Translocase da membrana externa

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
subunidade receptora de importación mitocondrial TOM20 específica de plantas
PBB Protein TOMM20 image.jpg
Identificadores
Símbolo TOM20_plant
Pfam PF06552
InterPro IPR010547
TCDB 3.A.8
OPM superfamily 303
OPM protein 3awr
familia TOM7
Identificadores
Símbolo Tom7
Pfam PF08038
InterPro IPR012621
subunidade receptora de importación mitocondrial Tom22
Identificadores
Símbolo Tom22
Pfam PF04281
InterPro IPR005683
TCDB 3.A.8

A translocase da membrana externa mitocondrial ou TOM (do inglés translocase of the outer membrane) é un complexo proteico que se encontra na membrana mitocondrial externa que ten a función de translocar proteínas citosólicas ao outro lado da membrana externa pasándoas ao espazo intermembrana. Funciona conxuntamente co TIM. A maioría das proteínas que actúan nas mitocondrias están codificadas no ADN do núcleo celular, e a membrana da mitocondria é impermeable para moléculas de máis de 5000 Da, polo que é necesario un sistema específico de transporte para elas.[1] Moitas das proteínas do complexo TOM como TOMM22, foron identificadas por primeira vez nos fungos Neurospora crassa e Saccharomyces cerevisiae.[2]

O complexo da proteín translocase mitocondrial completo consta de polo menos 19 proteínas: varias chaperonas, catro proteínas do receptor de importación da translocase da membrana externa (Tom), cinco proteínas do complexo do canal Tom, cinco proteínas da translocase da membrana interna (Tim) e tres proteínas "motoras".

Proteínas destinadas á mitocondria[editar | editar a fonte]

Artigo principal: Complexo TIM/TOM.

Nas mitocondrias hai varias vías para a importación de proteínas destinadas a ese orgánulo. A chaperona HSP90 únese ás proteínas a transportar no citosol e axuda a entregalas ao TOM nun proceso dependente do ATP.[3] Moitas proteínas precursoras (as destinadas á matriz) conteñen unha secuencia sinal (ou presecuencia) no extremo amino terminal que indica que están destinadas á matriz mitocondrial.[4] A secuencia sinal ten xeralmente uns 10-80 residuos de aminoácidos que adoptan unha conformación en hélice α anfipática[5] e teñen unha cara positiva e outra hidrófoba. Unha vez que o precursor chega á matriz, a secuencia sinal é cortada por unha peptidase.[6] Algunhas proteínas destinadas a outros subcompartimentos da mitocondria como o espazo intermembrana ou a membrna mitocondrial interna, conteñen sinais internos (non situados no extremo amino terminal), estas secuencias son moi variadas. As proteínas destinadas á membrana externa tamén conteñen sinais internos, e non todas foron identificadas, e comprenden proteínas que teñen unha estrutura en barril β,[7] como Tom40. Algunhas proteínas, destinadas á membrana externa mitocondrial teñen un dominio de cola hidrofóbico que ancora a proteína á membrana.[8]

Compoñentes do complexo[editar | editar a fonte]

Esquema do complexo TOM.

A translocase da membrana externa (TOM) forma un complexo constituído por Tom70, Tom22, e Tom20, xunto con Tom40, Tom7, Tom6, e Tom5. A Tom20 e a Tom22 son receptores da preproteína que se vai transportar, que son responsables do recoñecemento da secuencia sinal que posúen as proteínas destinadas ás mitocondrias.[9] A Tom70 é tamén un receptor da preproteína a transportar e pode recoñecer algunhas secuencias sinais clivables das proteínas, pero é principalmente responsable do recoñecemento de preproteínas non clivables e actúa como un punto de unión para as chaperonas.[6][10] Tom22 está ancorada á membrana mitocondrial externa por un só segmento transmembrana e tamén xoga un papel na estabilización do complexo TOM.[11] A Tom40 é o elemento central do complexo da translocase e forma un complexo con Tom22 cunha masa de aproximadamente 350kDa.[12] Forma o canal central polo que pasa a proteína que se vai transportar cun diámetro de aproximadamente 2,5 nm.[12] A Tom22 humana é duns 15,5kDa e está en complexo coa Tom20.[13] O extremo amino terminal da Tom22 esténdese na parte citosólica e está implicada na unión da preproteína a transportar.[13]

Proteínas humanas[editar | editar a fonte]

TOMM22, TOMM40, TOM7, TOMM7

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Alberts, Bruce; Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (1994). Molecular Biology of the Cell. New York: Garland Publishing Inc.. ISBN 0-8153-3218-1.
  2. Seki N, Moczko M, Nagase T, et al. (1996). "A human homolog of the mitochondrial protein import receptor Mom19 can assemble with the yeast mitochondrial receptor complex". FEBS Lett. 375 (3): 307–10. DOI:10.1016/0014-5793(95)01229-8. PMID 7498524.
  3. Humphries AD, Streimann IC, Stojanovski D, Johnston AJ, Yano M, Hoogenraad NJ, Ryan MT (March 2005). "Dissection of the mitochondrial import and assembly pathway for human Tom40". J Biol Chem. 280 (12): 11535–43. DOI:10.1074/jbc.M413816200. PMID 15644312.
  4. Saitoh T, Igura M, Obita T, Ose T, Kojima R, Maenaka K, Endo T, Kohda D (November 2007). "Tom20 recognizes mitochondrial presequences through dynamic equilibrium among multiple bound states". EMBO J. 26 (22): 4777–87. DOI:10.1038/sj.emboj.7601888. PMC 2080804. PMID 17948058. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2080804.
  5. Tokatlidis K, Vial S, Luciano P, Vergnolle M, Clémence S (2000). "Membrane protein import in yeast mitochondria". Biochem. Soc. Trans. 28 (4): 495–9. DOI:10.1042/0300-5127:0280495. PMID 10961947.
  6. 6,0 6,1 Young JC, Hoogenraad NJ, Hartl FU (January 2003). "Molecular chaperones Hsp90 and Hsp70 deliver preproteins to the mitochondrial import receptor Tom70". Cell 112 (1): 41–50. DOI:10.1016/S0092-8674(02)01250-3. PMID 12526792.
  7. Bolender N, Sickmann A, Wagner R, Meisinger C, Pfanner N (January 2008). "Multiple pathways for sorting mitochondrial precursor proteins". EMBO Rep. 9 (1): 42–9. DOI:10.1038/sj.embor.7401126. PMC 2246611. PMID 18174896. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2246611.
  8. Koehler CM, Merchant S, Schatz G (November 1999). "How membrane proteins travel across the mitochondrial intermembrane space". Trends Biochem. Sci. 24 (11): 428–32. DOI:10.1016/S0968-0004(99)01462-0. PMID 10542408.
  9. Ryan MT, Müller H, Pfanner N (July 1999). "Functional staging of ADP/ATP carrier translocation across the outer mitochondrial membrane". J. Biol. Chem. 274 (29): 20619–27. DOI:10.1074/jbc.274.29.20619. PMID 10400693.
  10. Asai T, Takahashi T, Esaki M, Nishikawa S, Ohtsuka K, Nakai M, Endo T (May 2004). "Reinvestigation of the requirement of cytosolic ATP for mitochondrial protein import". J. Biol. Chem. 279 (19): 19464–70. DOI:10.1074/jbc.M401291200. PMID 15001571.
  11. Endres M, Neupert W, Brunner M (June 1999). "Transport of the ADP/ATP carrier of mitochondria from the TOM complex to the TIM22.54 complex". EMBO J. 18 (12): 3214–21. DOI:10.1093/emboj/18.12.3214. PMC 1171402. PMID 10369662. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=1171402.
  12. 12,0 12,1 Ahting U, Thieffry M, Engelhardt H, Hegerl R, Neupert W, Nussberger S (2001). "Tom40, the Pore-Forming Component of the Protein-Conducting Tom Channel in the Outer Membrane of Mitochondria". J. Cell Biol. 153 (6): 1151–60. DOI:10.1083/jcb.153.6.1151. PMC 2192023. PMID 11402060. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2192023.
  13. 13,0 13,1 Yano M, Hoogenraad N, Terada K, Mori M (2000). "Identification and Functional Analysis of Human Tom22 for Protein Import into Mitochondria". Mol Cell Biol. 20 (19): 7205–13. DOI:10.1128/MCB.20.19.7205-7213.2000. PMC 86274. PMID 10982837. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=86274.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]