Acidófilo (organismo)

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.

Os organismos acidófilos ou acidófilos son os que prefiren vivir en condicións ácidas (xeralmente os óptimos están arredor de pH 3,0 ou inferior[1][2]). Algúns están tan adaptados aos ambientes moi ácidos que morren mesmo a pH moderados aínda ácidos. O organismo máis extremadamente acidófilo coñecido é a arquea Picrophilus, que chega a vivir a pH 0,06. Os organismos acidófilos encóntranse en diferentes pólas da árbore da vida, e entre eles hai arqueas, bacterias, e eucariotas. Entre os acidófilos atópase unha grande variedade de metabolismos: aeróbicos, anaeróbicos e anaeróbicos facultativos, procariotas quimiolitótrofos e heterótrofos de diversas clases, eucariotas fotoautótrofos, protozoos predadores, etc. Poden atoparse en diversos hábitats como zonas volcánicas, fontes hidrotermais terrestres ou mariñas, minas (ou outras zonas) con drenaxes ácidas ou nos estómagos de animais. Un exemplo de ecosistema ácido é río Tinto, Huelva, España, con augas ácidas entre os pHs 1,7 e 2,5 que albergan un rico endemismo composto de arqueas quimiosintéticas, bacterias heterótrofas, algas unicelulares como as diatomeas, diversos protistas, fungos, lévedos e rotíferos, entre outros.[3]


Exemplos de organismos acidófilos[editar | editar a fonte]

Unha lista de exemplos de organismos acidófilos son:

Arqueas
Bacterias
Eucariotas

Mecanismos de adaptación a ambientes ácidos[editar | editar a fonte]

A maioría dos organismos acidófilos teñen mecanismos moi eficaces para bombear protóns fóra do espazo intacelular para manter o seu citoplasma a un pH próximo á neutralidade. Deste modo, as súas proteínas intracelulares non teñen que ter unha especial etabilidade en medios ácidos. Porén, algúns acidófilos, como Acetobacter aceti, si teñen citoplasmas acidificados e proteínas que evolucionaron cara á unha grande estabilidade en medios ácidos.[8] Para comprender os mecanismos de estabilidade das proteínas nesas condicións, Acetobacter aceti está sendo moi estudado.

Os estudos realizados sobre estas proteínas adaptadas a pHs baixos revelaron algúns mecanismos xerais para acadar a estabilidade en medio ácido. Nas proteínas máis estables en ácido (como a pepsina e a proteína soxF de Sulfolobus acidocaldarius), obsérvase unha superabundancia de residuos ácidos que minimiza a desestabilización causada pola acumulación de cargas positivas. Outros mecanismos inclúen a minimización da accesibiidade ao solvente dos residuos ácidos ou a unión de cofactores metálicos. No caso especial da proteína NAPase da bacteria Nocardiopsis alba observouse a recolocación dunhas pontes salinas sensibles ao ácido fóra das rexións que xogan un importante papel no proceso de despregamento da proteína. Neste caso de estabilidade cinética ao ácido, a duración da proteína conséguese nun amplo rango de pHs, tanto ácidos coma básicos.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Encyclopedia of Life [1]
  2. Springer reference [2]
  3. López Archilla A.I. 2005. Riotinto: un universo de mundos microbianos Ecosistemas 2005/2 U. Autónoma de Madrid.
  4. Singh OV (2012). Extremophiles: Sustainable Resources and Biotechnological Implications. John Wiley & Sons. pp. 76-79. ISBN 978-1-118-10300-5.
  5. Quaiser et al., Mol. Micro. 50, p.563.
  6. Pettipher GL, Osmundson ME, Murphy JM (March 1997). "Methods for the detection and enumeration of Alicyclobacillus acidoterrestris and investigation of growth and production of taint in fruit juice and fruit juice-containing drinks". Letters in Applied Microbiology 24 (3): 185–189. DOI:10.1046/j.1472-765X.1997.00373.x. PMID 9080697.
  7. 7,0 7,1 7,2 7,3 Rawlings, Douglas; Johnson, D. Barrie. "Eukaryotic Acidophiles". Eolss Publishers. http://www.eolss.net/EolssSampleChapters/C03/E6-73-06-01/E6-73-06-01-TXT-04.aspx#6.%20Eukaryotic%20Acidophiles. Consultado o 3 February 2014.
  8. Menzel, U.; Gottschalk, G. (1985). "The internal pH of Acetobacterium wieringae and Acetobacter aceti during growth and production of acetic acid". Arch Microbiol 143 (1): 47–51. DOI:10.1007/BF00414767.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Outras lecturas[editar | editar a fonte]

  • Cooper, J. B.; Khan, G.; Taylor, G.; Tickle, I. J.; Blundell, T. L. (July 1990). "X-ray analyses of aspartic proteinases. II. Three-dimensional structure of the hexagonal crystal form of porcine pepsin at 2.3 A resolution". J Mol Biol 214 (1): 199–222. DOI:10.1016/0022-2836(90)90156-G. PMID 2115088.
  • Bonisch, H.,; Schmidt, C. L.; Schafer, G.; Ladenstein, R. (June 2002). "The structure of the soluble domain of an archaeal Rieske iron-sulfur protein at 1.1 A resolution". J Mol Biol 319 (3): 791–805. DOI:10.1016/S0022-2836(02)00323-6. PMID 12054871.
  • Schafer, K; Magnusson, U; Scheffel, F; Schiefner, A; Sandgren, MO; Diederichs, K; Welte, W; Hülsmann, A et al. (January 2004). "X-ray structures of the maltose-maltodextrin-binding protein of the thermoacidophilic bacterium Alicyclobacillus acidocaldarius provide insight into acid stability of proteins". Journal of Molecular Biology 335 (1): 261–74.. DOI:10.1016/j.jmb.2003.10.042. PMID 14659755.
  • Walter, R. L.; Ealick, S. E.; Friedman, A. M.; Blake, R. C. 2nd; Proctor, P.; Shoham, M. (November 1996). "Multiple wavelength anomalous diffraction (MAD) crystal structure of rusticyanin: a highly oxidizing cupredoxin with extreme acid stability". J Mol Biol 263 (5): 730–51.. DOI:10.1006/jmbi.1996.0612. PMID 8947572.
  • Botuyan, M. V.; Toy-Palmer, A.; Chung, J.; Blake, R. C. 2nd; Beroza, P.; Case, D. A.; Dyson, H. J. (1996). "NMR solution structure of Cu(I) rusticyanin from Thiobacillus ferrooxidans: structural basis for the extreme acid stability and redox potential". J Mol Biol 263 (5): 752–67.. DOI:10.1006/jmbi.1996.0613. PMID 8947573.
  • Kelch, B. A.; Eagen, K. P.; Erciyas, F. P.; Humphris, E. L.; Thomason, A. R.; Mitsuiki, S.; Agard, D. A. (May 2007). "Structural and mechanistic exploration of acid resistance: kinetic stability facilitates evolution of extremophilic behavior". J Mol Biol 368 (3): 870–883. DOI:10.1016/j.jmb.2007.02.032. PMID 17382344.