Citoglobina: Diferenzas entre revisións

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Liña 1: Liña 1:
{{entradución}}
{{entradución}}
A '''citoglobina''' (ou histoglobina) é unha [[globina]] respiratoria que consta no home de 190 [[aminoácido]]s, producida polo [[xene]] ''CYGB'', situado no [[cromosoma 17]]. A diferenza doutras globinas específicas de tecido, como a [[hemoglobina]] producida polos [[glóbulo vermello|glóbulos vermellos]], a [[mioglobina]] do [[músculo]], e a [[neuroglobina]] do [[sistema nervioso]], esta proteína é ubicua e exprésase en todos os tecidos do organismo.<ref name="r1">'''Thorsten Burmester, Bettina Ebner, Bettina Weich and Thomas Hankeln, (2002)'''. Cytoglobin: A Novel Globin Type Ubiquitously Expressed in Vertebrate Tissues. ''Mol Biol and Evol'' 19; 416-421.</ref>.
A '''citoglobina''' (ou histoglobina) é unha [[globina]] respiratoria que consta no home de 190 [[aminoácido]]s, producida polo [[xene]] ''CYGB'', situado no [[cromosoma 17]]. A diferenza doutras globinas específicas de tecido, como a [[hemoglobina]] producida polos [[glóbulo vermello|glóbulos vermellos]], a [[mioglobina]] do [[músculo]], e a [[neuroglobina]] do [[sistema nervioso]], esta proteína é ubicua e exprésase en todos os tecidos do organismo.<ref name="r1">'''Thorsten Burmester, Bettina Ebner, Bettina Weich and Thomas Hankeln, (2002)'''. Cytoglobin: A Novel Globin Type Ubiquitously Expressed in Vertebrate Tissues. ''Mol Biol and Evol'' 19; 416-421.[http://mbe.oxfordjournals.org/content/19/4/416.long]</ref>.


== O xene da citoglobina ==
== O xene da citoglobina ==
Liña 6: Liña 6:
Os estudos [[filoxenética|filoxenéticos]] feitos cos xenes das globinas mostran que a '''citoglobina''' e a [[mioglobina]] pertencen a un mesmo [[clado]] distinto do da [[hemoglobina]] e a [[neuroglobina]]. A globina ancestral da que proceden remóntase a máis de 450 millóns de anos.
Os estudos [[filoxenética|filoxenéticos]] feitos cos xenes das globinas mostran que a '''citoglobina''' e a [[mioglobina]] pertencen a un mesmo [[clado]] distinto do da [[hemoglobina]] e a [[neuroglobina]]. A globina ancestral da que proceden remóntase a máis de 450 millóns de anos.


A citoglobina de mamíferos ten unha lonxitude maior (190 aminoácidos) que a das outras globinas (140-150 aminoácidos). Isto débese a que ten unha estensión duns 20 aminoácidos en cada extremo. A citoglobina prégase en oito [[hélice alfa|hélices α]] (ver [[pregamento de globina]]). Os residuos implicados nas globinas na fixación do oxíxeno están conservados tamén na citoglobina. Ademais dous dous [[intróns]]s (''B12.2'' e ''G7.0'') contidos nos xenes das outras globinas (hélices B e G), o xene da citoglobina (CYGB) ten un terceiro intrón, o ''HC11.2'', para a hélice H preto do [[extremo 3’]] da rexión codificante. O último [[exón]] do extremo 3’ está ausente nos peixes, xa que foi adquirido máis tarde no decurso da [[evolución]] dos [[tetrápoodo]]s.<ref name="r1"/>.
A citoglobina de mamíferos ten unha lonxitude maior (190 aminoácidos) que a das outras globinas (140-150 aminoácidos). Isto débese a que ten unha estensión duns 20 aminoácidos en cada extremo. A citoglobina prégase en oito [[hélice alfa|hélices α]] (ver [[pregamento de globina]]). Os residuos implicados nas globinas na fixación do oxíxeno están conservados tamén na citoglobina. Ademais dous dous [[intróns]]s (''B12.2'' e ''G7.0'') contidos nos xenes das outras globinas, o xene da citoglobina (CYGB) ten un terceiro intrón, o ''HC11.2'', preto do [[extremo 3’]] da rexión codificante. O último [[exón]] do extremo 3’ está ausente nos peixes, xa que foi adquirido máis tarde no decurso da [[evolución]] dos [[tetrápodo]]s.<ref name="r1"/>.


== Expresión e función da citoglobina ==
== Expresión e función da citoglobina ==


Bien que la cytoglobine se trouve dans le [[cytoplasme]] de la plupart des types cellulaires, son taux de production révélé par la technique de [[Northern blot]] diffère d'un [[Tissu biologique|tissu]] à un autre (voir la photo ci-contre). Cette distribution de l'expression va à l'encontre d'une fonction exclusivement respiratoire attribuée à cette protéine. En effet, selon d'autres études, la cytoglobine se trouve préférentiellement synthétisée dans les cellules du [[tissu conjonctif]] ([[fibroblaste]]s) et de soutien ([[chondrocyte]]s et [[ostéoblaste]]s) ce qui va dans le sens de l'hypothèse selon laquelle elle serait impliquée dans la synthèse du [[collagène]] (protéine de soutien) (3). En effet, il est possible que la cytoglobine fournisse de l'oxygène à la [[prolyl-4-hydroxylase]] (EC 1.14.11.2), une ferroenzyme clé catalysant l'[[hydroxylation]] des résidus [[proline]] de la molécule de [[procollagène]]<ref>'''Kivirikko K. I., and Myllyharju J., (1998)'''. Prolyl 4-hydroxylases and their protein disulfide isomerase subunit. ''Matrix Biol.'' 16; 357-368.
A citoglobina atópase no [[citoplasma]] da maior parte dos tipos celulares, pero a súa taxa de produción revelada pola técnica de [[Northern blot]] difire dun tecido a outro. Esta distribución da [[expresión xénica|expresión]] non concorda con que a súa función sexa exclusivamente respiratoria. De feito, segundo outros estudos, a citoglobina sintetízase preerentemente nas células do [[tecido conxuntivo]] ([[fibroblasto]]s) e células de sostén ([[condrocito]]s e [[osteoblasto]]s), o que apoia a hipótese de que está implicada na síntese do [[coláxeno]]. É posible que a citoglobina forneza oxíxeno á [[prolil-4-hidroxilase]] ({{EC number|1.14.11.2}}), un ferroencima clave que cataliza a [[hidroxilación]] dos residuos de [[prolina]] da molécula de [[procoláxeno]].<ref>'''Kivirikko K. I., and Myllyharju J., (1998)'''. Prolyl 4-hydroxylases and their protein disulfide isomerase subunit. ''Matrix Biol.'' 16; 357-368.</ref>
</ref>.


En conditions d'[[hypoxie]], la synthèse de cytoglobine est doublée, plus encore dans le cœur que dans le foie<ref>'''Marc Schmidt, Frank Gerlach, Aaron Avivi, Thorsten Burmester et al., (2004)'''. Cytoglobin Is a Respiratory Protein in Connective Tissue and Neurons, Which Is Up-regulated by Hypoxia. ''J. Biol. Chem.'' 279(9); 8063-8069.</ref>. Ce mécanisme peut s'expliquer par le fait que la cytoglobine sert à stocker et à faciliter le transport de l'oxygène vers la [[chaîne respiratoire]] dans les [[mitochondrie]]s<ref>'''Sawai H., Kawada N., Yoshizato K., Nakajima H., Aono S., Shiro Y., (2003)'''. Characterization of the heme environmental structure of cytoglobin, a fourth globin in humans. ''Biochemistry'' 42(17); 5133-42.</ref>.
En condicións de [[hipoxia]], duplícase a síntese de citoglobina, e aínda máis no corazón e fígado.<ref>'''Marc Schmidt, Frank Gerlach, Aaron Avivi, Thorsten Burmester et al., (2004)'''. Cytoglobin Is a Respiratory Protein in Connective Tissue and Neurons, Which Is Up-regulated by Hypoxia. ''J. Biol. Chem.'' 279(9); 8063-8069.</ref> Este mecanismo pode explicarse polo feito de que a citoglobina seve para almacenar e facilitar o transporte de oxíxeno cara á [[cadea respiratoria]] [[mitocondria]]l.<ref>'''Sawai H., Kawada N., Yoshizato K., Nakajima H., Aono S., Shiro Y., (2003)'''. Characterization of the heme environmental structure of cytoglobin, a fourth globin in humans. ''Biochemistry'' 42(17); 5133-42.</ref>
La présence de cytoglobine dans les neurones soulève de nombreuses questions sur les fonctions qu'elle pourrait jouer au niveau du [[système nerveux central]]. En effet, ce tissu possède déjà une globine spécifique, la [[neuroglobine]]. Les auteurs envisagent son rôle potentiel comme donneur d'O<small>2</small> pour certaines réactions enzymatiques - entre autres, la synthèse du [[Monoxyde d'azote|NO]] à partir de l'[[arginine]] par les [[NO synthase]]s<ref>'''Leone A. M., Palmer R. M., Knowles R. G., Francis P. L., Ashton D. S., and Moncada S., (1991)'''. Constitutive and inducible nitric oxide synthases incorporate molecular oxygen into both nitric oxide and citrulline. ''J. Biol. Chem.'' 266; 23790-23795.</ref>.
A presenza de citoglobina nas [[neurona]]s formula varias cuestións sobre as súas funcións no [[sistema nervioso central]], xa que este tecido posúe xa unha globina específica, a [[neuroglobina]]. Considérase o seu papel potencial como doante de O<small>2</small> para certas reaccións encimáticas, entre outras a síntese do [[óxido nítrico|NO]] a partir de [[arxinina]] polas [[NO sintase]]s<ref>'''Leone A. M., Palmer R. M., Knowles R. G., Francis P. L., Ashton D. S., and Moncada S., (1991)'''. Constitutive and inducible nitric oxide synthases incorporate molecular oxygen into both nitric oxide and citrulline. ''J. Biol. Chem.'' 266; 23790-23795.</ref>.


==Notas ==
==Notas ==

Revisión como estaba o 29 de marzo de 2014 ás 13:01

A citoglobina (ou histoglobina) é unha globina respiratoria que consta no home de 190 aminoácidos, producida polo xene CYGB, situado no cromosoma 17. A diferenza doutras globinas específicas de tecido, como a hemoglobina producida polos glóbulos vermellos, a mioglobina do músculo, e a neuroglobina do sistema nervioso, esta proteína é ubicua e exprésase en todos os tecidos do organismo.[1].

O xene da citoglobina

Os estudos filoxenéticos feitos cos xenes das globinas mostran que a citoglobina e a mioglobina pertencen a un mesmo clado distinto do da hemoglobina e a neuroglobina. A globina ancestral da que proceden remóntase a máis de 450 millóns de anos.

A citoglobina de mamíferos ten unha lonxitude maior (190 aminoácidos) que a das outras globinas (140-150 aminoácidos). Isto débese a que ten unha estensión duns 20 aminoácidos en cada extremo. A citoglobina prégase en oito hélices α (ver pregamento de globina). Os residuos implicados nas globinas na fixación do oxíxeno están conservados tamén na citoglobina. Ademais dous dous intrónss (B12.2 e G7.0) contidos nos xenes das outras globinas, o xene da citoglobina (CYGB) ten un terceiro intrón, o HC11.2, preto do extremo 3’ da rexión codificante. O último exón do extremo 3’ está ausente nos peixes, xa que foi adquirido máis tarde no decurso da evolución dos tetrápodos.[1].

Expresión e función da citoglobina

A citoglobina atópase no citoplasma da maior parte dos tipos celulares, pero a súa taxa de produción revelada pola técnica de Northern blot difire dun tecido a outro. Esta distribución da expresión non concorda con que a súa función sexa exclusivamente respiratoria. De feito, segundo outros estudos, a citoglobina sintetízase preerentemente nas células do tecido conxuntivo (fibroblastos) e células de sostén (condrocitos e osteoblastos), o que apoia a hipótese de que está implicada na síntese do coláxeno. É posible que a citoglobina forneza oxíxeno á prolil-4-hidroxilase (EC 1.14.11.2), un ferroencima clave que cataliza a hidroxilación dos residuos de prolina da molécula de procoláxeno.[2]

En condicións de hipoxia, duplícase a síntese de citoglobina, e aínda máis no corazón e fígado.[3] Este mecanismo pode explicarse polo feito de que a citoglobina seve para almacenar e facilitar o transporte de oxíxeno cara á cadea respiratoria mitocondrial.[4] A presenza de citoglobina nas neuronas formula varias cuestións sobre as súas funcións no sistema nervioso central, xa que este tecido posúe xa unha globina específica, a neuroglobina. Considérase o seu papel potencial como doante de O2 para certas reaccións encimáticas, entre outras a síntese do NO a partir de arxinina polas NO sintases[5].

Notas

  1. 1,0 1,1 Thorsten Burmester, Bettina Ebner, Bettina Weich and Thomas Hankeln, (2002). Cytoglobin: A Novel Globin Type Ubiquitously Expressed in Vertebrate Tissues. Mol Biol and Evol 19; 416-421.[1]
  2. Kivirikko K. I., and Myllyharju J., (1998). Prolyl 4-hydroxylases and their protein disulfide isomerase subunit. Matrix Biol. 16; 357-368.
  3. Marc Schmidt, Frank Gerlach, Aaron Avivi, Thorsten Burmester et al., (2004). Cytoglobin Is a Respiratory Protein in Connective Tissue and Neurons, Which Is Up-regulated by Hypoxia. J. Biol. Chem. 279(9); 8063-8069.
  4. Sawai H., Kawada N., Yoshizato K., Nakajima H., Aono S., Shiro Y., (2003). Characterization of the heme environmental structure of cytoglobin, a fourth globin in humans. Biochemistry 42(17); 5133-42.
  5. Leone A. M., Palmer R. M., Knowles R. G., Francis P. L., Ashton D. S., and Moncada S., (1991). Constitutive and inducible nitric oxide synthases incorporate molecular oxygen into both nitric oxide and citrulline. J. Biol. Chem. 266; 23790-23795.

Véxase tamén

Outros artigos

Ligazóns externas

Cursos e artigos
Bancos de datos biolóxicos

Outras lecturas