Citoglobina: Diferenzas entre revisións
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A '''citoglobina''' (ou histoglobina) é unha [[globina]] respiratoria que consta no home de 190 [[aminoácido]]s, producida polo [[xene]] ''CYGB'', situado no [[cromosoma 17]]. A diferenza doutras globinas específicas de tecido, como a [[hemoglobina]] producida polos [[glóbulo vermello|glóbulos vermellos]], a [[mioglobina]] do [[músculo]], e a [[neuroglobina]] do [[sistema nervioso]], esta proteína é ubicua e exprésase en todos os tecidos do organismo.<ref name="r1">'''Thorsten Burmester, Bettina Ebner, Bettina Weich and Thomas Hankeln, (2002)'''. Cytoglobin: A Novel Globin Type Ubiquitously Expressed in Vertebrate Tissues. ''Mol Biol and Evol'' 19; 416-421.</ref>. |
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La '''cytoglobine''' (ou histoglobine) est une globine respiratoire constituée, chez l'homme et la souris, par 190 [[acides aminés]]. Elle est produite par le [[gène]] (CYGB), localisé sur le [[chromosome]] 17q25. Contrairement à d'autres [[globine]]s tissu-spécifiques ([[hémoglobine]] produite par les [[globules rouges]], [[myoglobine]] dans les [[muscles]], [[neuroglobine]] dans le [[système nerveux]]), elle semble [[ubiquitaire]] c’est-à-dire exprimée dans la totalité des types cellulaires de l'organisme<ref name="r1">'''Thorsten Burmester, Bettina Ebner, Bettina Weich and Thomas Hankeln, (2002)'''. Cytoglobin: A Novel Globin Type Ubiquitously Expressed in Vertebrate Tissues. ''Mol Biol and Evol'' 19; 416-421.</ref>. |
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== O xene da citoglobina == |
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Os estudos [[filoxenética|filoxenéticos]] feitos cos xenes das globinas mostran que a '''citoglobina''' e a [[mioglobina]] pertencen a un mesmo [[clado]] distinto do da [[hemoglobina]] e a [[neuroglobina]]. A globina ancestral da que proceden remóntase a máis de 450 millóns de anos. |
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A citoglobina de mamíferos ten unha lonxitude maior (190 aminoácidos) que a das outras globinas (140-150 aminoácidos). Isto débese a que ten unha estensión duns 20 aminoácidos en cada extremo. A citoglobina prégase en oito [[hélice alfa|hélices α]] (ver [[pregamento de globina]]). Os residuos implicados nas globinas na fixación do oxíxeno están conservados tamén na citoglobina. Ademais dous dous [[intróns]]s (''B12.2'' e ''G7.0'') contidos nos xenes das outras globinas (hélices B e G), o xene da citoglobina (CYGB) ten un terceiro intrón, o ''HC11.2'', para a hélice H preto do [[extremo 3’]] da rexión codificante. O último [[exón]] do extremo 3’ está ausente nos peixes, xa que foi adquirido máis tarde no decurso da [[evolución]] dos [[tetrápoodo]]s.<ref name="r1"/>. |
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== Expresión e función da citoglobina == |
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== L'expression et la fonction de la cytoglobine == |
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Bien que la cytoglobine se trouve dans le [[cytoplasme]] de la plupart des types cellulaires, son taux de production révélé par la technique de [[Northern blot]] diffère d'un [[Tissu biologique|tissu]] à un autre (voir la photo ci-contre). Cette distribution de l'expression va à l'encontre d'une fonction exclusivement respiratoire attribuée à cette protéine. En effet, selon d'autres études, la cytoglobine se trouve préférentiellement synthétisée dans les cellules du [[tissu conjonctif]] ([[fibroblaste]]s) et de soutien ([[chondrocyte]]s et [[ostéoblaste]]s) ce qui va dans le sens de l'hypothèse selon laquelle elle serait impliquée dans la synthèse du [[collagène]] (protéine de soutien) (3). En effet, il est possible que la cytoglobine fournisse de l'oxygène à la [[prolyl-4-hydroxylase]] (EC 1.14.11.2), une ferroenzyme clé catalysant l'[[hydroxylation]] des résidus [[proline]] de la molécule de [[procollagène]]<ref>'''Kivirikko K. I., and Myllyharju J., (1998)'''. Prolyl 4-hydroxylases and their protein disulfide isomerase subunit. ''Matrix Biol.'' 16; 357-368. |
Bien que la cytoglobine se trouve dans le [[cytoplasme]] de la plupart des types cellulaires, son taux de production révélé par la technique de [[Northern blot]] diffère d'un [[Tissu biologique|tissu]] à un autre (voir la photo ci-contre). Cette distribution de l'expression va à l'encontre d'une fonction exclusivement respiratoire attribuée à cette protéine. En effet, selon d'autres études, la cytoglobine se trouve préférentiellement synthétisée dans les cellules du [[tissu conjonctif]] ([[fibroblaste]]s) et de soutien ([[chondrocyte]]s et [[ostéoblaste]]s) ce qui va dans le sens de l'hypothèse selon laquelle elle serait impliquée dans la synthèse du [[collagène]] (protéine de soutien) (3). En effet, il est possible que la cytoglobine fournisse de l'oxygène à la [[prolyl-4-hydroxylase]] (EC 1.14.11.2), une ferroenzyme clé catalysant l'[[hydroxylation]] des résidus [[proline]] de la molécule de [[procollagène]]<ref>'''Kivirikko K. I., and Myllyharju J., (1998)'''. Prolyl 4-hydroxylases and their protein disulfide isomerase subunit. ''Matrix Biol.'' 16; 357-368. |
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A citoglobina (ou histoglobina) é unha globina respiratoria que consta no home de 190 aminoácidos, producida polo xene CYGB, situado no cromosoma 17. A diferenza doutras globinas específicas de tecido, como a hemoglobina producida polos glóbulos vermellos, a mioglobina do músculo, e a neuroglobina do sistema nervioso, esta proteína é ubicua e exprésase en todos os tecidos do organismo.[1].
O xene da citoglobina
Os estudos filoxenéticos feitos cos xenes das globinas mostran que a citoglobina e a mioglobina pertencen a un mesmo clado distinto do da hemoglobina e a neuroglobina. A globina ancestral da que proceden remóntase a máis de 450 millóns de anos.
A citoglobina de mamíferos ten unha lonxitude maior (190 aminoácidos) que a das outras globinas (140-150 aminoácidos). Isto débese a que ten unha estensión duns 20 aminoácidos en cada extremo. A citoglobina prégase en oito hélices α (ver pregamento de globina). Os residuos implicados nas globinas na fixación do oxíxeno están conservados tamén na citoglobina. Ademais dous dous intrónss (B12.2 e G7.0) contidos nos xenes das outras globinas (hélices B e G), o xene da citoglobina (CYGB) ten un terceiro intrón, o HC11.2, para a hélice H preto do extremo 3’ da rexión codificante. O último exón do extremo 3’ está ausente nos peixes, xa que foi adquirido máis tarde no decurso da evolución dos tetrápoodos.[1].
Expresión e función da citoglobina
Bien que la cytoglobine se trouve dans le cytoplasme de la plupart des types cellulaires, son taux de production révélé par la technique de Northern blot diffère d'un tissu à un autre (voir la photo ci-contre). Cette distribution de l'expression va à l'encontre d'une fonction exclusivement respiratoire attribuée à cette protéine. En effet, selon d'autres études, la cytoglobine se trouve préférentiellement synthétisée dans les cellules du tissu conjonctif (fibroblastes) et de soutien (chondrocytes et ostéoblastes) ce qui va dans le sens de l'hypothèse selon laquelle elle serait impliquée dans la synthèse du collagène (protéine de soutien) (3). En effet, il est possible que la cytoglobine fournisse de l'oxygène à la prolyl-4-hydroxylase (EC 1.14.11.2), une ferroenzyme clé catalysant l'hydroxylation des résidus proline de la molécule de procollagène[2].
En conditions d'hypoxie, la synthèse de cytoglobine est doublée, plus encore dans le cœur que dans le foie[3]. Ce mécanisme peut s'expliquer par le fait que la cytoglobine sert à stocker et à faciliter le transport de l'oxygène vers la chaîne respiratoire dans les mitochondries[4]. La présence de cytoglobine dans les neurones soulève de nombreuses questions sur les fonctions qu'elle pourrait jouer au niveau du système nerveux central. En effet, ce tissu possède déjà une globine spécifique, la neuroglobine. Les auteurs envisagent son rôle potentiel comme donneur d'O2 pour certaines réactions enzymatiques - entre autres, la synthèse du NO à partir de l'arginine par les NO synthases[5].
Notas
- ↑ 1,0 1,1 Thorsten Burmester, Bettina Ebner, Bettina Weich and Thomas Hankeln, (2002). Cytoglobin: A Novel Globin Type Ubiquitously Expressed in Vertebrate Tissues. Mol Biol and Evol 19; 416-421.
- ↑ Kivirikko K. I., and Myllyharju J., (1998). Prolyl 4-hydroxylases and their protein disulfide isomerase subunit. Matrix Biol. 16; 357-368.
- ↑ Marc Schmidt, Frank Gerlach, Aaron Avivi, Thorsten Burmester et al., (2004). Cytoglobin Is a Respiratory Protein in Connective Tissue and Neurons, Which Is Up-regulated by Hypoxia. J. Biol. Chem. 279(9); 8063-8069.
- ↑ Sawai H., Kawada N., Yoshizato K., Nakajima H., Aono S., Shiro Y., (2003). Characterization of the heme environmental structure of cytoglobin, a fourth globin in humans. Biochemistry 42(17); 5133-42.
- ↑ Leone A. M., Palmer R. M., Knowles R. G., Francis P. L., Ashton D. S., and Moncada S., (1991). Constitutive and inducible nitric oxide synthases incorporate molecular oxygen into both nitric oxide and citrulline. J. Biol. Chem. 266; 23790-23795.
Véxase tamén
Outros artigos
Ligazóns externas
- Cursos e artigos
- O modelo {{PDF}} debe ter un argumento. PDF Transport de l'oxygène dans le sang: Cours.
- O modelo {{PDF}} debe ter un argumento. PDF Cytoglobin: A Novel Globin Type Ubiquitously Expressed in Vertebrate Tissues: Découverte de la cytoglobine.
- O modelo {{PDF}} debe ter un argumento. PDF Cytoglobin Is a Respiratory Protein in Connective Tissue and Neurons, Which Is Up-regulated by Hypoxia: Article fondamental.
- Bancos de datos biolóxicos
- Crystal structure of human cytoglobin at 1.68 angstroms resolution : Structure 3D et modèle interactif (java) de la cytoglobine par la Protein Data Bank (RCSB PDB). Attention: Si ce lien ne fonctionne pas, effectuez vous même une recherche sur ce site avec le mot clé cytoglobin.
- Q8WWM9 Human cytoglobin gene (Swiss-Prot) : Séquence complète et autres informations sur le gène humain de la cytoglobine (CYGB) par la Swiss-Prot.
- Pubmed: Pour consulter l'actualité biologique et médicale sur ce sujet NLM.