Cistatina
| Inhibidor da proteinase I25, cistatina | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Estrutura cristalina dunha cistatina salivar inmunomodulatoria da carracha Ornithodoros moubata de PDB entrada 3L0R
.[1] | |||||||||||
| Identificadores | |||||||||||
| Símbolo | Prot_inh_cystat | ||||||||||
| Pfam | PF00031 | ||||||||||
| Pfam clan | CL0121 | ||||||||||
| InterPro | IPR000010 | ||||||||||
| SMART | SM00043 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00259 | ||||||||||
| |||||||||||
As cistatinas son unha familia de proteínas que funcionan como inhibidores de cisteína proteases que comparten unha homoloxía de secuencias e unha estrutura terciaria común cunha hélice alfa situada por riba dunha folla beta antiparalela. A familia subdivídese como se indica máis abaixo.
As cistatinas mostran unha semellanza coas fetuínas, cininóxenos, glicoproteínas ricas en histidina e proteínas relacionadas coa cistatina.[2][3][4] As cistatinas inhiben principalmente encimas peptidases (ou proteases) que pertencen ás familias de peptidases C1 (familia da papaína) e C13 (familia da legumaína). Sábese que poden sufrir un mal pregamento e formar depósitos amiloides e están implicadas en varias doenzas.[5][6]
Tipos[editar | editar a fonte]
A familia da cistatina comprende:[5]
- Cistatinas de tipo 1, que son intracelulares e están presentes no citosol de moitos tipos celulares, pero poden tamén aparecer en fluídos corporais en concentracións significativas. Son polipéptidos de cadea simple de aproximadamente 100 residuos, que non teñen pontes disulfuro nin cadeas laterais de carbohidratos. As cistatinas de tipo 1 tamén se coñecen como stefinas (nome que lle foi dado porque foron descubertas no Instituto Stefan [7]).
- Cistatinas de tipo 2, que son principalmente polipéptidos extracelulares segregados e son bastante ácidas, conteñen catro residuos de cisteína conservados que forman dúas pontes disulfuro, poden estar glicosiladas e/ou fosforiladas. Son sintetizadas cun péptido sinal de a 19 a 28 residuos. Están amplamente distribuídas e encóntranse na maioría dos fluídos corporais. Entre elas está a cistatina C humana.[8]
- Cistatinas de tipo 3, que son proteínas multidominio. Os representantes de mamíferos deste grupo son os cininóxenos. Hai tres tipos de cininóxenos en mamíferos: cininóxeno H (de alto -high- peso molecular, IPR002395) e L (de baixo -low- peso molecular), que se encontran en varias especies e cininóxeno T, que se encontra soamente en ratas.[9]
- Cistatinas non clasificadas. Son proteínas similares ás cistatinas que se encontran en diversos organismos: fitocistatinas de plantas, fetuínas de mamíferos, cistatinas de insectos e a cistatina do veleno da víbora bufadora Bitis arietans, que inhibe metaloproteases da familia de peptidases M12 de MEROPS (astacina/adamalisina). Ademais, varias das proteínas similares a cistatinas sábese que carecen de actividade inhibidora.[10][11]
Cistatinas humanas[editar | editar a fonte]
- CST1, CST2, CST3 (cistatina C, un marcador da función renal), CST4, CST5, CST6, CST7, CST8, CST9, CST11, CSTA (cistatina A), CSTB (cistatina B).[12]
Cistatinas de plantas[editar | editar a fonte]
As cistatinas de plantas teñen características especiais que fan que se clasifiquen nun grupo especial, as fitocistatinas. Unha característica é a presenza dunha hélice alfa N-terminal, presente só en cistatinas de plantas. As fitocistatinas están implicadas en varios procesos, como a xerminación da planta e a defensa. O grupo de van Wyk atopou unhas 19 cistatinas similares á orizacistatina-I na soia xunto con cisteína proteases relacionadas.[13]
Notas[editar | editar a fonte]
- ↑ Salát J, Paesen GC, Rezácová P, Kotsyfakis M, Kovárová Z, Sanda M, Majtán J, Grunclová L, Horká H, Andersen JF, Brynda J, Horn M, Nunn MA, Kopácek P, Kopecký J, Mares M (xullo de 2010). "Crystal structure and functional characterization of an immunomodulatory salivary cystatin from the soft tick Ornithodoros moubata". The Biochemical Journal 429 (1): 103–12. PMC 3523712. PMID 20545626. doi:10.1042/BJ20100280.; obtido con PyMOL
- ↑ Rawlings ND, Barrett AJ (xaneiro de 1990). "Evolution of proteins of the cystatin superfamily". Journal of Molecular Evolution 30 (1): 60–71. Bibcode:1990JMolE..30...60R. PMID 2107324. doi:10.1007/BF02102453.
- ↑ Abrahamson M, Alvarez-Fernandez M, Nathanson CM (2003). "Cystatins". Biochemical Society Symposium 70 (70): 179–99. PMID 14587292. doi:10.1042/bss0700179.
- ↑ Turk V, Bode W (xullo de 1991). "The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases". FEBS Letters 285 (2): 213–9. PMID 1855589. doi:10.1016/0014-5793(91)80804-C.
- ↑ 5,0 5,1 Ochieng, Josiah and Gautam Chaudhuri. "Cystatin Superfamily." Journal of Health Care for the Poor and Underserved, vol. 21 no. 1, 2010, p. 51-70. Project MUSE, doi:10.1353/hpu.0.0257. [1] [2]
- ↑ Shah, A., Bano, B. Cystatins in Health and Diseases. Int J Pept Res Ther 15, 43 (2009). https://doi.org/10.1007/s10989-008-9160-1
- ↑ Machleidt W, Borchart U, Fritz H, Brzin J, Ritonja A, Turk V (novembro de 1983). "Protein inhibitors of cysteine proteinases. II. Primary structure of stefin, a cytosolic protein inhibitor of cysteine proteinases from human polymorphonuclear granulocytes". Hoppe-Seyler's Zeitschrift für Physiologische Chemie 364 (11): 1481–6. PMID 6689312. doi:10.1515/bchm2.1983.364.2.1481.
- ↑ Michele Mussap, Mario Plebani. Biochemistry and clinical role of human cystatin C. Critical reviews in clinical laboratory sciences (2004-12-18). PMID 15603510
- ↑ Science direct Kininogen - an overview
- ↑ Martinez, M.; Santamaria, M.E.; Diaz-Mendoza, M.; Arnaiz, A.; Carrillo, L.; Ortego, F.; Diaz, I. Phytocystatins: Defense Proteins against Phytophagous Insects and Acari. Int. J. Mol. Sci. 2016, 17, 1747. https://doi.org/10.3390/ijms17101747
- ↑ A cystatin-like cysteine proteinase inhibitor from venom of the African puff adder (Bitis arietans). Evans HJ, Barrett AJ. Biochem J. 1987 Sep 15;246(3):795-7. doi: 10.1042/bj2460795. PMID 3500713
- ↑ M Järvinen 1, A Rinne, V K Hopsu-Havu. Human cystatins in normal and diseased tissues--a review. Acta Histochem. . 1987;82(1):5-18. doi: 10.1016/S0065-1281(87)80043-0. PMID 3122506
- ↑ van Wyk SG, Du Plessis M, Cullis CA, Kunert KJ, Vorster BJ (novembro de 2014). "cysteine protease and cystatin expression and activity during soybean nodule development and senescence". BMC Plant Biology 14: 294. PMC 4243279. PMID 25404209. doi:10.1186/s12870-014-0294-3.
Véxase tamén[editar | editar a fonte]
Outros artigos[editar | editar a fonte]
- Afímero, un tipo de proteína de enxeñaría que está baseada no andamio da cistatina
Bibliografía[editar | editar a fonte]
- Lee C, Bongcam-Rudloff E, Sollner C, Jahnen-Dechent W, Claesson-Welsh L (xaneiro de 2009). "Type 3 cystatins; fetuins, kininogen and histidine-rich glycoprotein". Frontiers in Bioscience 14 (14): 2911–22. PMID 19273244. doi:10.2741/3422.
Ligazóns externas[editar | editar a fonte]
- Cystatin: a protein that flips out! Interesante artigo de estrutura PDB en PDBe
- Cystatins Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR000010
|
Este artigo é, polo de agora, só un bosquexo. Traballa nel para axudar a contribuír a que a Galipedia mellore e medre.
|