Proteína fibrosa: Diferenzas entre revisións

Explorar o historial de forma interactiva

Contido eliminado Contido engadido

En liña

Revisión como estaba o 28 de setembro de 2014 ás 12:11

Triple hélice do tropocoláxeno, unha proteína fibrosa.

As proteínas fibrosas, proteínas filamentosas ou escleroproteínas son proteínas de forma alongada e insolubles con función estrutural. Constitúen un dos grandes tipos estruturais de proteínas, xunto coas proteínas globulares.

Exemplos son as queratinas, o coláxeno, a elastina, e a fibroína. As funcións exercidas por estas proteínas son estruturais, como o sostén, protección, formación do tecido conectivo, tendóns, tecido óseo, e tecido muscular.

Estrutura

As escleroproteínas forman longos filamentos proteicos, formados por moitas moléculas da proteína. Aparecen como agregados insolubles, debido ás cadeas laterais hidrofóbicas que colgan da molécula.

A secuencia peptídica de moitas escleroproteínas xeralmente contén unha variedade limitada de residuos de aminoácidos que se repiten; ás veces forman estruturas secundarias especiais, como a hélice do coláxeno. As estruturas a miúdo están enlazadas coas adxacentes por medio de enlaces de hidróxeno ou de pontes disulfuro entre cisteínas.

En xeral, as escleroproteínas non se desnaturalización tan facilemnte como as proteínas globulares, e son practicamente insolubles.

Notas

Véxase tamén

Ligazóns externas

Scleroproteins Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.

@@ Liña 5: / Liña 5: @@
 Exemplos son as [[queratina]]s, o [[coláxeno]], a [[elastina]], e a [[fibroína]]. As funcións exercidas por estas proteínas son estruturais, como o sostén, protección, formación do [[tecido conectivo]], [[tendón]]s, [[tecido óseo]], e [[tecido muscular]].
-==Estrutura biomolecular==
+==Estrutura==
+As escleroproteínas forman longos filamentos proteicos, formados por moitas moléculas da proteína. Aparecen como agregados insolubles, debido ás [[cadea lateral|cadeas laterais]] [[hidrófobo|hidrofóbicas]] que colgan da molécula.
-A scleroprotein forms long [[protein filament]]s, which are shaped like rods or wires. Scleroprotein are structural proteins or [[storage protein]]s that are typically [[inert]] and water-[[Solubility|insoluble]]. A scleroprotein occurs as an aggregate due to [[Hydrophobe|hydrophobic]] [[side chain]]s that protrude from the [[molecule]].
+A secuencia peptídica de moitas escleroproteínas xeralmente contén unha variedade limitada de residuos de aminoácidos que se repiten; ás veces forman [[estrutura secundaria das proteínas|estruturas secundarias]] especiais, como a [[hélice do coláxeno]]. As estruturas a miúdo están enlazadas coas adxacentes por medio de [[enlaces de hidróxeno]] ou de [[ponte disulfuro|pontes disulfuro]] entre [[cisteína]]s.
-A scleroprotein's [[peptide sequence]] often has limited [[Residue (chemistry)|residues]] with repeats; these can form unusual [[secondary structure]]s, such as a [[collagen helix]]. The structures often feature [[cross-links]] between [[chains]] (e.g., cys-cys [[disulfide bond]]s between keratin chains).
+En xeral, as escleroproteínas non se [[Desnaturalización (bioquímica)|desnaturalización]] tan facilemnte como as proteínas globulares, e son practicamente insolubles.
-Scleroproteins tend not to [[Denaturation (biochemistry)|denature]] as easily as [[globular protein]]s.
-Miroshnikov et al. (1998) are among the researchers who have attempted to synthesize fibrous proteins.<ref name="pmid9680195">{{Cite journal|author=Miroshnikov KA, Marusich EI, Cerritelli ME, ''et al.'' |title=Engineering trimeric fibrous proteins based on bacteriophage T4 adhesins |journal=Protein Eng. |volume=11 |issue=4 |pages=329–32 |date=April 1998 |pmid=9680195 |doi= 10.1093/protein/11.4.329|url=http://peds.oxfordjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=9680195}}</ref>
 ==Notas==