Sarcómero: Diferenzas entre revisións

Explorar o historial de forma interactiva

← Edición máis vella Edición máis nova →

Contido eliminado Contido engadido

En liña

Revisión como estaba o 9 de abril de 2012 ás 15:47

Un sarcómero (do grego sárx = "carne",e méros = "parte") é a unidade básica funcional dun músculo. Os músculos están compostos de células musculares chamadas miocitos ou fibras musculares. As células musculares conteñen miofibrilas formadas por proteínas filamentosas das que depende a contracción muscular. Nas fibras musculares estriadas as miofibrilas están organizadas formando unha sucesión de sarcómeros, que, por tanto, son agrupacións ordenadas de miofibrilas dentro da fibra muscular. Os sarcómeros vistos ao microscopio teñen o aspecto de bandas escuras e claras. As proteínas do sarcómero esvaran unhas sobre outras durante a contracción muscular, de modo que a lonxitude do sarcómero diminúe (e na relaxación aumenta).

As principais proteínas que forman os sarcómeros son a miosina, que constitúe os filamentos grosos, e a actina, que forma os finos. A miosina ten unha cola longa e fibrosa e unha cabeza globular, pola que se une á actina. A cabeza da miosina tamén se une ao ATP, que é a fonte de enerxía para o movemento muscular. A miosina só pode unirse á actina cando os sitios de unión da actina están expostos ao ión calcio.

As moléculas de actina están unidas entre si na liña Z do sarcómero, que forma os bordos do sarcómero. No sarcómero relaxado aparecen diversas bandas claras e escuras. ^[1]

Unha fibra muscular do bíceps pode conter uns 100.000 sarcómeros (tomando a lonxitude do bíceps como 20 cm e a lonxitude do sarcómero como 2 microns). As miofibrilas do músculo liso non están organizadas en sarcómeros.

Bandas

Modelo de filamentos esvarantes da contracción muscular.

Os sarcómeros son os que lle dan ao músculo esquelético a súa aparencia microscópica estriada.

O sarcómero defínese como o segmento entre dúas liñas Z veciñas (ou discos Z ou corpos Z). Nas micrografías electrónicas dp músculo esquelético estriado, a liña Z (do alemán "Zwischenscheibe", o disco entre as bandas I) aparece como unha serie de liñas escuras.
A ambos os lados da liña Z hai unha rexión chamada banda I (I de isotrópica). A banda I é a zona de filamentos delgados que que non está encima de filamentos grosos, polo que nela só hai filamentos delgados de actina.
Despois da banda I está a banda A (A de anisótropa, debido ás súas propiedades no microscopio de polarización). Unha banda A comprende toda a lonxitude dun filamento groso de miosina.
Dentro da banda A hai unha rexión máis pálida denominada zona H (do alemán "heller", brillante). Esta zona ou banda H corresponde á zona onde os filamentos grosos (miosina) non están superpostos aos finos (actina).
Finalmente, dentro da zona H está a delgada liña M (M do alemán "Mittelscheibe", o disco en medio do sarcómero) formado por elementos do citoesqueleto conectados.

As relacións entre as proteínas e as rexións do sarcómero son as seguintes:

Os filamentos de actina son o principal compoñente da banda I e esténdense á banda A.
Os filamentos de miosina son bipolares e esténdense pola banda A. Están conectados no centro pola liña M.
A proteína xigante titina (conectina) esténdese desde a liña Z do sarcómero, onde se une ao sistema de filamentos grosos de miosina o ata a banda M, onde se cre que interacciona cos filamentos finos de actina. A titina (e as súas isoformas de splicing) é é a proteína elástica simple de maiores dimensións da natureza. Proporciona sitios de union para numerosas proteínas e pénsase que xoga un importante papel como guía do sarcómero e bosquexo para a ensamblaxe do mesmo.
Outra proteína xigante, a nebulina, hipotetízase que se estende ao longo dos filamentos finos e de toda a banda I. Similar á titina, pénsase que actúa como guía molecular para a ensamblaxe dos filamentos finos.
Na liña Z atópanse varias proteínas importantes para a estabilidade da estrutura sarcomérica e tamén na banda M do sarcómero.
Os filamentos de actina e as moléculas de titina están conectadas no disco Z por medio da proteína da liña Z alfa-actinina.
As proteínas da banda M miomesina e a proteína C conectan o sistema de filamentos grosos de miosina e a parte da nbanda m da titina (os filamentos elásticos).
A interacción entre os filamentos de actina e miosina na banda A do sarcómero é responsable da contracción muscular (segundo o modelo de esvaramento de filamentos).

Contracción

Upon muscle contraction, the A-bands do not change their length (1.85 micrometer in mammalian skeletal muscle), whereas the I-bands and the H-zone shorten. This causes the Z lines to come closer together.

The protein tropomyosin covers the myosin binding sites of the actin molecules in the muscle cell. To allow the muscle cell to contract, tropomyosin must be moved to uncover the binding sites on the actin. Calcium ions bind with troponin-C molecules (which are dispersed throughout the tropomyosin protein) and alter the structure of the tropomyosin, forcing it to reveal the cross bridge binding site on the actin.

The concentration of calcium within muscle cells is controlled by the sarcoplasmic reticulum, a unique form of endoplasmic reticulum in the sarcoplasm. Muscle contraction ends when calcium ions are pumped back into the sarcoplasmic reticulum, allowing the contractile apparatus and thus muscle cell to relax.

During stimulation of the muscle cell, the motor neuron releases the neurotransmitter acetylcholine, which travels across the neuromuscular junction (the synapse between the terminal bouton of the neuron and the muscle cell). Acetylcholine binds to a post-synaptic nicotinic acetylcholine receptor. A change in the receptor conformation allows an influx of sodium ions and initiation of a post-synaptic action potential. The action potential then travels along T (transverse) tubules until it reaches the sarcoplasmic reticulum; the action potential from the motor neuron changes the permeability of the sarcoplasmic reticulum, allowing the flow of calcium ions into the sarcomere. The outflow of calcium allows the myosin heads access to the actin cross bridge binding sites, permitting muscle contraction.

Repouso

At rest, the myosin head is bound to an ATP molecule in a low-energy configuration and is unable to access the cross bridge binding sites on the actin. However, the myosin head can hydrolyze ATP into adenosine diphosphate (ADP) and an inorganic phosphate ion. A portion of the energy released in this reaction changes the shape of the myosin head and promotes it to a high-energy configuration. Through the process of binding to the actin, the myosin head releases ADP and an inorganic phosphate ion, changing its configuration back to one of low energy. The myosin remains attached to actin in a state known as rigor, until a new ATP binds the myosin head. This binding of ATP to myosin releases the actin by cross-bridge dissociation. The ATP-associated myosin is ready for another cycle, beginning with hydrolysis of the ATP.

The A-band is visible as dark transverse lines across myofibers; the I-band is visible as lightly staining transverse lines, and the Z-line is visible as dark lines separating sarcomeres at the light-microscope level.

Almacenamento

A maioría das células musculares tan só almacenan ATP dabondo para un pequeno número de contraccións. Mentres as células musculars almacenen glicóxeno, a maior parte da enerxía requirida para a contracción deriva de compostos fosfatados de alta enerxía, como a fosfocreatina, que se utiliza para para cederlle fosfato ao ADP e formar ATP nos vertebrados.

Estrutura comparativa do sarcómero

The structure of the sarcomere affects its function in several ways. The overlap of actin & myosin gives rise to the length-tension curve, which shows how sarcomere force output decreases if the muscle is stretched so that fewer cross-bridges can form or compressed until actin filaments interfere with each other. Length of the actin and myosin filaments (taken together as sarcomere length) affects force and velocity - longer sarcomeres have more cross-bridges and thus more force, but have a reduced range of shortening. Vertebrates display a very limited range of sarcomere lengths, with roughly the same optimal length (length at peak length-tension) in all muscles of an individual as well as between species. Arthropods, however, show tremendous variation (over seven-fold) in sarcomere length, both between species and between muscles in a single individual. The reasons for the lack of substantial sarcomere variability in vertebrates is not fully known.

Notas

↑ Reece, Jane; Campbell, Neil (2002). Benjamin Cummings, ed. Biology. San Francisco. ISBN 0-8053-6624-5. ISBN 0-8053-6624-5

Ligazóns externas

BUHistology - 21601ooa [1] - "Ultrastructura da célula: sarcoplasma do músculo esquelético"
Images created by antibody to striations
Contracción muscular para novatos
Modelo de representación dun sarcómero.

[Campbell-1] Reece, Jane; Campbell, Neil (2002). Benjamin Cummings, ed. Biology. San Francisco. ISBN 0-8053-6624-5. ISBN 0-8053-6624-5

[1]

@@ Liña 53: / Liña 53: @@
 ==Almacenamento==
+A maioría das células musculares tan só almacenan ATP dabondo para un pequeno número de contraccións. Mentres as células musculars almacenen [[glicóxeno]], a maior parte da enerxía requirida para a contracción deriva de compostos fosfatados de alta enerxía, como a [[fosfocreatina]], que se utiliza para para cederlle fosfato ao [[ADP]] e formar [[ATP]] nos vertebrados.
-Most muscle cells only store enough ATP for a small number of muscle contractions.  While muscle cells also store glycogen, most of the energy required for contraction is derived from phosphagens.  One such [[phosphagen]] is [[creatine phosphate]], which is used to provide ADP with a phosphate group for ATP synthesis in vertebrates.
 ==Estrutura comparativa do sarcómero==