Elastina: Diferenzas entre revisións
| Liña 26: | Liña 26: | ||
A súa [[biosíntese]] segue a mesma ruta celular ca o [[coláxeno]]; vai desde o [[retículo endoplasmático]], diríxese ao [[aparato de Golgi]] e desde alí sae en [[vesícula]]s secretoras. Non sofre tantas [[modificación postraducional|modificacións postraducionais]] coma o coláxeno, porén, na [[matriz extracelular]] dáse un cambio importante. Alí é captada polas [[microfibrilas]] (constituídas por [[fibrilina]] 1 e fibrilina 2 basicamente) que se encontran asociadas á [[lisil-oxidase]]. Este [[encima]] encárgase de hidroxilar a [[lisina]] a [[alisina]] (utilizando [[vitamina C]] como cosubstrato) permitindo así o enlace entre os dominios alfa da proteína (un proceso similar ao [[entrecruzamento do coláxeno]]). As redes de fibras de elastina están inicialmente nun estado "caótico". A tendencia a aumentar a [[entropía]] fará que, ao aplicarse forza sobre elas, se produza un ordenamento de ditas fibras que atinguen un bo grao de compactación. |
A súa [[biosíntese]] segue a mesma ruta celular ca o [[coláxeno]]; vai desde o [[retículo endoplasmático]], diríxese ao [[aparato de Golgi]] e desde alí sae en [[vesícula]]s secretoras. Non sofre tantas [[modificación postraducional|modificacións postraducionais]] coma o coláxeno, porén, na [[matriz extracelular]] dáse un cambio importante. Alí é captada polas [[microfibrilas]] (constituídas por [[fibrilina]] 1 e fibrilina 2 basicamente) que se encontran asociadas á [[lisil-oxidase]]. Este [[encima]] encárgase de hidroxilar a [[lisina]] a [[alisina]] (utilizando [[vitamina C]] como cosubstrato) permitindo así o enlace entre os dominios alfa da proteína (un proceso similar ao [[entrecruzamento do coláxeno]]). As redes de fibras de elastina están inicialmente nun estado "caótico". A tendencia a aumentar a [[entropía]] fará que, ao aplicarse forza sobre elas, se produza un ordenamento de ditas fibras que atinguen un bo grao de compactación. |
||
Nos [[mamíferos]] (e nos [[vertebrado]]s en xeral), pódese encontrar predominantemente alí onde o tecido sofre repetidos ciclos de extensión-relaxación. Exemplos típicos son as [[ |
Nos [[mamíferos]] (e nos [[vertebrado]]s en xeral), pódese encontrar predominantemente alí onde o tecido sofre repetidos ciclos de extensión-relaxación. Exemplos típicos son as [[arteria]]s, [[ligamento]]s, [[pulmón]]s e [[pel]]. Presenta unhas sorprendentes cualidades elásticas, quizais a máis evidente sexa a súa alta resistencia á [[Fatiga de materiais|fatiga]]. As fibras elásticas das arterias humanas (especialmente do [[Aorta|arco aórtico]]) funcionan toda a vida dunha persoa, soportando miles de millóns de ciclos de extensión-relaxación. |
||
Aproximadamente o 90% dos seus aminoácidos son de cadea lateral apolar e existen certas secuencias que se encontran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. A máis común é a secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que conteñen ata 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)<sub>11</sub>. <ref>[http://www.dimdima.com/science/science_common/show_science.asp?q_aid=172&q_title=Elastin enlace][http://dx.doi.org/10.1016/S0065-3233(05)70013-9 ''Advances in protein chemistry'','''2005''', 70;437]</ref> |
Aproximadamente o 90% dos seus aminoácidos son de cadea lateral apolar e existen certas secuencias que se encontran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. A máis común é a secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que conteñen ata 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)<sub>11</sub>. <ref>[http://www.dimdima.com/science/science_common/show_science.asp?q_aid=172&q_title=Elastin enlace][http://dx.doi.org/10.1016/S0065-3233(05)70013-9 ''Advances in protein chemistry'','''2005''', 70;437]</ref> |
||
Revisión como estaba o 30 de xullo de 2012 ás 18:57
 | Este artigo está a ser traducido ao galego por un usuario desta Wikipedia; por favor, non o edite. O usuario Miguelferig (conversa · contribucións) realizou a última edición na páxina hai 11 anos. Se o usuario non publica a tradución nun prazo de trinta días, procederase ó seu borrado rápido. |
Elastina
| |
| Identificadores | |
| Símbolo | ELN |
| Entrez | 2006 |
| HUGO | 3327 |
| OMIM | |
| RefSeq | NM_001081752 |
| UniProt | Q6ZWJ6 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 7 q11.1-21.1 |
A elastina é unha proteína con funcións estruturais que lle dá elasticidade aos tecidos, a diferenza do coláxeno que lles proporciona resistencia. É unha proteína de 70 kDa con gran capacidade de expansión, que lembra as propiedades dunha goma elástica. a elastina está presente en todos os vertebrados. [1]
Estrutura
Está formada por unha cadea de aminoácidos con dúas rexións: unha hidrofóbica constituída polos aminoácidos apolares valina, prolina e glicina, e outra hidrófila cos aminoácidos lisina e alanina, formando estruturas de tipo hélice alfa. Esta última rexión é a que confiere a elasticidade característica á elastina.
Síntese
A súa biosíntese segue a mesma ruta celular ca o coláxeno; vai desde o retículo endoplasmático, diríxese ao aparato de Golgi e desde alí sae en vesículas secretoras. Non sofre tantas modificacións postraducionais coma o coláxeno, porén, na matriz extracelular dáse un cambio importante. Alí é captada polas microfibrilas (constituídas por fibrilina 1 e fibrilina 2 basicamente) que se encontran asociadas á lisil-oxidase. Este encima encárgase de hidroxilar a lisina a alisina (utilizando vitamina C como cosubstrato) permitindo así o enlace entre os dominios alfa da proteína (un proceso similar ao entrecruzamento do coláxeno). As redes de fibras de elastina están inicialmente nun estado "caótico". A tendencia a aumentar a entropía fará que, ao aplicarse forza sobre elas, se produza un ordenamento de ditas fibras que atinguen un bo grao de compactación.
Nos mamíferos (e nos vertebrados en xeral), pódese encontrar predominantemente alí onde o tecido sofre repetidos ciclos de extensión-relaxación. Exemplos típicos son as arterias, ligamentos, pulmóns e pel. Presenta unhas sorprendentes cualidades elásticas, quizais a máis evidente sexa a súa alta resistencia á fatiga. As fibras elásticas das arterias humanas (especialmente do arco aórtico) funcionan toda a vida dunha persoa, soportando miles de millóns de ciclos de extensión-relaxación.
Aproximadamente o 90% dos seus aminoácidos son de cadea lateral apolar e existen certas secuencias que se encontran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. A máis común é a secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que conteñen ata 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)11. [2]
Baseados nas secuencias que se encontran repetidas na elastina natural fórmanse os polímeros tipo-elastina (ELP), dos cales o de maior sona é o poli-(VPGVG).[3]
Notas
- ↑ Sage EH & Gray WR 1977 Evolution of elastin and elastin structure, p 291. in; Advances in Experimental Medicine and Biology, vol. 79 LB Sandberg & C Franzblaw, eds) Plenum Press, NY & London
- ↑ enlaceAdvances in protein chemistry,2005, 70;437
- ↑ Prog. Polym. Sci. 2005, 30 (11), 1119-1145
Véxase tamén
Outros artigos
Ligazóns externas
- La proteína Elastina
- Elastin Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.