Complexo antena das bacterias púrpuras
| Subunidade alfa/beta do complexo antena | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
_Structure_4_581-597.png) Estrutura do complexo captador de luz II de Rhodospirillum.[1] | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | LHC | ||||||||
| Pfam | PF00556 | ||||||||
| InterPro | IPR000066 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00748 | ||||||||
| SCOPe | 1lgh / SUPFAM | ||||||||
| OPM superfamily | 2 | ||||||||
| OPM protein | 1lgh | ||||||||
| |||||||||
O complexo antena das bacterias púrpuras é un complexo proteico presente en bacterias fotosintéticas púrpuras[1] responsable da transferencia de enerxía solar ao centro de reacción fotosintético.[2] As bacterias púrpuras, especialmente Rhodopseudomonas acidophila (tamén chamada Rhodoblastus acidophilus) ou bacteria púrpura non do xofre, foron uns dos grupos de organismos máis utilizados para estudar os complexos antena bacterianos, polo que se sabe moito dos seus compoñentes.[3] É un dos varios tipos de complexos captadores de luz independentes que se encontran nos distintos tipos de organismos fotosintéticos.
Nas bacterias púrpuras fotosintéticas hai xeralmente dous complexos antena que están compostos por dous tipos de polipéptidos (cadeas alfa e beta).[4][5][2] Estas proteínas están dispostas anularmente creando un cilindro que abrangue todo o grosor da membrana; as proteínas únense a dous ou tres tipos de bacterioclorofilas (BChl) e a diferentes tipos de carotenoides, dependendo da especie.[4][5] O LH2 é o complexo antena exterior que se estende pola membrana. Está en posición periférica respecto do LH1, outro complexo antena (tamén chamado complexo antena central) que está asociado directamente co centro de reacción;[2][3][6] este último situado no medio do seu anel elíptico.[7] A diferenza dos complexos LH1, a cantidade de complexos LH2 presentes varía coas condicións de crecemento e de intensidade da luz.[2]
As cadeas alfa e beta dos complexos antena son pequenas proteínas de 42 a 68 residuos que comparten unha organización similar en tres dominios. Están compostas dun dominio N-terminal hidrófilo citoplásmico, seguido dunha rexión transmembrana e un dominio C-terminal hidrófilo periplásmico. Na rexión transmembrana de ambas as cadeas hai unha histidina conservada, que está moi probablemente implicada na unión dun ión magnesio dun grupo de bacterioclorofila. As cadeas beta conteñen unha histidina conservada adicional, que está localizada no extremo C-terminal do dominio citoplásmico e que se pensa que tamén está implicada na unión a bacterioclorofilas.
O ambiente químico particular das moléculas de bacterioclorofila inflúe na lonxitude de onda que poden absorber.[2][6] Os complexos LH2 de R. acidophila teñen moléculas de BChl a que absorben a 850 nm e 800 nm, respectivamente.[2][6] As moléculas de BChl a que absorben a 850 nm están presents en ambientes hidrófobos.[2][6] Estes pigmentos están en contacto con varios residuos hidrófobos non polares.[6] As moléculas de BChl a que absorben a 800 nm están presentes en ambientes relativamente polares.[2][6] Os responsables disto son o N-terminal formilado do polipéptido alfa, unha histidina próxima e unha molécula de auga.[2]
Subfamilias[editar | editar a fonte]
Notas[editar | editar a fonte]
- ↑ 1,0 1,1 Koepke J, Hu X, Muenke C, Schulten K, Michel H (maio de 1996). "The crystal structure of the light-harvesting complex II (B800-850) from Rhodospirillum molischianum". Structure 4 (5): 581–97. PMID 8736556. doi:10.1016/S0969-2126(96)00063-9.
- ↑ 2,0 2,1 2,2 2,3 2,4 2,5 2,6 2,7 2,8 Kühlbrandt, Werner (xuño de 1995). "Structure and function of bacterial light-harvesting complexes". Structure 3 (6): 521–525. PMID 8590011. doi:10.1016/S0969-2126(01)00184-8.
- ↑ 3,0 3,1 Codgell, Richard J.; Isaacs, Neil W.; Howard, Tina D.; McLuskey, Karen; Niall, J. Fraser; Prince, Stephen M. (xullo de 1999). "How photosynthetic bacteria harvest solar energy". Journal of Bacteriology 181 (13): 3869–3879. PMC 93873. PMID 10383951. doi:10.1128/JB.181.13.3869-3879.1999.
- ↑ 4,0 4,1 Wagner-Huber R, Brunisholz RA, Bissig I, Frank G, Suter F, Zuber H (1992). "The primary structure of the antenna polypeptides of Ectothiorhodospira halochloris and Ectothiorhodospira halophila. Four core-type antenna polypeptides in E. halochloris and E. halophila". Eur. J. Biochem. 205 (3): 917–925. PMID 1577009. doi:10.1111/j.1432-1033.1992.tb16858.x.
- ↑ 5,0 5,1 Brunisholz RA, Zuber H (1992). "Structure, function and organization of antenna polypeptides and antenna complexes from the three families of Rhodospirillaneae". J. Photochem. Photobiol. B 15 (1): 113–140. PMID 1460542. doi:10.1016/1011-1344(92)87010-7.
- ↑ 6,0 6,1 6,2 6,3 6,4 6,5 McDermott, G.; Prince, S. M.; Freer, A. A.; Hawthornthwaite-Lawless, A. M.; Papiz, M. Z.; Cogdell, R. J.; Isaacs, N. W. (1995-04-06). "Crystal structure of an integral membrane light-harvesting complex from photosynthetic bacteria". Nature (en inglés) 374 (6522): 517–521. Bibcode:1995Natur.374..517M. ISSN 1476-4687. doi:10.1038/374517a0.
- ↑ Gardiner, AT; Nguyen-Phan, TC; Cogdell, RJ (agosto de 2020). "A comparative look at structural variation among RC-LH1 'Core' complexes present in anoxygenic phototrophic bacteria.". Photosynthesis Research 145 (2): 83–96. PMC 7423801. PMID 32430765. doi:10.1007/s11120-020-00758-3.