Clorofílida

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
(Redirección desde «Clorofílida b»)
Clorofílida

Clorofílida a
Nome IUPAC

Magnesio (3S,4S,21R)-3-(2-carboxietil)-14-etil-21-(metoxicarbonil)-4,8,13,18-tetrametil-20-oxo-9-vinil-23,25-didehidroforbina-23,25-diida

Identificadores
Número CAS 14897-06-4, 14428-12-7
PubChem 439664, 15775275
ChemSpider 388735, 34999243
ChEBI CHEBI:16900
Imaxes 3D Jmol Image 1
Propiedades
Fórmula molecular C35H34MgN4O5
Masa molecular 614,973 g/mol
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.

As clorofílidas son os precursores das clorofilas. A clorofílida a e a clorofílida b son os precursores biosintéticos da clorofila a e a clorofila b, respectivamente. Os seus grupos de ácido propiónico son convertidos en fitil ésteres polo encima clorofila sintase no paso final da súa ruta de síntese. Así, o principal interese destes compostos químicos foi no estudo da biosíntese da clorofila nas plantas, algas e cianobacterias. A clorofílida a é tamén un intermediario da biosíntese das bacterioclorofilas.[1][2]

Estruturas[editar | editar a fonte]

Clorofílida a, (R=H). Na clorofílida b, o grupo metilo mostrado no cadro verde é substituído por un grupo formilo.

A clorofílida a é un ácido carboxílico (R=H). Na clorofílida b o grupo metilo na posición 13 (segundo a numeración da IUPAC para a clorofílida a) e salientado no cadro verde, é substituído por un grupo funcional formilo.

Pasos da biosíntese ata a formación de protoporfirina IX[editar | editar a fonte]

Artigo principal: Porfirina#Síntese.

Nos pasos iniciais da biosíntese, que empezan co ácido glutámico, créase un tetrapirrol polos encimas desaminase e cosintetase, que transforman o ácido aminolevulínico a través do porfobilinóxeno e o hidroximetilbilano en uroporfirinóxeno III. Este último é o primeiro intermediario macrocíclico común ao hemo, sirohemo, cofactor F430, cobalamina e a propia clorofila.[3] Os seguintes intermediarios son o coproporfirinóxeno III e o protoporfirinóxeno IX, que é oxidado ao composto totalmente aromático protoporfirina IX. A inserción de ferro na protoporfirina IX en, por exemplo, mamíferos dá lugar ao hemo, o cofactor transportador de oxíxeno polo sangue, pero as plantas combinan magnesio en vez de ferro e dan lugar, despois de varias transformacións, á clorofila para a fotosíntese.[4]

Biosíntese de clorofílidas a partir de protoporfirina IX[editar | editar a fonte]

Os detalles das últimas etapas da vía biosintética da clorofila difiren na plantas (por exemplo Arabidopsis thaliana, Nicotiana tabacum e Triticum aestivum) e bacterias (por exemplo Rubrivivax gelatinosus e Synechocystis) nas cales foi estudada. Porén, aínda que os xenes e encimas varían, as reaccións químicas implicadas son idénticas.[1][5]

Inserción de magnesio[editar | editar a fonte]

Insírese magnesio na protoporfirina IX

A clorofila caracterízase por ter un ión magnesio coordinado dentro dun ligando chamado clorina. O metal insírese nunha protoporfirina IX polo encima magnesio quelatase[1] que cataliza a reacción EC 6.6.1.1

protoporfirina IX + Mg2+
 + ATP + H
2O ADP + fosfato + Mg-protoporfirina IX + 2 H+

Esterificación do grupo propionato do anel C[editar | editar a fonte]

O seguinte paso cara ás clorofílidas é a formación dun éster metilo (CH3) nun dos grupos propionato, que é catalizada polo encima magnesio protoporfirina IX metiltransferase[6] na reacción de metilación EC 2.1.1.11

Mg-protoporfirina IX + S-adenosilmetionina Mg-protoporfirina IX 13-metil éster + S-adenosil-L-homocisteína

Da porfirina á clorina[editar | editar a fonte]

O sistema de aneis da clorina fórmase a medida que a cadea lateral propionato esterificada cíclase sobre o anel de profirina principal para formar divinilprotoclorofílida

O sistema de aneis da clorina que ten un anel E de cinco carbonos créase cando un dos grupos propionato da porfirina é ciclado no átomo de carbono que une os aneis C e D pirrólicos orixinais. Unha serie de pasos químicos catalizados polo encima magnesio-protoporfirina IX monometil éster (oxidativa) ciclase[7] dan a reacción global EC 1.14.13.81

Mg-protoporfirina IX 13-monometil éster + 3 NADPH + 3 H+ + 3 O2 divinilprotoclorofílida + 3 NADP+ + 5 H2O

Na cebada os electróns son proporcionados pola ferredoxina reducida, o cal pode obtelos do fotosistema I ou, na escuridade, pola ferredoxina—NADP(+) redutase: a proteína ciclase é nomeada XanL e está codificada polo xene Xantha-l.[8] En organismos anaerobios como o Rhodobacter sphaeroides ocorre a mesma transformación global pero o oxíxeno incorporado no magnesio-protoporfirina IX 13-monometol éster procede da auga na reacción EC 1.21.98.3.[9]

Pasos da redución a clorofílida a[editar | editar a fonte]

Cómpren dúas transformacións máis para producir clorofílida a. Ambas son reaccións de redución: unha converte un grupo vinilo a un grupo etilo e a segunda engade dous átomos de hidróxeno ao anel pirrólico D, aínda que se mantén a aromaticidade global do macrociclo. Estas reaccións proceden independentemente e nalgúns organismos a secuencia é invertida.[1] O encima divinil clorofílida a 8-vinil-redutase[10] converte a 3,8-divinilprotoclorofílida en protoclorofílida na reacción EC 1.3.1.75

3,8-divinilprotoclorofílida + NADPH + H+ protoclorofílida + NADP+
A redución do anel D da protoclorofílida completa a biosíntese da clorofílida a

A isto segue a reacción EC 1.3.1.33 na cal o anel D pirrólico é reducido polo encima protoclorofílida redutase[11]

protoclorofílida + NADPH + H+ clorofílida a + NADP+

Esta reacción é dependente da luz pero hai un encima alternativo, a ferredoxina:protoclorofílida redutase (ATP-dependente),[12] que usa a ferredoxina reducida como o seu cofactor e non depende da luz; realiza unha reacción similar EC 1.3.7.7 pero co substrato alternativo 3,8-divinilprotoclorofílida

3,8-divinilprotoclorofílida + ferredoxina reducida + 2 ATP + 2 H2O 3,8-divinilclorofílida a + ferredoxina oxidada + 2 ADP + 2 fosfato

Nos organismos que usan esta secuencia alternativa de pasos de redución, o proceso complétase pola reacción EC 1.3.7.13 catalizada por un encima que pode utilizar diversos substratos e realiza a redución do grupo vinilo requirida, por exemplo neste caso

3,8-divinilclorofílida a + 2 ferredoxina reducida + 2 H+ clorofílida a + 2 ferredoxina oxidada

Da clorofílida a á clorofílida b[editar | editar a fonte]

A clorofílida a oxixenase é o encima que converte a clorofílida a en clorofílida b[13] catalizando a reacción global EC 1.3.7.13

clorofílida a + 2 O2 + 2 NADPH + 2 H+ clorofílida b + 3 H2O + 2 NADP+

Uso na biosíntese das clorofilas[editar | editar a fonte]

Clorofilas a, b e d

A clorofila sintase[14] completa a biosíntese da clorofila a ao catalizar a reacción EC 2.5.1.62

clorofílida a + fitil difosfato clorofila a + difosfato

Isto forma un éster do grupo ácido carboxílico da clorofílida a co alcohol diterpeno de 20 carbonos fitol. A clorofila b prodúcea o mesmo encima actuando sobre a clorofílida b. O mesmo ocorre coas clorofilas d e f, ambas as dúas feitas a partir das correspondentes clorofílidas, que en último extremo se orixinan da clorofílida a.[15]

Uso na biosíntese de bacterioclorofilas[editar | editar a fonte]

As bacterioclorofilas son os pigmentos captadores de luz das bacterias fotosinteticas. Non producen oxíxeno como produto secundario. Hai moitas destas estruturas, pero todas están relacionadas biosinteticamente ao derivaren da clorofílida a.[1][16]

BChl a: anel de bacterioclorina e cadeas laterais[editar | editar a fonte]

A bacterioclorofílida a (R=H). Os intermediarios iniciais teñen un grupo vinilo ou grupo 1-hidroxietil en lugar do grupo acetilo mostrado.

A bacterioclorofila a é un exemplo típico; a súa biosíntese foi estudada en Rhodobacter capsulatus e Rhodobacter sphaeroides. O primeiro paso é a redución (con estereoquímica trans) do anel pirrólico B, dando o sistema aromático característico de 18 electróns de moitas bacterioclorofilas. Isto é levado a cabo polo encima clorofílida a redutase, que cataliza a reacción EC 1.3.7.15.

clorofílida a + 2 ferredoxina reducida + ATP + H2O + 2 H+ 3-desacetil 3-vinilbacterioclorofílida a + 2 ferredoxina oxidada + ADP + fosfato

Os dous pasos seguintes converten primeiro o grupo vinilo no grupo 1-hidroxietil e despois no grupo acetilo da bacterioclorofílida a. As reaccións son catalizadas pola clorofílida a 31-hidratase (EC 4.2.1.165) e bacterioclorofílida a deshidroxenase (EC 1.1.1.396) como segue:[2][17]

3-desacetil 3-vinilbacterioclorofílida a + H2O 3-desacetil 3-(1-hidroxietil)bacterioclorofílida a
3-desacetil 3-(1-hidroxietil)bacterioclorofílida a + NAD+ bacterioclorofílida a + NADH + H+

Estas tres reaccións catalizadas por encimas poden ocorrer en diferente secuencia para producir bacterioclorofílida a, que pode ser esterificada aos pigmentos finais da fotosíntese. O fitil éster da bacterioclorofila a non é unido directamente, senón que o intermediario inicial é o éster do R=xeranilxeranil (do xeranilxeranil pirofosfato) que é despois sometido a pasos adicionais nos que se reducen tres dos enlaces alqueno das cadeas laterais.[17]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. ↑ 1,0 1,1 1,2 1,3 1,4 Willows, Robert D. (2003). "Biosynthesis of chlorophylls from protoporphyrin IX". Natural Product Reports 20 (6): 327–341. PMID 12828371. doi:10.1039/B110549N. 
  2. ↑ 2,0 2,1 Bollivar, David W. (2007). "Recent advances in chlorophyll biosynthesis". Photosynthesis Research 90 (2): 173–194. PMID 17370354. doi:10.1007/s11120-006-9076-6. 
  3. ↑ Battersby AR, Fookes CJ, Matcham GW, McDonald E (maio de 1980). "Biosynthesis of the pigments of life: formation of the macrocycle". Nature 285 (5759): 17–21. Bibcode:1980Natur.285...17B. PMID 6769048. doi:10.1038/285017a0. 
  4. ↑ Battersby, A. R. (2000). "Tetrapyrroles: the Pigments of Life. A Millennium review". Natural Product Reports 17 (6): 507–526. PMID 11152419. doi:10.1039/B002635M. 
  5. ↑ R. Caspi (2007-07-18). "3,8-divinyl-chlorophyllide a biosynthesis I (aerobic, light-dependent)". MetaCyc Metabolic Pathway Database. Consultado o 2020-06-04. 
  6. ↑ Shepherd, Mark; Reid, James D.; Hunter, C. Neil (2003). "Purification and kinetic characterization of the magnesium protoporphyrin IX methyltransferase from Synechocystis PCC6803". Biochemical Journal 371 (2): 351–360. PMC 1223276. PMID 12489983. doi:10.1042/BJ20021394. 
  7. ↑ Bollivar DW, Beale SI (setembro de 1996). "The Chlorophyll Biosynthetic Enzyme Mg-Protoporphyrin IX Monomethyl Ester (Oxidative) Cyclase (Characterization and Partial Purification from Chlamydomonas reinhardtii and Synechocystis sp. PCC 6803)". Plant Physiology 112 (1): 105–114. PMC 157929. PMID 12226378. doi:10.1104/pp.112.1.105. 
  8. ↑ Stuart, David; Sandström, Malin; Youssef, Helmy M.; Zakhrabekova, Shakhira; Jensen, Poul Erik; Bollivar, David W.; Hansson, Mats (2020-09-08). "Aerobic Barley Mg-protoporphyrin IX Monomethyl Ester Cyclase is Powered by Electrons from Ferredoxin". Plants (en inglés) 9 (9): 1157. PMC 7570240. PMID 32911631. doi:10.3390/plants9091157. 
  9. ↑ Porra, Robert J.; Schafer, Wolfram; Gad'On, Nasr; Katheder, Ingrid; Drews, Gerhart; Scheer, Hugo (1996). "Origin of the Two Carbonyl Oxygens of Bacteriochlorophyll a. Demonstration of two Different Pathways for the Formation of Ring e in Rhodobacter sphaeroides and Roseobacter denitrificans, and a Common Hydratase Mechanism for 3-acetyl Group Formation". European Journal of Biochemistry 239 (1): 85–92. PMID 8706723. doi:10.1111/j.1432-1033.1996.0085u.x. 
  10. ↑ Parham, Ramin; Rebeiz, Constantin A. (1992). "Chloroplast biogenesis: [4-vinyl] chlorophyllide a reductase is a divinylchlorophyllide a-specific, NADPH-dependent enzyme". Biochemistry 31 (36): 8460–8464. PMID 1390630. doi:10.1021/bi00151a011. 
  11. ↑ Apel, Klaus; Santel, Hans-Joachim; Redlinger, Tom E.; Falk, Heinz (2005). "The Protochlorophyllide Holochrome of Barley (Hordeum vulgare L.)". European Journal of Biochemistry 111 (1): 251–258. PMID 7439188. doi:10.1111/j.1432-1033.1980.tb06100.x. 
  12. ↑ Muraki N, Nomata J, Ebata K, Mizoguchi T, Shiba T, Tamiaki H, Kurisu G, Fujita Y (May 2010). "X-ray crystal structure of the light-independent protochlorophyllide reductase". Nature 465 (7294): 110–4. Bibcode:2010Natur.465..110M. PMID 20400946. doi:10.1038/nature08950. 
  13. ↑ Eggink, Laura L.; Lobrutto, Russell; Brune, Daniel C.; Brusslan, Judy; Yamasato, Akihiro; Tanaka, Ayumi; Hoober, J Kenneth (2004). "Synthesis of chlorophyll b: Localization of chlorophyllide a oxygenase and discovery of a stable radical in the catalytic subunit". BMC Plant Biology 4: 5. PMC 406501. PMID 15086960. doi:10.1186/1471-2229-4-5. 
  14. ↑ Schmid, H. C.; Rassadina, V.; Oster, U.; Schoch, S.; Rüdiger, W. (2002). "Pre-Loading of Chlorophyll Synthase with Tetraprenyl Diphosphate is an Obligatory Step in Chlorophyll Biosynthesis" (PDF). Biological Chemistry 383 (11): 1769–78. PMID 12530542. doi:10.1515/BC.2002.198. 
  15. ↑ Tsuzuki, Yuki; Tsukatani, Yusuke; Yamakawa, Hisanori; Itoh, Shigeru; Fujita, Yuichi; Yamamoto, Haruki (29 de marzo de 2022). "Effects of Light and Oxygen on Chlorophyll d Biosynthesis in a Marine Cyanobacterium Acaryochloris marina". Plants 11 (7): 915. doi:10.3390/plants11070915. 
  16. ↑ Senge, Mathias O.; Smith, Kevin M. (2004). "Biosynthesis and Structures of the Bacteriochlorophylls". Anoxygenic Photosynthetic Bacteria. Advances in Photosynthesis and Respiration 2. pp. 137–151. ISBN 0-7923-3681-X. doi:10.1007/0-306-47954-0_8. 
  17. ↑ 17,0 17,1 R. Caspi (2015-12-08). "Pathway: bacteriochlorophyll a biosynthesis". MetaCyc Metabolic Pathway Database. Consultado o 2020-06-04. 
Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=Clorofílida&oldid=6514304»