Alfa-lactoalbumina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á procura
Protein LALBA PDB 1a4v.png
Lactoalbumina, alfa PDB 1a4v
Alfa-lactoalbumina
Identificadores
Símbolo LALBA
Entrez 3906
OMIM 149750
RefSeq NP_002280
UniProt P00709
Outros datos
Número EC 2.4.1.22
Locus Cr. 12 q13.11

A alfa-lactoalbumina, tamén chamada lactoalbumina, alfa e abreviada como LALBA, é unha proteína presente no leite dos mamíferos, que nos humanos está codificada polo xene LALBA do cromosoma 12.[1][2][3] É unha das proteínas do soro lácteo (formado unha vez que se eliminou do leite a caseína).

Función[editar | editar a fonte]

A α-lactoalbumina é unha proteína presente no leite de case todas as especies de mamíferos, incluída a humana.[4] Nos primates, a expresión da alfa-lactoalbumina é regulada á alza en resposta á hormona prolactina e incrementa a produción do azucre lactosa.[5]

A α-lactoalbumina non ten actividade encimática de seu, pero pode unirse a outros encimas. Forma a subunidade regulatoria do heterodímero da lactosa sintase (LS), mentres que a β-1,4-galactosiltransferase (ou beta4Gal-T1) forma o seu compoñente catalítico. Xuntas, estas proteínas fan que a lactosa sintase sexa operativa e produza lactosa ao transferir residuos de galactosa á glicosa. Como multímero, a alfa-lactoalbumina únese fortemente aos ións calcio e cinc e pode posuír actividade bactericida ou antitumoral. Unha variante de pregamento da alfa-lactoalbumina humana que se pode formar en ambientes ácidos como o estómago, chamada HAMLET (do inglés human alpha-lactalbumin made lethal to tumor cells), probablemente induce a apoptose en células tumorais e inmaduras.[1]

Cando forma o mencionado complexo coa galactosiltransferase GAL-T1, a α-lactoalbumina, multiplica a afinidade do encima pola glicosa aproximadamente por 1000, e inhibe a capacidade de polimerizar múltiples unidades de galactosa. Isto dá lugar a unha vía de formación de lactosa ao converter a Gal-TI na lactosa sintase.

Propiedades físicas[editar | editar a fonte]

O peso molecular desta proteína é 14178 Da, e o punto isoeléctrico está entre 4,2 e 4,5. Unha das principais diferenzas estruturais que presenta coa beta-lactoglobulina (non presente no leite humano) é que non ten ningún grupo tiol libre que poida servir como punto de comezo para unha reacción de agregación covalente. Como resultado, a α-lactoalbumina pura non forma xeles por desnaturalización e acidificación.

Evolución[editar | editar a fonte]

A comparación das secuencias da α-lactoalbumina con outros encimas mostra unha forte semellanza coa dos lisozimas, especificamente co c-lisozima que se liga ao Ca2+.[6] Isto indica que a historia evolutiva que puido seguir foi a dunha duplicación xénica do xene da c-lisozima seguida dunha mutación.[4] Así, na evolución, a lactoalbumina perdeu a súa actividade de tipo lisozima e adquiriu unha nova función, a de modificar a acción doutro encima para que funcionase na síntese de lactosa [7]. O xene ancestral precedeu ao último antepasado común de mamíferos e aves, e a súa orixe pode datarse en hai aproximadamente 300 millóns de anos.[8]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. 1,0 1,1 "Entrez Gene: LALBA lactalbumin, alpha-". 
  2. Hall L, Davies MS, Craig RK (January 1981). "The construction, identification and characterisation of plasmids containing human alpha-lactalbumin cDNA sequences". Nucleic Acids Res. 9 (1): 65–84. PMC 326669. PMID 6163135. doi:10.1093/nar/9.1.65. 
  3. Hall L, Emery DC, Davies MS, Parker D, Craig RK (March 1987). "Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene". Biochem. J. 242 (3): 735–42. PMC 1147772. PMID 2954544. 
  4. 4,0 4,1 Qasba PK, Kumar S (1997). "Molecular divergence of lysozymes and alpha-lactalbumin". Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 32 (4): 255–306. PMID 9307874. doi:10.3109/10409239709082574. 
  5. Kleinberg JL, Todd J, Babitsky G (1983). "Inhibition by estradiol of the lactogenic effect of prolactin in primate mammary tissue: reversal by antiestrogens LY 156758 and tamoxifen.". PNAS 80 (13): 4144–4148. PMC 394217. PMID 6575400. doi:10.1073/pnas.80.13.4144. 
  6. Acharya KR, Stuart DI, Walker NP, Lewis M, Phillips DC (1989). "Refined structure of baboon alpha-lactalbumin at 1.7 A resolution. Comparison with C-type lysozyme". J. Mol. Biol. 208 (1): 99–127. PMID 2769757. doi:10.1016/0022-2836(89)90091-0. 
  7. OMIM 149750
  8. Prager EM, Wilson AC (1988). "Ancient origin of lactalbumin from lysozyme: analysis of DNA and amino acid sequences". J. Mol. Evol. 27 (4): 326–35. PMID 3146643. doi:10.1007/BF02101195. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Bibliografía[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]