Robert Huber

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Robert Huber
Robert-huber.jpg
Robert Huber
Datos persoais
Nacemento 20 de febreiro de 1937 (77 anos)
Lugar Múnic Alemaña Alemaña
Falecemento
Lugar
Soterrada {{{soterrada}}}
Soterrado {{{soterrado}}}
Residencia Alemaña Alemaña
Nacionalidade alemán
Etnia
Cóncuxe
  • Christa Essig (1960)
Fillos {{{fillos}}}
Relixión
Actividade
Campo
Alma mater
Instituacións {{{institucións}}}
Sociedades {{{sociedades}}}
Tese {{{tese}}}
Dir. de tese {{{director_de_tese}}}
Dir. tese
Alumnos tese
Alumnos dest. {{{alumnos_doctorais}}}
Coñecido por
Influído por
Influíu en
Premios

[[Ficheiro:{{{sinatura}}}|centro|150px]]

Robert Huber, nado o 20 de febreiro de 1937 en Múnic (Alemaña) é un químico, bioquímico e profesor universitario alemán e gañador do Premio Nobel de Química de 1988.

Traxectoria[editar | editar a fonte]

Naceu en Múnic onde o seu pai, Sebastian, foi un caixeiro de banco. Foi educado no Humanistische Karls-Gymnasium desde 1947 ata 1956 e logo estudou química na Universidade Técnica de Múnic, recibindo a súa licenciatura en 1960. Posteriormente ampliou os seus estudos realizando o doutoramento en bioquímica no mesmo centro en 1972. Aquel mesmo ano foi nomeado director da Sección Bioquímica do Instituto Max Planck da cidade de Martinsried, onde o seu equipo desenvolveu métodos para a cristalografía de proteínas. Entre 1976 e 1987 foi profesor de bioquímica na Universidade Técnica de Múnic.

Está casado e ten catro fillos.

Investigacións científicas[editar | editar a fonte]

En 1988 recibiu o Premio Nobel xunto con Johann Deisenhofer e Hartmut Michel. O trío foi recoñecido por cristalizar, por vez primeira, unha proteína importante para a fotosíntese das cianobacterias e por determinar a estrutura de devandita proteína mediante cristalografía de raios X. Este descubrimento foi moi importante para entender o proceso da fotosíntese, a cal é capaz de converter a enerxía luminosa en enerxía química.

Mediante o uso de métodos cristalográficos a través de raios X determinaron a posición exacta dos máis de 10.000 átomos que compón o complexo desta proteína, conseguindo crear así a súa imaxe tridimensional. A súa investigación aumentou a comprensión xeral dos mecanismos da fotosíntese e revelou parecidos entre os procesos fotosintéticos das plantas e as bacterias.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]

Predecesor:
Charles J. Pedersen,
Jean-Marie Lehn e Donald James Cram
Premio Nobel de Química
Nobel prize medal.svg

1988
con
Johann Deisenhofer e Hartmut Michel
Sucesor:
Sidney Altman
e
Thomas Cech