Elastina: Diferenzas entre revisións
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Revisión como estaba o 30 de xullo de 2012 ás 18:43
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Elastina
| |
Identificadores | |
Símbolo | ELN |
Entrez | 2006 |
HUGO | 3327 |
OMIM | |
RefSeq | NM_001081752 |
UniProt | Q6ZWJ6 |
Outros datos | |
Locus | Cr. 7 q11.1-21.1 |
A elastina é unha proteína con funcións estruturais que lle dá elasticidade aos tecidos, a diferenza do coláxeno que lles proporciona resistencia. É unha proteína de 70 kDa con gran capacidade de expansión, que lembra as propiedades dunha goma elástica. a elastina está presente en todos os vertebrados. [1]
Estrutura
Está formada por una cadena de aminoácidos con dos regiones: una hidrofóbica constituida por los aminoácidos apolares valina, prolina y glicina, y otra hidrófila con los aminoácidos lisina y alanina, formando estructuras de tipo hélice alfa. Esta última región es la que confiere la elasticidad característica a la elastina.
Síntese
Su biosíntesis sigue la misma ruta que el colágeno; va desde el retículo endoplasmático, se dirige al aparato de Golgi y de ahí hasta las vesículas secretoras. No sufre tantas modificaciones postraduccionales como el colágeno, sin embargo, en la matriz extracelular se da un cambio importante. Allí es captada por las microfibrillas (constituidas por fibrilina 1 y fibrilina 2 básicamente) que se encuentran asociadas a la lisil-oxidasa. Esta enzima se encargara de hidroxilar la lisina a alisina (utilizando vitamina C como co-sustrato) permitiendo así el enlace entre los dominios alfa de la proteína (un proceso similar al entrecruzamiento del colágeno). Las redes de fibras de elastina se encuentran inicialmente en un estado "caótico". La tendencia a aumentar la entropía hará que, al aplicar fuerza sobre ellas, se de un ordenamiento de dichas fibras alcanzando una buen grado de compactación.
En los mamíferos (y en los vertebrados en general), se puede encontrar predominantemente allí donde el tejido sufre repetidos ciclos de extensión-relajación. Ejemplos típicos son las arterias, ligamentos, pulmones y piel. Presenta unas sorprendentes cualidades elásticas, quizá la más llamativa sea su alta resistencia a la fatiga. Las fibras elásticas de las arterias humanas (especialmente del arco aórtico) sobreviven más de 60 años, soportando miles de millones de ciclos de extensión-relajación.
Aproximadamente el 90% de sus aminoácidos son de cadena lateral apolar y existen ciertas secuencias que se encuentran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. La más común es la secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que contienen hasta 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)11.[2]
Basados en las secuencias que se encuentran repetidas en la elastina natural se forman los polímeros tipo-elastina (ELP), de los cuales el de mayor renombre es el poli-(VPGVG).[3]
Notas
- ↑ Sage EH & Gray WR 1977 Evolution of elastin and elastin structure, p 291. in; Advances in Experimental Medicine and Biology, vol. 79 LB Sandberg & C Franzblaw, eds) Plenum Press, NY & London
- ↑ enlaceAdvances in protein chemistry,2005, 70;437
- ↑ Prog. Polym. Sci. 2005, 30 (11), 1119-1145
Véxase tamén
Outros artigos
Ligazóns externas
- La proteína Elastina
- Elastin Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.