Transportador mitocondrial

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
1okc opm.png
Transportador de ADP/ATP mitocondrial
Identificadores
Símbolo Mito_carr
Pfam PF00153
InterPro IPR001993
PROSITE PDOC00189
SCOP 1okc
SUPERFAMILY 1okc
TCDB 2.A.29
OPM superfamily 21
OPM protein 1okc

Os transportadores mitocondriais (mitochondrial carriers) son proteínas da familia dos transportadores de solutos, que transfiren moléculas, xeralmente de pequeno tamaño, a través das membranas da mitocondria.[1]

Función[editar | editar a fonte]

Na membrana mitocondrial interna atopáronse diversos transportadores proteicos que transportan diversos substratos; os máis numerosos están implicados na transferencia de enerxía. Tamén hai transportadores similares noutros orgánulos como os peroxisomas.[2][3][4][5][6][7] Entre ditos transportadores están: proteína trnsportadora de ADP/ATP (ADP/ATP translocase); proteína transportadora de 2-oxoglutarato/malato (dicarboxilatos); proteína transportadora de fosfato; porteína transportadora de tricarboxilatos (ou proteína transportadora de citrato); proteína transportadora da enfermidade de Graves; proteínas mitocondriais de lévedos MRS3 e MRS4; proteína transportadora de FAD mitocondrial de lévedos; e moitas outras.

Estrutura[editar | editar a fonte]

Todos os transportadores mitocondriais están codificados en xenes nucleares. A maioría conteñen unha estrutura primaria que presenta rexións de 100 repeticións de aminoácidos homólogas, os extremos N-terminal e C-terminal dan ao espazo intermembrana e teñen seis segmnentos transmembrana definibles en cada transportador. Todos os transportadores conteñen tamén unha secuencia común en cada rexión repetida, denominada motivo MCF, con algunhas variacións en unha ou dúas secuencias sinatura.[1]

Entre os membros da familia dos transportadores mitocondriais que foron identificados hai que salientar o transportador de ADP/ATP (AAC) que é responsable da importación de ADP ao interior da mitocondria e de exportar ATP fóra da mitocondria, que é fundamental para que a mitocondria poida realizar a síntese de moléculas enerxéticas e estas sexan distribuídas na célula.[8] O AAC é unha proteína integral de membrana que carece dunha secuencia sinal no extremo N-terminal (común noutras proteínas destinadas a funcionar na mitocondria), pero que ten unha secuencia interna, que permite que o sistema de transporte do complexo TIM/TOM das membranas mitocondriais o recoñeza e o transporte á mitocondria e integre na membrana interna.[9] Forma un dímero de dúas subunidades idénticas[10] Ten unha estrutura con forma de cesta con seis hélices transmembrana que están inclinadas con respecto á membrana, tres delas retortas en residuos de prolina.[1]

Substratos[editar | editar a fonte]

Exemplos de compostos transportados son:

Exemplos[editar | editar a fonte]

Proteínas humanas que conteñen este dominio son:

TIM/TOM[editar | editar a fonte]

Ademais destes transportadores de pequenas moléculas, na membrana mitocondrial hai tamén transportadores de pequenos ións, como Na+ ou Ca2+, e transportadores de moléculas grandes, como proteínas, como é o sistema de transporte do complexo TIM/TOM. Como os transportadores mitocondriais están codificados en xenes nucleares deben pasar do citosol á mitocondria e para facelo utilizan os complexos proteicos TIM e TOM, que os levan ao interior da mitocondria e os insiren na membrana mitocondrial interna.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. 1,0 1,1 1,2 Nury H, Dahout-Gonzalez C, Trézéguet V, Lauquin GJ, Brandolin G, Pebay-Peyroula E (2006). "Relations between structure and function of the mitochondrial ADP/ATP carrier". Annu. Rev. Biochem. 75: 713–41. DOI:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142747. PMID 16756509.
  2. Klingenberg M (1990). "Mechanism and evolution of the uncoupling protein of brown adipose tissue". Trends Biochem. Sci. 15 (3): 108–112. DOI:10.1016/0968-0004(90)90194-G. PMID 2158156.
  3. Walker JE (1992). "The mitochondrial transporter family". Curr. Opin. Struct. Biol. 2 (4): 519–526. DOI:10.1016/0959-440X(92)90081-H.
  4. Kuan J, Saier Jr MH (1993). "Expansion of the mitochondrial carrier family". Res. Microbiol. 144 (8): 671–672. DOI:10.1016/0923-2508(93)90073-B. PMID 8140286.
  5. Lawson JE, Nelson DR, Klingenberg M, Douglas MG (1993). "Site-directed mutagenesis of the yeast mitochondrial ADP/ATP translocator. Six arginines and one lysine are essential". J. Mol. Biol. 230 (4): 1159–1170. DOI:10.1006/jmbi.1993.1233. PMID 8487299.
  6. Palmieri F (1994). "Mitochondrial carrier proteins". FEBS Lett. 346 (1): 48–54. DOI:10.1016/0014-5793(94)00329-7. PMID 8206158.
  7. Jank B, Schweyen RJ, Link TA, Habermann B (1993). "PMP47, a peroxisomal homologue of mitochondrial solute carrier proteins". Trends Biochem. Sci. 18 (11): 427–428. PMID 8291088.
  8. Endres M, Neupert W, Brunner M (June 1999). "Transport of the ADP/ATP carrier of mitochondria from the TOM complex to the TIM22.54 complex". EMBO J. 18 (12): 3214–21. DOI:10.1093/emboj/18.12.3214. PMC 1171402. PMID 10369662. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=1171402.
  9. Ryan MT, Müller H, Pfanner N (July 1999). "Functional staging of ADP/ATP carrier translocation across the outer mitochondrial membrane". J. Biol. Chem. 274 (29): 20619–27. DOI:10.1074/jbc.274.29.20619. PMID 10400693.
  10. Falconi M, Chillemi G, Di Marino D, D'Annessa I, Morozzo della Rocca B, Palmieri L, Desideri A (November 2006). "Structural dynamics of the mitochondrial ADP/ATP carrier revealed by molecular dynamics simulation studies". Proteins 65 (3): 681–91. DOI:10.1002/prot.21102. PMID 16988954.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]