Elastina: Diferenzas entre revisións

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Explorar o historial de forma interactiva
← Edición máis vellaEdición máis nova →
Contido eliminado Contido engadido
VisualTexto wiki
Miguelferig (conversa | contribucións)
242.197 edicións
Sen resumo de edición
Miguelferig (conversa | contribucións)
242.197 edicións
Liña 29: Liña 29:


== Síntese ==
== Síntese ==
A súa [[biosíntese]] segue a mesma ruta celular ca o [[coláxeno]]; vai desde o [[retículo endoplasmático]], diríxese ao [[aparato de Golgi]] e desde alí sae en [[vesícula]]s secretoras. Non sofre tantas [[modificación postraducional|modificacións postraducionais]] coma o coláxeno, porén, na [[matriz extracelular]] dáse un cambio importante. Alí é captada polas [[microfibrilas]] (constituídas por [[fibrilina]] 1 e fibrilina 2 basicamente) que se encontran asociadas á [[lisil-oxidase]]. Este [[encima]] encárgase de hidroxilar a [[lisina]] a [[alisina]] (utilizando [[vitamina C]] como cosubstrato) permitindo así o enlace entre os dominios alfa da proteína (un proceso similar ao [[entrecruzamento do coláxeno]]). As redes de fibras de elastina están inicialmente nun estado "caótico". A tendencia a aumentar a [[entropía]] fará que, ao aplicarse forza sobre elas, se produza un ordenamento de ditas fibras que atinguen un bo grao de compactación.
As fibras elásticas están compostas de elastina e [[fibrilina]]. <ref name="pmid12082143">{{cite journal | author = Kielty CM, Sherratt MJ, Shuttleworth CA | title = Elastic fibres | journal = J. Cell. Sci. | volume = 115 | issue = Pt 14 | pages = 2817–28 | year = 2002 | month = July | pmid = 12082143 | doi = | url = | issn = }}</ref> A [[biosíntese]] da elastina segue a mesma ruta celular ca o [[coláxeno]]; vai desde o [[retículo endoplasmático]], diríxese ao [[aparato de Golgi]] e desde alí sae en [[vesícula]]s secretoras. Non sofre tantas [[modificación postraducional|modificacións postraducionais]] coma o coláxeno, porén, na [[matriz extracelular]] dáse un cambio importante. A elastina fórmase unindo moitas moléculas solubles de [[tropoelastina]]. Na matriz é captada polas [[microfibrilas]] (constituídas por [[fibrilina]] 1 e fibrilina 2 basicamente) que se encontran asociadas á [[lisil oxidase]] (ou lisil hidroxilase). Este [[encima]] encárgase de hidroxilar a [[lisina]] a [[alisina]] (utilizando [[vitamina C]] como cosubstrato) permitindo así o enlace entre os dominios alfa da proteína (un proceso similar ao [[entrecruzamento do coláxeno]]). Isto orixina unha matriz proteica masiva e insoluble, con enlaces cruzados duradeiros entre as lisinas. As redes de fibras de elastina están inicialmente nun estado "caótico". A tendencia a aumentar a [[entropía]] fará que, ao aplicarse forza sobre elas, se produza un ordenamento de ditas fibras que atinguen un bo grao de compactación.


Aproximadamente o 90% dos seus aminoácidos son de cadea lateral apolar e existen certas secuencias que se encontran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. A máis común é a secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que conteñen ata 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)<sub>11</sub>. <ref>[http://www.dimdima.com/science/science_common/show_science.asp?q_aid=172&q_title=Elastin enlace][http://dx.doi.org/10.1016/S0065-3233(05)70013-9 ''Advances in protein chemistry'','''2005''', 70;437]</ref>
Aproximadamente o 90% dos seus aminoácidos son de cadea lateral apolar e existen certas secuencias que se encontran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. A máis común é a secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que conteñen ata 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)<sub>11</sub>. <ref>[http://www.dimdima.com/science/science_common/show_science.asp?q_aid=172&q_title=Elastin enlace][http://dx.doi.org/10.1016/S0065-3233(05)70013-9 ''Advances in protein chemistry'','''2005''', 70;437]</ref>


Baseados nas secuencias que se encontran repetidas na elastina natural fórmanse os [[polímero]]s tipo-elastina (ELP), dos cales o de maior sona é o poli-(VPGVG).<ref>[http://dx.doi.org/10.1016/j.progpolymsci.2005.07.004''Prog. Polym. Sci.'' '''2005''', 30 (11), 1119-1145 ]</ref>
Baseados nas secuencias que se encontran repetidas na elastina natural fórmanse os [[polímero]]s tipo-elastina (ELP), dos cales o de maior sona é o poli-(VPGVG).<ref>[http://dx.doi.org/10.1016/j.progpolymsci.2005.07.004''Prog. Polym. Sci.'' '''2005''', 30 (11), 1119-1145 ]</ref>

A elastina supón entre o 58 e o 75% do peso das arterias caninas secas e desgraxadas.<ref name="pmid5914851">{{cite journal | author = Grace M. Fischer M.D. Josep G. Llaurado M.D. | title = Collagen and Elastin Content in Canine Arteries Selected from Functionally Different Vascular Beds | journal = Circulation Research | volume = 19 | pages = 394–399 | year = 1966 | month = October | pmid = 5914851 | doi = | url = | issn = | issue=2}}</ref>


A [[desmosina]] e a [[isodesmosina]] son moléculas que se ligan á tropoelastina.


== Notas ==
== Notas ==

Revisión como estaba o 30 de xullo de 2012 ás 19:45

Elastina
Identificadores
Símbolo ELN
Entrez 2006
HUGO 3327
OMIM

130160

RefSeq NM_001081752
UniProt Q6ZWJ6
Outros datos
Locus Cr. 7 q11.1-21.1

A elastina é unha proteína con funcións estruturais que lle dá elasticidade aos tecidos conectivos, a diferenza do coláxeno que lles proporciona resistencia. Está situada na matriz extracelular. A elastina permite que os tecidos do corpo recuperen a súa forma despois de que se estiren ou contrain; por exemplo, axuda a que a pel volva á súa posición orixinal se é beliscada ou apretada, ou que as arterias se contraian e expandan en cada latexo cardíaco. É unha proteína de 70 kDa codificada nos humanos polo xene ELN do cromosoma 7.[1]. A elastina está presente en todos os vertebrados. [2] Outro nome que recibe a elastina é tropoelastina.[3]

Nos mamíferos (e nos vertebrados en xeral), pódese encontrar predominantemente alí onde o tecido sofre repetidos ciclos de extensión-relaxación. Exemplos típicos son as arterias, ligamentos, pulmóns, pel, vexiga e cartilaxe elástica. Presenta unhas sorprendentes cualidades elásticas, quizais a máis evidente sexa a súa alta resistencia á fatiga. As fibras elásticas das arterias humanas (especialmente do arco aórtico) funcionan toda a vida dunha persoa, soportando miles de millóns de ciclos de extensión-relaxación.

Estrutura

Está formada por unha cadea de aminoácidos con dúas rexións: unha hidrofóbica constituída polos aminoácidos apolares valina, prolina e glicina, e outra hidrófila cos aminoácidos lisina e alanina, formando estruturas de tipo hélice alfa. Esta última rexión é a que confiere a elasticidade característica á elastina. Hai moitos enlaces cruzados entre residuos de lisina. [4] Encontrouse que no xene da elastina se forman múltiples variantes de transcrición, que codifican diferentes isoformas. [4] O desorde conformacional que se observa na elastina é unha característica distintiva da súa estrutura e función.[5]

Delecións e mutacións no xene ELN están asociados coa estenose aórtica supravalvular e a enfermidade autos´´omica dominante cutis laxa. [4] Outros defectos da elastina están asociados coa síndrome de Marfan e o emfisema causado pola deficiencia en α1-antitripsina.

Síntese

As fibras elásticas están compostas de elastina e fibrilina. [6] A biosíntese da elastina segue a mesma ruta celular ca o coláxeno; vai desde o retículo endoplasmático, diríxese ao aparato de Golgi e desde alí sae en vesículas secretoras. Non sofre tantas modificacións postraducionais coma o coláxeno, porén, na matriz extracelular dáse un cambio importante. A elastina fórmase unindo moitas moléculas solubles de tropoelastina. Na matriz é captada polas microfibrilas (constituídas por fibrilina 1 e fibrilina 2 basicamente) que se encontran asociadas á lisil oxidase (ou lisil hidroxilase). Este encima encárgase de hidroxilar a lisina a alisina (utilizando vitamina C como cosubstrato) permitindo así o enlace entre os dominios alfa da proteína (un proceso similar ao entrecruzamento do coláxeno). Isto orixina unha matriz proteica masiva e insoluble, con enlaces cruzados duradeiros entre as lisinas. As redes de fibras de elastina están inicialmente nun estado "caótico". A tendencia a aumentar a entropía fará que, ao aplicarse forza sobre elas, se produza un ordenamento de ditas fibras que atinguen un bo grao de compactación.

Aproximadamente o 90% dos seus aminoácidos son de cadea lateral apolar e existen certas secuencias que se encontran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. A máis común é a secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que conteñen ata 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)11. [7]

Baseados nas secuencias que se encontran repetidas na elastina natural fórmanse os polímeros tipo-elastina (ELP), dos cales o de maior sona é o poli-(VPGVG).[8]

A elastina supón entre o 58 e o 75% do peso das arterias caninas secas e desgraxadas.[9]


A desmosina e a isodesmosina son moléculas que se ligan á tropoelastina.

Notas

  1. ↑ Curran ME, Atkinson DL, Ewart AK, Morris CA, Leppert MF, Keating MT (1993). "The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis". Cell 73 (1): 159–68. PMID 8096434. doi:10.1016/0092-8674(93)90168-P.  Parámetro descoñecido |month= ignorado (Axuda)
  2. ↑ Sage EH & Gray WR 1977 Evolution of elastin and elastin structure, p 291. in; Advances in Experimental Medicine and Biology, vol. 79 LB Sandberg & C Franzblaw, eds) Plenum Press, NY & London
  3. ↑ "Elastin (ELN)". Consultado o 31 October 2011. 
  4. ↑ 4,0 4,1 4,2 "Entrez Gene: elastin". 
  5. ↑ Lisa D Muiznieks, Anthony S Weiss and Fred W Keeley (2010). "Structural disorder and dynamics of elastin.". Biochem Cell Biol 88 (2): 239–50. PMID 20453927. doi:10.1139/o09-161. 
  6. ↑ Kielty CM, Sherratt MJ, Shuttleworth CA (2002). "Elastic fibres". J. Cell. Sci. 115 (Pt 14): 2817–28. PMID 12082143.  Parámetro descoñecido |month= ignorado (Axuda)
  7. ↑ enlaceAdvances in protein chemistry,2005, 70;437
  8. ↑ Prog. Polym. Sci. 2005, 30 (11), 1119-1145
  9. ↑ Grace M. Fischer M.D. Josep G. Llaurado M.D. (1966). "Collagen and Elastin Content in Canine Arteries Selected from Functionally Different Vascular Beds". Circulation Research 19 (2): 394–399. PMID 5914851.  Parámetro descoñecido |month= ignorado (Axuda)

Véxase tamén

Outros artigos

Ligazóns externas

Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=Elastina&oldid=2559873»