Elastina: Diferenzas entre revisións
Sen resumo de edición |
|||
| Liña 20: | Liña 20: | ||
A '''elastina''' é unha [[proteína]] con funcións estruturais que lle dá elasticidade aos [[tecido conectivo|tecidos conectivos]], a diferenza do [[coláxeno]] que lles proporciona resistencia. A elastina permite que os tecidos do corpo recuperen a súa forma despois de que se estiren ou contrain; por exemplo, axuda a que a pel volva á súa posición orixinal se é beliscada ou apretada, ou que as arterias se contraian e expandan en cada latexo cardíaco. |
A '''elastina''' é unha [[proteína]] con funcións estruturais que lle dá elasticidade aos [[tecido conectivo|tecidos conectivos]], a diferenza do [[coláxeno]] que lles proporciona resistencia. A elastina permite que os tecidos do corpo recuperen a súa forma despois de que se estiren ou contrain; por exemplo, axuda a que a pel volva á súa posición orixinal se é beliscada ou apretada, ou que as arterias se contraian e expandan en cada latexo cardíaco. |
||
É unha proteína de 70 kDa codificada nos humanos polo [[xene]] ELN do [[cromosoma 7]].<ref name="pmid8096434">{{cite journal | author = Curran ME, Atkinson DL, Ewart AK, Morris CA, Leppert MF, Keating MT | title = The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis | journal = Cell | volume = 73 | issue = 1 | pages = 159–68 | year = 1993 | month = April | pmid = 8096434 | doi =10.1016/0092-8674(93)90168-P | url = | issn = }}</ref>. A elastina está presente en todos os [[vertebrado]]s. <ref>Sage EH & Gray WR 1977 Evolution of elastin and elastin structure, p 291. in; Advances in Experimental Medicine and Biology, vol. 79 LB Sandberg & C Franzblaw, eds) Plenum Press, NY & London</ref> |
É unha proteína de 70 kDa codificada nos humanos polo [[xene]] ELN do [[cromosoma 7]].<ref name="pmid8096434">{{cite journal | author = Curran ME, Atkinson DL, Ewart AK, Morris CA, Leppert MF, Keating MT | title = The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis | journal = Cell | volume = 73 | issue = 1 | pages = 159–68 | year = 1993 | month = April | pmid = 8096434 | doi =10.1016/0092-8674(93)90168-P | url = | issn = }}</ref>. A elastina está presente en todos os [[vertebrado]]s. <ref>Sage EH & Gray WR 1977 Evolution of elastin and elastin structure, p 291. in; Advances in Experimental Medicine and Biology, vol. 79 LB Sandberg & C Franzblaw, eds) Plenum Press, NY & London</ref> |
||
Nos [[mamíferos]] (e nos [[vertebrado]]s en xeral), pódese encontrar predominantemente alí onde o tecido sofre repetidos ciclos de extensión-relaxación. Exemplos típicos son as [[arteria]]s, [[ligamento]]s, [[pulmón]]s, [[pel]], [[vexiga]] e [[cartilaxe]] elástica. Presenta unhas sorprendentes cualidades elásticas, quizais a máis evidente sexa a súa alta resistencia á [[Fatiga de materiais|fatiga]]. As fibras elásticas das arterias humanas (especialmente do [[Aorta|arco aórtico]]) funcionan toda a vida dunha persoa, soportando miles de millóns de ciclos de extensión-relaxación. |
|||
== Estrutura == |
== Estrutura == |
||
Revisión como estaba o 30 de xullo de 2012 ás 19:10
 | Este artigo está a ser traducido ao galego por un usuario desta Wikipedia; por favor, non o edite. O usuario Miguelferig (conversa · contribucións) realizou a última edición na páxina hai 11 anos. Se o usuario non publica a tradución nun prazo de trinta días, procederase ó seu borrado rápido. |
Elastina
| |
| Identificadores | |
| Símbolo | ELN |
| Entrez | 2006 |
| HUGO | 3327 |
| OMIM | |
| RefSeq | NM_001081752 |
| UniProt | Q6ZWJ6 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 7 q11.1-21.1 |
A elastina é unha proteína con funcións estruturais que lle dá elasticidade aos tecidos conectivos, a diferenza do coláxeno que lles proporciona resistencia. A elastina permite que os tecidos do corpo recuperen a súa forma despois de que se estiren ou contrain; por exemplo, axuda a que a pel volva á súa posición orixinal se é beliscada ou apretada, ou que as arterias se contraian e expandan en cada latexo cardíaco. É unha proteína de 70 kDa codificada nos humanos polo xene ELN do cromosoma 7.[1]. A elastina está presente en todos os vertebrados. [2]
Nos mamíferos (e nos vertebrados en xeral), pódese encontrar predominantemente alí onde o tecido sofre repetidos ciclos de extensión-relaxación. Exemplos típicos son as arterias, ligamentos, pulmóns, pel, vexiga e cartilaxe elástica. Presenta unhas sorprendentes cualidades elásticas, quizais a máis evidente sexa a súa alta resistencia á fatiga. As fibras elásticas das arterias humanas (especialmente do arco aórtico) funcionan toda a vida dunha persoa, soportando miles de millóns de ciclos de extensión-relaxación.
Estrutura
Está formada por unha cadea de aminoácidos con dúas rexións: unha hidrofóbica constituída polos aminoácidos apolares valina, prolina e glicina, e outra hidrófila cos aminoácidos lisina e alanina, formando estruturas de tipo hélice alfa. Esta última rexión é a que confiere a elasticidade característica á elastina.
Síntese
A súa biosíntese segue a mesma ruta celular ca o coláxeno; vai desde o retículo endoplasmático, diríxese ao aparato de Golgi e desde alí sae en vesículas secretoras. Non sofre tantas modificacións postraducionais coma o coláxeno, porén, na matriz extracelular dáse un cambio importante. Alí é captada polas microfibrilas (constituídas por fibrilina 1 e fibrilina 2 basicamente) que se encontran asociadas á lisil-oxidase. Este encima encárgase de hidroxilar a lisina a alisina (utilizando vitamina C como cosubstrato) permitindo así o enlace entre os dominios alfa da proteína (un proceso similar ao entrecruzamento do coláxeno). As redes de fibras de elastina están inicialmente nun estado "caótico". A tendencia a aumentar a entropía fará que, ao aplicarse forza sobre elas, se produza un ordenamento de ditas fibras que atinguen un bo grao de compactación.
Aproximadamente o 90% dos seus aminoácidos son de cadea lateral apolar e existen certas secuencias que se encontran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. A máis común é a secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que conteñen ata 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)11. [3]
Baseados nas secuencias que se encontran repetidas na elastina natural fórmanse os polímeros tipo-elastina (ELP), dos cales o de maior sona é o poli-(VPGVG).[4]
Notas
- ↑ Curran ME, Atkinson DL, Ewart AK, Morris CA, Leppert MF, Keating MT (1993). "The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis". Cell 73 (1): 159–68. PMID 8096434. doi:10.1016/0092-8674(93)90168-P. Parámetro descoñecido
|month=ignorado (Axuda) - ↑ Sage EH & Gray WR 1977 Evolution of elastin and elastin structure, p 291. in; Advances in Experimental Medicine and Biology, vol. 79 LB Sandberg & C Franzblaw, eds) Plenum Press, NY & London
- ↑ enlaceAdvances in protein chemistry,2005, 70;437
- ↑ Prog. Polym. Sci. 2005, 30 (11), 1119-1145
Véxase tamén
Outros artigos
Ligazóns externas
- Secuencia da proteína elastina (en inglés)
- MeshName - Elastin [1]