Citocromo f: Diferenzas entre revisións
Sen resumo de edición |
|||
Liña 20: | Liña 20: | ||
O '''citocromo ''f''''' (cyt f) é a subunidade máis grande do [[complexo do citocromo b6f|complexo do citocromo ''b''<sub>6</sub>''f'']] (plastoquinol—plastocianina redutase; [[número EC]] 1.10.99.1). Na súa estrutura e funcións, o complexo do citocromo b6f presenta unha grande analoxía co [[complexo do citocromo bc1]] da [[mitocondria]] e das [[bacterias fotosintéticas púrpuras]]. O citocromo f xoga un papel similar ao do citocromo c1, a pesar da súa [[estrutura secundaria das proteínas|estrutura secundaria]] diferente.<ref name="pmid7631417">{{cite journal | author = Prince RC, George GN | title = Cytochrome f revealed | journal = Trends Biochem. Sci. | volume = 20 | issue = 6 | pages = 217–8 |date=June 1995 | pmid = 7631417 | doi = | url = }}</ref> |
O '''citocromo ''f''''' (cyt f) é a subunidade máis grande do [[complexo do citocromo b6f|complexo do citocromo ''b''<sub>6</sub>''f'']] (plastoquinol—plastocianina redutase; [[número EC]] 1.10.99.1). Na súa estrutura e funcións, o complexo do citocromo b6f presenta unha grande analoxía co [[complexo do citocromo bc1]] da [[mitocondria]] e das [[bacterias fotosintéticas púrpuras]]. O citocromo f xoga un papel similar ao do citocromo c1, a pesar da súa [[estrutura secundaria das proteínas|estrutura secundaria]] diferente.<ref name="pmid7631417">{{cite journal | author = Prince RC, George GN | title = Cytochrome f revealed | journal = Trends Biochem. Sci. | volume = 20 | issue = 6 | pages = 217–8 |date=June 1995 | pmid = 7631417 | doi = | url = }}</ref> |
||
Determinouse a estrutura tridimensional do citocromo f de ''Brassica rapa'' ([[nabo]]).<ref name="pmid8762139">{{cite journal | author = Martinez SE, Huang D, Ponomarev M, Cramer WA, Smith JL | title = The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain | journal = Protein Sci. | volume = 5 | issue = 6 | pages = 1081–92 |date=June 1996 | pmid = 8762139 | pmc = 2143431 | doi = 10.1002/pro.5560050610 | url = }}</ref> O segmento [[lume (bioloxía)|luminal]] (que dá á luz do tilacoide) do citocromo f inclúe dous dominios estruturais: un pequeno enriba doutro máis grande que, á súa vez, está na parte superior da zona de unión co dominio de membrana. O dominio grande consta dun sandwich beta [[antiparalelismo (bioquímica)|antiparalelo]] e un curto péptido de unión ao [[hemo]], o cal forma unha estrutura en tres capas. O dominio pequeno está inserido entre [[cadeas beta]] F e G do dominio grande e é un dominio todo beta. O hemo está encaixado entre dúas curtas [[hélice alfa|hélices]] no [[N-terminal]] do citocromo f. Na segunda das hélices está a [[secuencia motivo]] típica dos citicromos de tipo c, CxxCH (residuos 21-25), a cal está unida [[covalentemente]] ao hemo por medio dun enlace [[tioéter]] coas [[cisteína|Cys]]-21 e Cys-24. A [[histidina|His]]-25 é o quinto [[ligando]] do [[ferro]] hémico. O sexto ligando do ferro hémico é o grupo alfa-amino da [[tirosina|Tyr]]-1 na primeira hélice.<ref name="pmid8762139">{{cite journal | author = Martinez SE, Huang D, Ponomarev M, Cramer WA, Smith JL | title = The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain | journal = Protein Sci. | volume = 5 | issue = 6 | pages = 1081–92 |date=June 1996 | pmid = 8762139 | pmc = 2143431 | doi = 10.1002/pro.5560050610 | url = }}</ref> O citocromo f ten unha rede interna de moléculas de [[auga]] que pode funcionar como un ''cable'' protónico.<ref name="pmid8762139">{{cite journal | author = Martinez SE, Huang D, Ponomarev M, Cramer WA, Smith JL | title = The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain | journal = Protein Sci. | volume = 5 | issue = 6 | pages = 1081–92 |date=June 1996 | pmid = 8762139 | pmc = 2143431 | doi = 10.1002/pro.5560050610 | url = }}</ref> Esta cadea de moléculas de auga parece ser unha característica conservada do citocromo f. |
Determinouse a estrutura tridimensional do citocromo f de ''Brassica rapa'' ([[nabo]]).<ref name="pmid8762139">{{cite journal | author = Martinez SE, Huang D, Ponomarev M, Cramer WA, Smith JL | title = The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain | journal = Protein Sci. | volume = 5 | issue = 6 | pages = 1081–92 |date=June 1996 | pmid = 8762139 | pmc = 2143431 | doi = 10.1002/pro.5560050610 | url = }}</ref> O segmento [[lume (bioloxía)|luminal]] (que dá á luz do tilacoide) do citocromo f inclúe dous dominios estruturais: un pequeno enriba doutro máis grande que, á súa vez, está na parte superior da zona de unión co dominio de membrana. O dominio grande consta dun sandwich beta [[antiparalelismo (bioquímica)|antiparalelo]] e un curto péptido de unión ao [[hemo]], o cal forma unha estrutura en tres capas. O dominio pequeno está inserido entre [[cadea beta|cadeas beta]] F e G do dominio grande e é un dominio todo beta. O hemo está encaixado entre dúas curtas [[hélice alfa|hélices]] no [[N-terminal]] do citocromo f. Na segunda das hélices está a [[secuencia motivo]] típica dos citicromos de tipo c, CxxCH (residuos 21-25), a cal está unida [[covalentemente]] ao hemo por medio dun enlace [[tioéter]] coas [[cisteína|Cys]]-21 e Cys-24. A [[histidina|His]]-25 é o quinto [[ligando]] do [[ferro]] hémico. O sexto ligando do ferro hémico é o grupo alfa-amino da [[tirosina|Tyr]]-1 na primeira hélice.<ref name="pmid8762139">{{cite journal | author = Martinez SE, Huang D, Ponomarev M, Cramer WA, Smith JL | title = The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain | journal = Protein Sci. | volume = 5 | issue = 6 | pages = 1081–92 |date=June 1996 | pmid = 8762139 | pmc = 2143431 | doi = 10.1002/pro.5560050610 | url = }}</ref> O citocromo f ten unha rede interna de moléculas de [[auga]] que pode funcionar como un ''cable'' protónico.<ref name="pmid8762139">{{cite journal | author = Martinez SE, Huang D, Ponomarev M, Cramer WA, Smith JL | title = The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain | journal = Protein Sci. | volume = 5 | issue = 6 | pages = 1081–92 |date=June 1996 | pmid = 8762139 | pmc = 2143431 | doi = 10.1002/pro.5560050610 | url = }}</ref> Esta cadea de moléculas de auga parece ser unha característica conservada do citocromo f. |
||
==Notas== |
==Notas== |
Revisión como estaba o 28 de febreiro de 2014 ás 17:49
Citocromo f | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
O citocromo f do complexo b6f de Phormidium laminosum | |||||||||
Identificadores | |||||||||
Símbolo | Apocytochr_F_C | ||||||||
Pfam | PF01333 | ||||||||
Pfam clan | CL0105 | ||||||||
InterPro | IPR002325 | ||||||||
PROSITE | PDOC00169 | ||||||||
SCOPe | 1ctm / SUPFAM | ||||||||
TCDB | 3.D.3 | ||||||||
OPM superfamily | 345 | ||||||||
OPM protein | 3h1j | ||||||||
|
O citocromo f (cyt f) é a subunidade máis grande do complexo do citocromo b6f (plastoquinol—plastocianina redutase; número EC 1.10.99.1). Na súa estrutura e funcións, o complexo do citocromo b6f presenta unha grande analoxía co complexo do citocromo bc1 da mitocondria e das bacterias fotosintéticas púrpuras. O citocromo f xoga un papel similar ao do citocromo c1, a pesar da súa estrutura secundaria diferente.[1]
Determinouse a estrutura tridimensional do citocromo f de Brassica rapa (nabo).[2] O segmento luminal (que dá á luz do tilacoide) do citocromo f inclúe dous dominios estruturais: un pequeno enriba doutro máis grande que, á súa vez, está na parte superior da zona de unión co dominio de membrana. O dominio grande consta dun sandwich beta antiparalelo e un curto péptido de unión ao hemo, o cal forma unha estrutura en tres capas. O dominio pequeno está inserido entre cadeas beta F e G do dominio grande e é un dominio todo beta. O hemo está encaixado entre dúas curtas hélices no N-terminal do citocromo f. Na segunda das hélices está a secuencia motivo típica dos citicromos de tipo c, CxxCH (residuos 21-25), a cal está unida covalentemente ao hemo por medio dun enlace tioéter coas Cys-21 e Cys-24. A His-25 é o quinto ligando do ferro hémico. O sexto ligando do ferro hémico é o grupo alfa-amino da Tyr-1 na primeira hélice.[2] O citocromo f ten unha rede interna de moléculas de auga que pode funcionar como un cable protónico.[2] Esta cadea de moléculas de auga parece ser unha característica conservada do citocromo f.
Notas
- ↑ Prince RC, George GN (June 1995). "Cytochrome f revealed". Trends Biochem. Sci. 20 (6): 217–8. PMID 7631417.
- ↑ 2,0 2,1 2,2 Martinez SE, Huang D, Ponomarev M, Cramer WA, Smith JL (June 1996). "The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain". Protein Sci. 5 (6): 1081–92. PMC 2143431. PMID 8762139. doi:10.1002/pro.5560050610.
Véxase tamén
Outros artigos
Outras lecturas
- Bendall, D.S. (2004). "The unfinished story of cytochrome f". Photosynth. Res. 80 (1–3): 265–276. PMID 16328825. doi:10.1023/B:PRES.0000030454.23940.f9.
- Cramer, W.A., Martinez, S.E., Huang, D., Tae, G.S., Everly, R.M., Heymann, J.B., Cheng, R.H., Baker, T.S. and Smith, J.L. (1994). "Structural aspects of the cytochrome b6f complex; structure of the lumen-side domain of cytochrome f". J. Bioenerg. Biomembr. 26 (1): 31–47. PMID 8027021. doi:10.1007/BF00763218.
Ligazóns externas
- Cytochrome f Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
- Este artigo incorpora contidos en dominio publico de InterPro IPR002325.