Elastina: Diferenzas entre revisións
m r2.7.3) (Bot: Engado: eo:Elastino |
|||
| Liña 27: | Liña 27: | ||
Está formada por unha cadea de [[aminoácido]]s con dúas rexións: unha [[hidrófobo|hidrofóbica]] constituída polos aminoácidos apolares [[valina]], [[prolina]] e [[glicina]], e outra [[hidrófilo|hidrófila]] cos aminoácidos [[lisina]] e [[alanina]], formando estruturas de tipo [[hélice alfa]]. Esta última rexión é a que confiere a elasticidade característica á elastina. Hai moitos enlaces cruzados entre residuos de lisina. <ref name="entrez">{{cite web | title = Entrez Gene: elastin| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=2006| accessdate = }}</ref> Encontrouse que no xene da elastina se forman múltiples variantes de transcrición, que codifican diferentes isoformas. <ref name="entrez">{{cite web | title = Entrez Gene: elastin| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=2006| accessdate = }}</ref> O desorde conformacional que se observa na elastina é unha característica distintiva da súa estrutura e función.<ref name="pmid20453927 ">{{cite journal | author = Lisa D Muiznieks, Anthony S Weiss and Fred W Keeley | title = Structural disorder and dynamics of elastin. | journal = Biochem Cell Biol | volume = 88 | issue = 2 | pages = 239–50 | year = 2010 | pmid = 20453927 | doi = 10.1139/o09-161 | }}</ref> |
Está formada por unha cadea de [[aminoácido]]s con dúas rexións: unha [[hidrófobo|hidrofóbica]] constituída polos aminoácidos apolares [[valina]], [[prolina]] e [[glicina]], e outra [[hidrófilo|hidrófila]] cos aminoácidos [[lisina]] e [[alanina]], formando estruturas de tipo [[hélice alfa]]. Esta última rexión é a que confiere a elasticidade característica á elastina. Hai moitos enlaces cruzados entre residuos de lisina. <ref name="entrez">{{cite web | title = Entrez Gene: elastin| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=2006| accessdate = }}</ref> Encontrouse que no xene da elastina se forman múltiples variantes de transcrición, que codifican diferentes isoformas. <ref name="entrez">{{cite web | title = Entrez Gene: elastin| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=2006| accessdate = }}</ref> O desorde conformacional que se observa na elastina é unha característica distintiva da súa estrutura e función.<ref name="pmid20453927 ">{{cite journal | author = Lisa D Muiznieks, Anthony S Weiss and Fred W Keeley | title = Structural disorder and dynamics of elastin. | journal = Biochem Cell Biol | volume = 88 | issue = 2 | pages = 239–50 | year = 2010 | pmid = 20453927 | doi = 10.1139/o09-161 | }}</ref> |
||
[[Deleción]]s e [[mutación]]s no xene ELN están asociados coa [[estenose aórtica]] supravalvular e a enfermidade autosómica dominante [[cutis laxa]]. <ref name="entrez"/> Outros defectos da elastina están asociados coa [[síndrome de Marfan]] e o [[enfisema]] causado pola deficiencia en [[alfa 1-antitripsina|α<sub>1</sub>-antitripsina]]. |
[[Deleción]]s e [[mutación]]s no xene ELN están asociados coa [[estenose aórtica]] supravalvular e a enfermidade [[autosoma|autosómica]] [[dominancia (xenética)|dominante]] [[cutis laxa]]. <ref name="entrez"/> Outros defectos da elastina están asociados coa [[síndrome de Marfan]] e o [[enfisema]] causado pola deficiencia en [[alfa 1-antitripsina|α<sub>1</sub>-antitripsina]]. |
||
== Síntese == |
== Síntese == |
||
Revisión como estaba o 23 de marzo de 2013 ás 12:39
Elastina
| |
| Identificadores | |
| Símbolo | ELN |
| Entrez | 2006 |
| HUGO | 3327 |
| OMIM | |
| RefSeq | NM_001081752 |
| UniProt | Q6ZWJ6 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 7 q11.1-21.1 |
A elastina é unha proteína con funcións estruturais que lle dá elasticidade aos tecidos conectivos, a diferenza do coláxeno que lles proporciona resistencia. Está situada na matriz extracelular. A elastina permite que os tecidos do corpo recuperen a súa forma despois de que se estiren ou contraian; por exemplo, axuda a que a pel volva á súa posición orixinal se é beliscada ou apretada, ou que as arterias se contraian e expandan en cada latexo cardíaco. A elastina é un polímero insoluble formado por tropoelastina soluble.[1] A tropoelastina é unha proteína duns 70 kDa codificada nos humanos polo xene ELN do cromosoma 7.[2] A elastina está presente en todos os vertebrados. [3]
Nos mamíferos (e nos vertebrados en xeral), pódese encontrar predominantemente alí onde o tecido sofre repetidos ciclos de extensión-relaxación. Exemplos típicos son as arterias, ligamentos, pulmóns, pel, vexiga e cartilaxe elástica. A elastina supón entre o 58 e o 75% do peso das arterias caninas secas e desgraxadas.[4]
Presenta unhas sorprendentes cualidades elásticas, quizais a máis evidente sexa a súa alta resistencia á fatiga. As fibras elásticas das arterias humanas (especialmente do arco aórtico) funcionan toda a vida dunha persoa, soportando miles de millóns de ciclos de extensión-relaxación.
Estrutura
Está formada por unha cadea de aminoácidos con dúas rexións: unha hidrofóbica constituída polos aminoácidos apolares valina, prolina e glicina, e outra hidrófila cos aminoácidos lisina e alanina, formando estruturas de tipo hélice alfa. Esta última rexión é a que confiere a elasticidade característica á elastina. Hai moitos enlaces cruzados entre residuos de lisina. [5] Encontrouse que no xene da elastina se forman múltiples variantes de transcrición, que codifican diferentes isoformas. [5] O desorde conformacional que se observa na elastina é unha característica distintiva da súa estrutura e función.[6]
Delecións e mutacións no xene ELN están asociados coa estenose aórtica supravalvular e a enfermidade autosómica dominante cutis laxa. [5] Outros defectos da elastina están asociados coa síndrome de Marfan e o enfisema causado pola deficiencia en α1-antitripsina.
Síntese
As fibras elásticas están compostas de elastina e fibrilina. [7] A biosíntese da elastina segue a mesma ruta celular ca o coláxeno; vai desde o retículo endoplasmático, diríxese ao aparato de Golgi e desde alí sae en vesículas secretoras. Non sofre tantas modificacións postraducionais coma o coláxeno, porén, na matriz extracelular dáse un cambio importante. A elastina fórmase unindo moitas moléculas solubles de tropoelastina. Na matriz é captada polas microfibrilas (constituídas por fibrilina 1 e fibrilina 2 basicamente) que se encontran asociadas á lisil oxidase (ou lisil hidroxilase). Este encima encárgase de hidroxilar a lisina (utilizando vitamina C como cosubstrato) permitindo así o enlace entre os dominios alfa da proteína (un proceso similar ao entrecruzamento do coláxeno). Isto orixina unha matriz proteica masiva e insoluble, con enlaces cruzados duradeiros entre as lisinas. As redes de fibras de elastina están inicialmente nun estado "caótico". A tendencia a aumentar a entropía fará que, ao aplicarse forza sobre elas, se produza un ordenamento de ditas fibras que atinguen un bo grao de compactación.
Aproximadamente o 90% dos seus aminoácidos son de cadea lateral apolar e existen certas secuencias que se encontran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. A máis común é a secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que conteñen ata 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)11. [8]
Baseados nas secuencias que se encontran repetidas na elastina natural fórmanse os polímeros tipo-elastina (ELP), dos cales o de maior sona é o poli-(VPGVG).[9]
Uns tipos de enlaces que forma a tropoelastina son a desmosina e isodesmosina.
Notas
- ↑ "Elastin (ELN)". Consultado o 31 October 2011.
- ↑ Curran ME, Atkinson DL, Ewart AK, Morris CA, Leppert MF, Keating MT (1993). "The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis". Cell 73 (1): 159–68. PMID 8096434. doi:10.1016/0092-8674(93)90168-P. Parámetro descoñecido
|month=ignorado (Axuda) - ↑ Sage EH & Gray WR 1977 Evolution of elastin and elastin structure, p 291. in; Advances in Experimental Medicine and Biology, vol. 79 LB Sandberg & C Franzblaw, eds) Plenum Press, NY & London
- ↑ Grace M. Fischer M.D. Josep G. Llaurado M.D. (1966). "Collagen and Elastin Content in Canine Arteries Selected from Functionally Different Vascular Beds". Circulation Research 19 (2): 394–399. PMID 5914851. Parámetro descoñecido
|month=ignorado (Axuda) - ↑ 5,0 5,1 5,2 "Entrez Gene: elastin".
- ↑ Lisa D Muiznieks, Anthony S Weiss and Fred W Keeley (2010). "Structural disorder and dynamics of elastin.". Biochem Cell Biol 88 (2): 239–50. PMID 20453927. doi:10.1139/o09-161.
- ↑ Kielty CM, Sherratt MJ, Shuttleworth CA (2002). "Elastic fibres". J. Cell. Sci. 115 (Pt 14): 2817–28. PMID 12082143. Parámetro descoñecido
|month=ignorado (Axuda) - ↑ enlaceAdvances in protein chemistry,2005, 70;437
- ↑ Prog. Polym. Sci. 2005, 30 (11), 1119-1145
Véxase tamén
Outros artigos
Ligazóns externas
- Secuencia da proteína elastina (en inglés)
- MeshName - Elastin [1]