proteína de superficie CD8 chámanse células T CD8+. O principal sitio de recoñecemento é un bucle flexible no dominio a3 dunha molécula [[MHC]]. Isto descubriuse facendo análises mutacionais.<ref name="pmid1547508" />
O dominio extracelular de tipo IgV da CD8-α interacciona coa porción α<sub>3</sub> das moléculas [[MHC de clase I]].<ref>{{Cita publicación periódica |author=Devine L, Sun J, Barr M, Kavathas P |title=Orientation of the Ig domains of CD8 alpha beta relative to MHC class I |journal=J Immunol |volume=162 |issue=2 |pages=846–51 |year=1999 |pmid=9916707}}</ref> Esta afinidade mantén o [[receptor de células T]] (TCR) das [[célula T citotóxica|células T citotóxicas]] e a célula diana unidos moi estreitamente durante a activación específica de antíxeno. As células T citotóxicas con proteína de superficie CD8 chámanse células T CD8+. O principal sitio de recoñecemento é un bucle flexible no dominio a3 dunha molécula [[MHC]]. Isto descubriuse facendo análises mutacionais.<ref name="pmid1547508" />


== Notas ==
== Notas ==

Revisión como estaba o 2 de xuño de 2015 ás 19:32

Ficheiro:CD8Pretty.png
Estrutura cristalográfica da molécula CD8.[1]
molécula CD8a
Identificadores
Símbolo CD8A
Símbolos alt. CD8
Entrez 925
HUGO 1706
OMIM

186910

RefSeq NM_001768
UniProt P01732
Outros datos
Locus Cr. 2 p12
molécula CD8b
Identificadores
Símbolo CD8B
Símbolos alt. CD8B1
Entrez 926
HUGO 1707
OMIM

186730

RefSeq NM_172099
UniProt P10966
Outros datos

O CD8 (cluster de diferenciación 8) é unha glicoproteína transmembrana que serve como correceptor para o receptor de células T (TCR). Igual que o receptor TCR das células T, o CD8 únese a moléculas do complexo maior de histocompatibilidade (MHC), pero é específico para as de clase I.[2] Hai dúas isoformas da proteína, alfa e beta, cada unha codificada nun xene diferente, ambos os dous situados no caso humano no cromosoma 2.

Distribución nos tecidos

O correceptor CD8 exprésase predominantemente na superficie das células T citotóxicas, pero pode tamén encontrarse nas células asasinas naturais (NK), timocitos corticais, e células dendríticas. Exprésase nas células de linfoma linfoblástico de células T e micose fungoide hipopigmentada, pero desaparece con frecuencia noutros tipos de neoplasmas de células T.[3]

Estrutura

Para funcionar, o CD8 forma un dímero, que consta dun par de cadeas CD8. A forma máis común de CD8 está composta por unha cadea CD8-α e outra CD8-β, ambas as dúas membros da superfamilia das inmunoglobulinas cun dominio variable de tipo inmunoglobulina (IgV) na rexión extracelular conectado coa membrana por un fino talo, seguido por unha cola intracelular. Nalgunhas células tamén se expresan homodímeros menos comúns da cadea CD8-α. O peso molecular do CD8 é de arredor de 13.463,2 Da. A estrutura da molécula CD8 foi determinada por Leahy, D.J., Axel, R., e Hendrickson, W.A. por difracción de raios X a unha resolución de 2,6 Å.[1] A estrutura ten un pregamento en sandwich beta de tipo inmunoglobulina e consta de 114 residuos de aminoácidos. O 2% da proteína está pregada en hélice α, o 46% en folla β, e o restante 52% son as porcións en bucles.

Representación esquemática do correceptor CD8 heterodimérico.

Función

O dominio extracelular de tipo IgV da CD8-α interacciona coa porción α3 das moléculas MHC de clase I.[4] Esta afinidade mantén o receptor de células T (TCR) das células T citotóxicas e a célula diana unidos moi estreitamente durante a activación específica de antíxeno. As células T citotóxicas con proteína de superficie CD8 chámanse células T CD8+. O principal sitio de recoñecemento é un bucle flexible no dominio a3 dunha molécula MHC. Isto descubriuse facendo análises mutacionais.[1]

Notas

  1. 1,0 1,1 1,2 PDB - 1cd8; Leahy DJ, Axel R, Hendrickson WA (1992). "Crystal structure of a soluble form of the human T cell coreceptor CD8 at 2.6 A resolution". Cell 68 (6): 1145–62. PMID 1547508. doi:10.1016/0092-8674(92)90085-Q.  Parámetro descoñecido |month= ignorado (Axuda)
  2. Gao G, Jakobsen B (2000). "Molecular interactions of coreceptor CD8 and MHC class I: the molecular basis for functional coordination with the T-cell receptor". Immunol Today 21 (12): 630–6. PMID 11114424. doi:10.1016/S0167-5699(00)01750-3. 
  3. Leong, Anthony S-Y; Cooper, Kumarason; Leong, F Joel W-M (2003). Manual of Diagnostic Cytology (2 ed.). Greenwich Medical Media, Ltd. p. 73. ISBN 1-84110-100-1. 
  4. Devine L, Sun J, Barr M, Kavathas P (1999). "Orientation of the Ig domains of CD8 alpha beta relative to MHC class I". J Immunol 162 (2): 846–51. PMID 9916707. 

Véxase tamén

Ligazóns externas