Dogma de Anfinsen: Diferenzas entre revisións

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Explorar o historial de forma interactiva
← Edición máis vellaEdición máis nova →
Contido eliminado Contido engadido
VisualTexto wiki
Miguelferig (conversa | contribucións)
241.989 edicións
Sen resumo de edición
Miguelferig (conversa | contribucións)
241.989 edicións
Sen resumo de edición
Liña 5: Liña 5:
As tres condicións son, pois:
As tres condicións son, pois:


:'''Uniqueness''': requires that the sequence does not have any other configuration with a comparable free energy. Hence the free energy minimum must be ''unchallenged''.
:'''Única'': A secuencia non ten ningunha outraa configuración cunha enerxía libre comparable. Por tanto, o mínimo de enerxía libre debe ser ''indiscutido'' (''unchallenged'').


:'''Estable''': pequenos cambios no ambiente circundante non dan lugar a cambios na configuración mínima. Isto pódese representar como unha superficie de enerxía libre que se parece a un funil (co estado nativo no fondo) en vez de como un prato de sopa (con varios estados de baixa enerxía moi relacionados); a superficie de enerxía libre arredor do estado nativo debe ser bastante empinada e alta para que prporcione estabilidae.
:'''Stability''': small changes in the surrounding environment cannot give rise to changes in the minimum configuration. This can be pictured as a free energy surface that looks more like a funnel (with the native state in the bottom of it) rather than like a soup plate (with several closely related low-energy states); the free energy surface around the native state must be rather steep and high, in order to provide stability.


:'''Cineticamente accesible''': a ruta sobre a superficie de enerxía libre desde o estado despregado ao pregado debe ser razonablemente suave ou, noutras palabras, o pregamento da cadea non debe implicar cambios moi complexos na forma (como nós ou outras conformacións de orde elevada).
:'''Kinetical accessibility''': means that the path in the free energy surface from the unfolded to the folded state must be reasonably smooth or, in other words, that the folding of the chain must not involve highly complex changes in the shape (like knots or other high order conformations).


O campo que estuda o [[pregamento de proteínas]] trata sobre como a proteína atingue a súa estruutra nativa, que aplica un dogma relacionado chamado [[paradoxo de Levinthal]]. Este paradoxo afirma que o número de posibles conformacións que pode adoptar unha determinada proteína é astronomicamente grande, de modo que mesmo proteínas pequenas de 100 residuos requirirían máis tempo ca o que leva existindo o Universo para poder explorar todas as posibles conformacións (10<sup>26</sup> segundos) e escoller a apropiada, e facer predicións computacionais das estruturas das proteínas sería tamén inviable ou imposible.
How the protein reaches this structure is the subject of the field of [[protein folding]], which has a related dogma called [[Levinthal's paradox]]. The Levinthal paradox states that the number of possible conformations available to a given protein is astronomically large, such that even a small protein of 100 residues would require more time than the universe has existed to explore all possible conformations (10<sup>26</sup> seconds) and choose the appropriate one, it would also arguably make computational prediction of protein structures under the same basis unfeasible if not impossible.


Ademais, algunhas proteínas necesitan a asistencia doutras proteínas chamadas [[chaperona]]s para pregarse axeitadamente. Suxeriuse que isto refuta o dogma de Anfinsen. Porén, as chaperonas non parecen afectar ao estado final da proteína, senón que parecen actuar principalmente impedindo a agregación de varias moléculas proteicas antes de que a proteína se pregue.
Also, some proteins need the assistance of another protein called a [[chaperone protein]] to fold properly. It has been suggested that this disproves Anfinsen's dogma. However, the chaperones do not appear to affect the final state of the protein; they seem to work primarily by preventing [[Protein aggregation|aggregation]] of several protein molecules before the protein is folded.


[[Prions]] are an exception to Anfinsen's dogma. Prions are stable conformations of proteins which differ from the native folding state. In [[Bovine spongiform encephalopathy]] (Mad Cow Disease), native proteins re-fold into a different stable conformation, which causes fatal [[amyloid]] buildup. Other amyloid diseases, including [[Alzheimer's disease]] and [[Parkinson's disease]], are also exceptions to Anfinsen's dogma.<ref>{{cite web |url=http://www.yale.edu/rhoadeslab/research.html |title=Protein Folding and Misfolding |publisher=Yale University Rhoades Lab |accessdate=2012-08-24}}</ref>
Os [[prión]]s son unha excepción ao dogma de Anfinsen. Os prións son conformacións estavles de proteínas que difiren do estado nativo de pregamento. Na [[encefalopatía esponxiforme bovina]] (enfermidade das vacas tolas), as proteínas nativas volven a pregarse nunha conformación deferente estable, o que causa unha acumulación fatal de [[amiloide]]s. Outras enfermidades amiloides son a [[enfermidade de Alzheimer]] e a [[enfermidade de Parkinson]], que serían tamén excepcións ao dogma de Anfinsen.<ref>{{cite web |url=http://www.yale.edu/rhoadeslab/research.html |title=Protein Folding and Misfolding |publisher=Yale University Rhoades Lab |accessdate=2012-08-24}}</ref>


==Notas==
==Notas==

Revisión como estaba o 30 de decembro de 2012 ás 20:35

Estrutura tridinensional da ribonuclease A pregada.

O dogma de Anfinsen (tamén chamado hipótese termodinámica) é un postulado de bioloxía molecular sobre a determinación da estrutura das proteínas, que di que, polo menos para as proteínas globulares pequenas, a estrutura nativa dunha proteína está determinada soamente pola súa secuencia de aminoácidos (estrutura primaria).[1] Este dogma foi defendido polo premio Nobel (ver [1]) Christian B. Anfinsen a partir dos seus traballos sobre o pregamento da ribonucclease A.[2][3] O postulado equivale a dicir que, nas condicións ambientais (temperatura, concentración e composición do solvente, etc.) nas que ocorre o pregamento, a estrutura nativa da proteína é única, estable e co mínimo de enerxía libre cineticamente accessible.

As tres condicións son, pois:

'Única: A secuencia non ten ningunha outraa configuración cunha enerxía libre comparable. Por tanto, o mínimo de enerxía libre debe ser indiscutido (unchallenged).
Estable: pequenos cambios no ambiente circundante non dan lugar a cambios na configuración mínima. Isto pódese representar como unha superficie de enerxía libre que se parece a un funil (co estado nativo no fondo) en vez de como un prato de sopa (con varios estados de baixa enerxía moi relacionados); a superficie de enerxía libre arredor do estado nativo debe ser bastante empinada e alta para que prporcione estabilidae.
Cineticamente accesible: a ruta sobre a superficie de enerxía libre desde o estado despregado ao pregado debe ser razonablemente suave ou, noutras palabras, o pregamento da cadea non debe implicar cambios moi complexos na forma (como nós ou outras conformacións de orde elevada).

O campo que estuda o pregamento de proteínas trata sobre como a proteína atingue a súa estruutra nativa, que aplica un dogma relacionado chamado paradoxo de Levinthal. Este paradoxo afirma que o número de posibles conformacións que pode adoptar unha determinada proteína é astronomicamente grande, de modo que mesmo proteínas pequenas de 100 residuos requirirían máis tempo ca o que leva existindo o Universo para poder explorar todas as posibles conformacións (1026 segundos) e escoller a apropiada, e facer predicións computacionais das estruturas das proteínas sería tamén inviable ou imposible.

Ademais, algunhas proteínas necesitan a asistencia doutras proteínas chamadas chaperonas para pregarse axeitadamente. Suxeriuse que isto refuta o dogma de Anfinsen. Porén, as chaperonas non parecen afectar ao estado final da proteína, senón que parecen actuar principalmente impedindo a agregación de varias moléculas proteicas antes de que a proteína se pregue.

Os prións son unha excepción ao dogma de Anfinsen. Os prións son conformacións estavles de proteínas que difiren do estado nativo de pregamento. Na encefalopatía esponxiforme bovina (enfermidade das vacas tolas), as proteínas nativas volven a pregarse nunha conformación deferente estable, o que causa unha acumulación fatal de amiloides. Outras enfermidades amiloides son a enfermidade de Alzheimer e a enfermidade de Parkinson, que serían tamén excepcións ao dogma de Anfinsen.[4]

Notas

  1. ↑ Anfinsen CB (1973). "Principles that govern the folding of protein chains". Science 181 (4096): 223–230. PMID 4124164. doi:10.1126/science.181.4096.223. 
  2. ↑ White FH (1961). "Regeneration of native secondary and tertiary structures by air oxidation of reduced ribonuclease". J. Biol. Chem. 236: 1353–1360. PMID 13784818. 
  3. ↑ Anfinsen CB, Haber E, Sela M, White FH Jr (1961). "The kinetics of formation of native ribonuclease during oxidation of the reduced polypeptide chain". PNAS 47 (9): 1309–1314. PMC 223141. PMID 13683522. doi:10.1073/pnas.47.9.1309. 
  4. ↑ "Protein Folding and Misfolding". Yale University Rhoades Lab. Consultado o 2012-08-24. 

Véxase tamén

Outros artigos

Outras lecturas

Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=Dogma_de_Anfinsen&oldid=2747754»