Cistina: Diferenzas entre revisións

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Liña 1: Liña 1:
{{entradución}}
{{Nonconfundir|cisteína|citisina}}
{{Nonconfundir|cisteína|citisina}}
[[Ficheiro:Cystine-skeletal.png|miniatura|dereita|Fórmula esquelética da cistina.<ref>PubChem compound - Cystine [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=67678]</ref>]]
[[Ficheiro:Cystine-skeletal.png|miniatura|dereita|Fórmula esquelética da cistina.<ref>PubChem compound - Cystine [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=67678]</ref>]]

Revisión como estaba o 31 de maio de 2013 ás 20:48

Fórmula esquelética da cistina.[1]
Modelo da cistina.
Número CAS: 56-89-3.

A cistina[2] é un aminoácido dímero formado pola oxidación e unión de dous residuos do aminoácido cisteína por medio dun enlace disulfuro covalente. Este composto organosulfurado ten a fórmula (SCH2CH(NH2)CO2H)2 [3]. É un sólido branco, que funde a 247–249 °C. Foi descuberto en 1810 por William Hyde Wollaston pero non foi recoñecido como un derivado das proteínas ata que foi illado do corno da vaca en 1899.[4] A cisteína, orixinando cistina por medio da formación de enlaces ou pontes disulfuro nunha cadea proteica ou entre dúas cadeas proteicas, determina de forma significativa a estrutura terciaria da maioría das proteínas. A formación de pontes disulfuro, xunto coa formación de pontes de hidróxeno e interaccións hidrofóbicas é parcialmente responsable da formación da matriz de glute do pan. O pelo humano contén aproximadamente un 5% de cistina na súa masa.[5]

Propiedades

A cistina forma parte de moitas proteínas como a hormona insulina ou os anticorpos, nos que as pontes disulfuro da cistina unen as distintas cadeas que forman a proteína ou establecen dominios estruturais dentro dunha mesma cadea. É menos frecuente en proteínas intracelulares ca nas que son segregadas fóra da célula. Nas queratinas, como as que forman o pelo, as cistinas son numerosas; nas queratinas máis duras, como as da cuncha da tartaruga, os residuos transversais de cistina son moi abondosos.

O enlace disulfuro da cistina é rapidamente reducido para dar o correspondente tiol cisteína. Esta reacción é normalmente realizada con tioles como o mercaptoetanol ou o ditiotreitol.

(SCH2CH(NH2)CO2H)2 + 2 RSH → 2 HSCH2CH(NH2)CO2H + RSSR

Por esta razón, os beneficios nutricionais e fontes de cistina son idénticos aos da máis común cisteína, que é un dos 20 aminoácidos estándar das proteínas. Os enlaces disulfuro rompen máis rapidamente a maiores temperaturas.[6]

En presenza de oxíxeno a cisteína oxídase dando lugar a cistina.

Cristais de cistina na urina

Os cristais de cistina teñen 6 lados. Poden atoparse na urina animal e humana examinada con microscopio óptico. A presenza de cristais de cistina adoita ser indicativo de defectos na reabsorción de aminoácidos nos riles. A cistinuria dáse tamén en moitas razas de cans.[7] Nos humanos a presenza de cristais de cistina na urina (cistinuria) é indicativa de cistinose, unha rara doenza xenética.

Notas

  1. PubChem compound - Cystine [1]
  2. CHEBI [2]
  3. ChemSpider - Cystine [3]
  4. "cystine." Encyclopædia Britannica. 2007. Encyclopædia Britannica Online. 27 July 2007 www.britannica.com/eb/article-9028437/cystine
  5. Gortner, R. A.; W. F. Hoffman, W. F. (1941). "l-Cystine". Organic Synthesis.  Parámetro descoñecido |collvolpages= ignorado (Axuda); Parámetro descoñecido |collvol= ignorado (Axuda); Parámetro descoñecido |prep= ignorado (Axuda)
  6. M.A. Aslaksena, O.H. Romarheima, T. Storebakkena and A. Skrede (28 June 2006). "Evaluation of content and digestibility of disulfide bonds and free thiols in unextruded and extruded diets containing fish meal and soybean protein sources". Animal Feed Science and Technology 128 (3–4): 320–330. doi:10.1016/j.anifeedsci.2005.11.008. 
  7. The Merck veterinary manual, Diagnostic Procedures for the Private Practice Laboratory. Captured online at merckvetmanual.com. March 2012.

Véxase tamén

Outros artigos