Diferenzas entre revisións de «Zonula adhaerens»

Saltar ata a navegación Saltar á procura
sen resumo de edición
m (Bot: Retiro 2 ligazóns interlingüísticas, proporcionadas agora polo Wikidata en d:Q45173)
{{Nonconfundir|Zonula occludens|Macula adhaerens}}
[[Ficheiro:Adherens Junctions structural proteins.svg|thumb|350px|Principais interaccións das proteínas estruturais nas unións adherentes baseadas na cadherina. Os filamentos de actina están asociados con unións adherentes ademais doutras varias proteínas de unión á actina como a vinculina. O dominio de cabeza da vinculina asóciase coa E-cadherina por medio de cateninas[[catenina]]s α-, β - e γ. O dominio de cola da vinculina únese a lípidos de membrana e a filamentos de actina.]]
Unha '''''zonula adhaerens''''' (tamén escrito '''''zonula adherens''''') tamén chamada '''unión adherente''' ou '''desmosoma en banda'''<ref>http://219.221.200.61/ywwy/zbsw%28E%29/edetail4.htm</ref> é un conxunto de complexos proteicos que aparecen nas [[unión celular|unións entre as células]] dos tecidos epiteliais. A cara citoplasmática destas unións está unida ao [[citoesqueleto]] de [[actina]]. Están situadas xeralmente nunha posición máis basal ca as [[unión hermética|unións herméticas]].
Aparecen xeralmente como bandas que rodean a célula.
* p120 (ás veces chamada [[delta catenina]]). Únese á rexión xustamembranal da cadherina.
* [[beta catenina|β-catenina]] ou gamma-catenina ([[placoglobina]]). Únese á rexión da cadherina para a unión da catenina.
* [[alfa catenina|α-catenina]]. Únese á cadherina indirectamente por medio da β-[[catenina]] ou da placoglobina e une o citoesqueleto de actina da célula coa cadherina.<ref> {{ cita libro | título=Cell Junctions: Adhesion, Development, and Disease | editor=LaFlamme SE, Kowalczyck AP. | capítulo= Signaling to and through the Endothelial Adherens Junction |autor= Ferreri DM, Vincent PA | editor= Wiley VCH | ano=2008 | ISBN = 978-3-527-31882-7}}</ref>
 
==Modelos==
O modelo aceptado era que as unións adherentes servían como unha ponte que conectaba os citoesqueletos de actina das células veciñas por medio dunha interacción directa. Porén, os investigadores non puideron illar o complexo cuaternario cadherina-βcatenina-αcatenina-actina [[in vitro]]. Datos recentes (2005) demostraron que a actina asociada á membrana é varias veces menos estable comparada cos compoñentes do complexo da unión adherente.<ref>{{cite journal | author = Yamada S, Pokutta S, Drees F, Weis W, Nelson W | title = Deconstructing the cadherin-catenin-actin complex. | journal = Cell | volume = 123 | issue = 5 | pages = 889–901 | year = 2005 | pmid = 16325582 | doi = 10.1016/j.cell.2005.09.020}}</ref><ref>{{cite journal | author = Drees F, Pokutta S, Yamada S, Nelson W, Weis W | title = Alpha-catenin is a molecular switch that binds E-cadherin-beta-catenin and regulates actin-filament assembly. | journal = Cell | volume = 123 | issue = 5 | pages = 903–15 | year = 2005 | pmid = 16325583 | doi = 10.1016/j.cell.2005.09.021}}</ref>
 
Ademais, os autores encontraron que a α-[[catenina]] monomérica se une preferentemente ao complexo de unión da cadherina por medio da β-catenina. A α-catenina dimérica únese preferentemente á actina e suprime a ramificación da actina mediada polo [[complexo Arp2/3]], actuando así como un interruptor molecular que regula a polimerización da actina.
 
As unións adherentes poden servir como módulos regulatorios para manter o anel contráctil de actina co cal están asociados nos estudos microscópicos.
190.195

edicións

Menú de navegación